Nature.com 'ਤੇ ਜਾਣ ਲਈ ਧੰਨਵਾਦ। ਤੁਹਾਡੇ ਦੁਆਰਾ ਵਰਤੇ ਜਾ ਰਹੇ ਬ੍ਰਾਊਜ਼ਰ ਸੰਸਕਰਣ ਵਿੱਚ ਸੀਮਤ CSS ਸਹਾਇਤਾ ਹੈ। ਸਭ ਤੋਂ ਵਧੀਆ ਅਨੁਭਵ ਲਈ, ਅਸੀਂ ਸਿਫ਼ਾਰਿਸ਼ ਕਰਦੇ ਹਾਂ ਕਿ ਤੁਸੀਂ ਇੱਕ ਅੱਪਡੇਟ ਕੀਤੇ ਬ੍ਰਾਊਜ਼ਰ ਦੀ ਵਰਤੋਂ ਕਰੋ (ਜਾਂ ਇੰਟਰਨੈੱਟ ਐਕਸਪਲੋਰਰ ਵਿੱਚ ਅਨੁਕੂਲਤਾ ਮੋਡ ਨੂੰ ਅਯੋਗ ਕਰੋ)। ਇਸ ਦੌਰਾਨ, ਨਿਰੰਤਰ ਸਹਾਇਤਾ ਨੂੰ ਯਕੀਨੀ ਬਣਾਉਣ ਲਈ, ਅਸੀਂ ਸਾਈਟ ਨੂੰ ਸਟਾਈਲ ਅਤੇ JavaScript ਤੋਂ ਬਿਨਾਂ ਰੈਂਡਰ ਕਰਾਂਗੇ।
ਮਾਈਕ੍ਰੋਬਾਇਲ ਪਰਜੀਵੀਆਂ ਦੇ ਵਿਕਾਸ ਵਿੱਚ ਕੁਦਰਤੀ ਚੋਣ, ਜਿਸ ਕਾਰਨ ਪਰਜੀਵੀਆਂ ਵਿੱਚ ਸੁਧਾਰ ਹੁੰਦਾ ਹੈ, ਅਤੇ ਜੈਨੇਟਿਕ ਡ੍ਰਿਫਟ, ਜਿਸ ਕਾਰਨ ਪਰਜੀਵੀ ਜੀਨ ਗੁਆ ​​ਦਿੰਦੇ ਹਨ ਅਤੇ ਨੁਕਸਾਨਦੇਹ ਪਰਿਵਰਤਨ ਇਕੱਠੇ ਕਰਦੇ ਹਨ, ਵਿਚਕਾਰ ਇੱਕ ਪ੍ਰਤੀਕਿਰਿਆ ਸ਼ਾਮਲ ਹੈ। ਇੱਥੇ, ਇਹ ਸਮਝਣ ਲਈ ਕਿ ਇਹ ਪ੍ਰਤੀਕਿਰਿਆ ਇੱਕ ਸਿੰਗਲ ਮੈਕਰੋਮੋਲੀਕਿਊਲ ਦੇ ਪੈਮਾਨੇ 'ਤੇ ਕਿਵੇਂ ਹੁੰਦੀ ਹੈ, ਅਸੀਂ ਐਨਸੇਫੈਲੀਟੋਜ਼ੂਨ ਕੁਨੀਕੁਲੀ ਦੇ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਦੇ ਕ੍ਰਾਇਓ-ਈਐਮ ਢਾਂਚੇ ਦਾ ਵਰਣਨ ਕਰਦੇ ਹਾਂ, ਜੋ ਕਿ ਕੁਦਰਤ ਦੇ ਸਭ ਤੋਂ ਛੋਟੇ ਜੀਨੋਮ ਵਿੱਚੋਂ ਇੱਕ ਵਾਲਾ ਯੂਕੇਰੀਓਟਿਕ ਜੀਵ ਹੈ। ਈ. ਕੁਨੀਕੁਲੀ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਵਿੱਚ rRNA ਦੀ ਬਹੁਤ ਜ਼ਿਆਦਾ ਕਮੀ ਬੇਮਿਸਾਲ ਢਾਂਚਾਗਤ ਤਬਦੀਲੀਆਂ ਦੇ ਨਾਲ ਹੈ, ਜਿਵੇਂ ਕਿ ਪਹਿਲਾਂ ਅਣਜਾਣ ਫਿਊਜ਼ਡ rRNA ਲਿੰਕਰਾਂ ਅਤੇ ਬਲਜ ਤੋਂ ਬਿਨਾਂ rRNA ਦਾ ਵਿਕਾਸ। ਇਸ ਤੋਂ ਇਲਾਵਾ, E. ਕੁਨੀਕੁਲੀ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਛੋਟੇ ਅਣੂਆਂ ਨੂੰ ਘਟੇ ਹੋਏ rRNA ਟੁਕੜਿਆਂ ਅਤੇ ਪ੍ਰੋਟੀਨਾਂ ਦੀ ਢਾਂਚਾਗਤ ਨਕਲ ਵਜੋਂ ਵਰਤਣ ਦੀ ਯੋਗਤਾ ਵਿਕਸਤ ਕਰਕੇ rRNA ਟੁਕੜਿਆਂ ਅਤੇ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਦੇ ਨੁਕਸਾਨ ਤੋਂ ਬਚ ਗਿਆ। ਕੁੱਲ ਮਿਲਾ ਕੇ, ਅਸੀਂ ਦਿਖਾਉਂਦੇ ਹਾਂ ਕਿ ਅਣੂ ਢਾਂਚਿਆਂ ਨੂੰ ਲੰਬੇ ਸਮੇਂ ਤੋਂ ਘਟਾਇਆ, ਪਤਿਤ ਅਤੇ ਕਮਜ਼ੋਰ ਕਰਨ ਵਾਲੇ ਪਰਿਵਰਤਨ ਦੇ ਅਧੀਨ ਮੰਨਿਆ ਜਾਂਦਾ ਹੈ, ਵਿੱਚ ਬਹੁਤ ਸਾਰੇ ਮੁਆਵਜ਼ਾ ਵਿਧੀਆਂ ਹੁੰਦੀਆਂ ਹਨ ਜੋ ਬਹੁਤ ਜ਼ਿਆਦਾ ਅਣੂ ਸੰਕੁਚਨ ਦੇ ਬਾਵਜੂਦ ਉਹਨਾਂ ਨੂੰ ਕਿਰਿਆਸ਼ੀਲ ਰੱਖਦੀਆਂ ਹਨ।
ਕਿਉਂਕਿ ਸੂਖਮ ਜੀਵਾਣੂਆਂ ਦੇ ਜ਼ਿਆਦਾਤਰ ਸਮੂਹਾਂ ਕੋਲ ਆਪਣੇ ਮੇਜ਼ਬਾਨਾਂ ਦਾ ਸ਼ੋਸ਼ਣ ਕਰਨ ਲਈ ਵਿਲੱਖਣ ਅਣੂ ਸੰਦ ਹੁੰਦੇ ਹਨ, ਸਾਨੂੰ ਅਕਸਰ ਪਰਜੀਵੀਆਂ ਦੇ ਵੱਖ-ਵੱਖ ਸਮੂਹਾਂ ਲਈ ਵੱਖ-ਵੱਖ ਇਲਾਜ ਵਿਕਸਤ ਕਰਨੇ ਪੈਂਦੇ ਹਨ1,2। ਹਾਲਾਂਕਿ, ਨਵੇਂ ਸਬੂਤ ਸੁਝਾਅ ਦਿੰਦੇ ਹਨ ਕਿ ਪਰਜੀਵੀ ਵਿਕਾਸ ਦੇ ਕੁਝ ਪਹਿਲੂ ਇਕਸਾਰ ਹਨ ਅਤੇ ਵੱਡੇ ਪੱਧਰ 'ਤੇ ਅਨੁਮਾਨ ਲਗਾਉਣ ਯੋਗ ਹਨ, ਜੋ ਕਿ ਸੂਖਮ ਜੀਵਾਣੂਆਂ ਵਿੱਚ ਵਿਆਪਕ ਇਲਾਜ ਦਖਲਅੰਦਾਜ਼ੀ ਲਈ ਇੱਕ ਸੰਭਾਵੀ ਆਧਾਰ ਨੂੰ ਦਰਸਾਉਂਦੇ ਹਨ3,4,5,6,7,8,9।
ਪਿਛਲੇ ਕੰਮ ਨੇ ਜੀਨੋਮ ਰਿਡਕਸ਼ਨ ਜਾਂ ਜੀਨੋਮ ਡਿਕੇਨ 10,11,12,13 ਨਾਮਕ ਸੂਖਮ ਜੀਵ ਪਰਜੀਵੀਆਂ ਵਿੱਚ ਇੱਕ ਆਮ ਵਿਕਾਸਵਾਦੀ ਰੁਝਾਨ ਦੀ ਪਛਾਣ ਕੀਤੀ ਹੈ। ਮੌਜੂਦਾ ਖੋਜ ਦਰਸਾਉਂਦੀ ਹੈ ਕਿ ਜਦੋਂ ਸੂਖਮ ਜੀਵ ਆਪਣੀ ਮੁਕਤ-ਜੀਵਨ ਸ਼ੈਲੀ ਛੱਡ ਦਿੰਦੇ ਹਨ ਅਤੇ ਅੰਦਰੂਨੀ ਪਰਜੀਵੀ (ਜਾਂ ਐਂਡੋਸਿਮਬਿਓਨਟਸ) ਬਣ ਜਾਂਦੇ ਹਨ, ਤਾਂ ਉਨ੍ਹਾਂ ਦੇ ਜੀਨੋਮ ਲੱਖਾਂ ਸਾਲਾਂ ਵਿੱਚ ਹੌਲੀ ਪਰ ਹੈਰਾਨੀਜਨਕ ਰੂਪਾਂਤਰਣ ਵਿੱਚੋਂ ਗੁਜ਼ਰਦੇ ਹਨ9,11। ਜੀਨੋਮ ਡਿਕੇਨ ਵਜੋਂ ਜਾਣੀ ਜਾਂਦੀ ਇੱਕ ਪ੍ਰਕਿਰਿਆ ਵਿੱਚ, ਮਾਈਕ੍ਰੋਬਾਇਲ ਪਰਜੀਵੀ ਨੁਕਸਾਨਦੇਹ ਪਰਿਵਰਤਨ ਇਕੱਠੇ ਕਰਦੇ ਹਨ ਜੋ ਪਹਿਲਾਂ ਦੇ ਬਹੁਤ ਸਾਰੇ ਮਹੱਤਵਪੂਰਨ ਜੀਨਾਂ ਨੂੰ ਸੂਡੋਜੀਨਾਂ ਵਿੱਚ ਬਦਲ ਦਿੰਦੇ ਹਨ, ਜਿਸ ਨਾਲ ਹੌਲੀ-ਹੌਲੀ ਜੀਨ ਦਾ ਨੁਕਸਾਨ ਅਤੇ ਪਰਿਵਰਤਨਸ਼ੀਲ ਪਤਨ 14,15 ਹੁੰਦਾ ਹੈ। ਇਹ ਪਤਨ ਨਜ਼ਦੀਕੀ ਤੌਰ 'ਤੇ ਸੰਬੰਧਿਤ ਮੁਕਤ-ਜੀਵਤ ਪ੍ਰਜਾਤੀਆਂ ਦੇ ਮੁਕਾਬਲੇ ਸਭ ਤੋਂ ਪੁਰਾਣੇ ਅੰਦਰੂਨੀ ਜੀਵਾਂ ਵਿੱਚ 95% ਤੱਕ ਜੀਨਾਂ ਨੂੰ ਨਸ਼ਟ ਕਰ ਸਕਦਾ ਹੈ। ਇਸ ਤਰ੍ਹਾਂ, ਅੰਦਰੂਨੀ ਪਰਜੀਵੀਆਂ ਦਾ ਵਿਕਾਸ ਦੋ ਵਿਰੋਧੀ ਤਾਕਤਾਂ ਵਿਚਕਾਰ ਇੱਕ ਰੱਸਾਕਸ਼ੀ ਹੈ: ਡਾਰਵਿਨੀਅਨ ਕੁਦਰਤੀ ਚੋਣ, ਜਿਸ ਨਾਲ ਪਰਜੀਵੀਆਂ ਵਿੱਚ ਸੁਧਾਰ ਹੁੰਦਾ ਹੈ, ਅਤੇ ਜੀਨੋਮ ਦਾ ਢਹਿਣਾ, ਪਰਜੀਵੀਆਂ ਨੂੰ ਗੁਮਨਾਮੀ ਵਿੱਚ ਸੁੱਟ ਦਿੰਦਾ ਹੈ। ਪਰਜੀਵੀ ਇਸ ਰੱਸਾਕਸ਼ੀ ਤੋਂ ਕਿਵੇਂ ਉਭਰਨ ਅਤੇ ਆਪਣੀ ਅਣੂ ਬਣਤਰ ਦੀ ਗਤੀਵਿਧੀ ਨੂੰ ਬਰਕਰਾਰ ਰੱਖਣ ਵਿੱਚ ਕਾਮਯਾਬ ਰਿਹਾ, ਇਹ ਅਜੇ ਵੀ ਅਸਪਸ਼ਟ ਹੈ।
ਹਾਲਾਂਕਿ ਜੀਨੋਮ ਸੜਨ ਦੀ ਵਿਧੀ ਪੂਰੀ ਤਰ੍ਹਾਂ ਸਮਝੀ ਨਹੀਂ ਗਈ ਹੈ, ਪਰ ਇਹ ਮੁੱਖ ਤੌਰ 'ਤੇ ਅਕਸਰ ਜੈਨੇਟਿਕ ਡ੍ਰਿਫਟ ਦੇ ਕਾਰਨ ਹੁੰਦਾ ਜਾਪਦਾ ਹੈ। ਕਿਉਂਕਿ ਪਰਜੀਵੀ ਛੋਟੀਆਂ, ਅਲੌਕਿਕ ਅਤੇ ਜੈਨੇਟਿਕ ਤੌਰ 'ਤੇ ਸੀਮਤ ਆਬਾਦੀਆਂ ਵਿੱਚ ਰਹਿੰਦੇ ਹਨ, ਉਹ ਡੀਐਨਏ ਪ੍ਰਤੀਕ੍ਰਿਤੀ ਦੌਰਾਨ ਕਈ ਵਾਰ ਹੋਣ ਵਾਲੇ ਨੁਕਸਾਨਦੇਹ ਪਰਿਵਰਤਨ ਨੂੰ ਪ੍ਰਭਾਵਸ਼ਾਲੀ ਢੰਗ ਨਾਲ ਖਤਮ ਨਹੀਂ ਕਰ ਸਕਦੇ। ਇਸ ਨਾਲ ਨੁਕਸਾਨਦੇਹ ਪਰਿਵਰਤਨਾਂ ਦਾ ਅਟੱਲ ਇਕੱਠਾ ਹੋਣਾ ਅਤੇ ਪੈਰਾਸਾਈਟ ਜੀਨੋਮ ਦੀ ਕਮੀ ਹੁੰਦੀ ਹੈ। ਨਤੀਜੇ ਵਜੋਂ, ਪੈਰਾਸਾਈਟ ਨਾ ਸਿਰਫ਼ ਉਹਨਾਂ ਜੀਨਾਂ ਨੂੰ ਗੁਆ ਦਿੰਦਾ ਹੈ ਜੋ ਹੁਣ ਅੰਦਰੂਨੀ ਵਾਤਾਵਰਣ ਵਿੱਚ ਇਸਦੇ ਬਚਾਅ ਲਈ ਜ਼ਰੂਰੀ ਨਹੀਂ ਹਨ। ਇਹ ਪਰਜੀਵੀ ਆਬਾਦੀ ਦੀ ਛਿੱਟੇ-ਪੱਟੇ ਨੁਕਸਾਨਦੇਹ ਪਰਿਵਰਤਨਾਂ ਨੂੰ ਪ੍ਰਭਾਵਸ਼ਾਲੀ ਢੰਗ ਨਾਲ ਖਤਮ ਕਰਨ ਵਿੱਚ ਅਸਮਰੱਥਾ ਹੈ ਜਿਸ ਕਾਰਨ ਇਹ ਪਰਿਵਰਤਨ ਪੂਰੇ ਜੀਨੋਮ ਵਿੱਚ ਇਕੱਠੇ ਹੁੰਦੇ ਹਨ, ਜਿਸ ਵਿੱਚ ਉਹਨਾਂ ਦੇ ਸਭ ਤੋਂ ਮਹੱਤਵਪੂਰਨ ਜੀਨ ਵੀ ਸ਼ਾਮਲ ਹਨ।
ਜੀਨੋਮ ਕਟੌਤੀ ਬਾਰੇ ਸਾਡੀ ਮੌਜੂਦਾ ਸਮਝ ਦਾ ਬਹੁਤਾ ਹਿੱਸਾ ਸਿਰਫ਼ ਜੀਨੋਮ ਕ੍ਰਮਾਂ ਦੀ ਤੁਲਨਾ 'ਤੇ ਅਧਾਰਤ ਹੈ, ਜਿਸ ਵਿੱਚ ਅਸਲ ਅਣੂਆਂ ਵਿੱਚ ਤਬਦੀਲੀਆਂ ਵੱਲ ਘੱਟ ਧਿਆਨ ਦਿੱਤਾ ਜਾਂਦਾ ਹੈ ਜੋ ਘਰੇਲੂ ਕਾਰਜ ਕਰਦੇ ਹਨ ਅਤੇ ਸੰਭਾਵੀ ਡਰੱਗ ਟੀਚਿਆਂ ਵਜੋਂ ਕੰਮ ਕਰਦੇ ਹਨ। ਤੁਲਨਾਤਮਕ ਅਧਿਐਨਾਂ ਨੇ ਦਿਖਾਇਆ ਹੈ ਕਿ ਨੁਕਸਾਨਦੇਹ ਇੰਟਰਾਸੈਲੂਲਰ ਮਾਈਕ੍ਰੋਬਾਇਲ ਪਰਿਵਰਤਨ ਦਾ ਬੋਝ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਅਤੇ ਨਿਊਕਲੀਕ ਐਸਿਡ ਨੂੰ ਗਲਤ ਫੋਲਡ ਅਤੇ ਇਕੱਠਾ ਕਰਨ ਲਈ ਪ੍ਰੇਰਤ ਕਰਦਾ ਪ੍ਰਤੀਤ ਹੁੰਦਾ ਹੈ, ਜਿਸ ਨਾਲ ਉਹਨਾਂ ਨੂੰ ਵਧੇਰੇ ਚੈਪਰੋਨ ਨਿਰਭਰ ਅਤੇ ਗਰਮੀ ਪ੍ਰਤੀ ਅਤਿ ਸੰਵੇਦਨਸ਼ੀਲ ਬਣਾਇਆ ਜਾਂਦਾ ਹੈ19,20,21,22,23। ਇਸ ਤੋਂ ਇਲਾਵਾ, ਵੱਖ-ਵੱਖ ਪਰਜੀਵੀਆਂ - ਸੁਤੰਤਰ ਵਿਕਾਸ ਜੋ ਕਈ ਵਾਰ 2.5 ਬਿਲੀਅਨ ਸਾਲਾਂ ਤੱਕ ਵੱਖ ਕੀਤਾ ਜਾਂਦਾ ਹੈ - ਨੇ ਆਪਣੇ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਸੰਸਲੇਸ਼ਣ5,6 ਅਤੇ ਡੀਐਨਏ ਮੁਰੰਮਤ ਵਿਧੀਆਂ24 ਵਿੱਚ ਗੁਣਵੱਤਾ ਨਿਯੰਤਰਣ ਕੇਂਦਰਾਂ ਦੇ ਸਮਾਨ ਨੁਕਸਾਨ ਦਾ ਅਨੁਭਵ ਕੀਤਾ। ਹਾਲਾਂਕਿ, ਸੈੱਲੂਲਰ ਮੈਕਰੋਮੋਲੀਕਿਊਲਸ ਦੇ ਹੋਰ ਸਾਰੇ ਗੁਣਾਂ 'ਤੇ ਇੰਟਰਾਸੈਲੂਲਰ ਜੀਵਨ ਸ਼ੈਲੀ ਦੇ ਪ੍ਰਭਾਵ ਬਾਰੇ ਬਹੁਤ ਘੱਟ ਜਾਣਿਆ ਜਾਂਦਾ ਹੈ, ਜਿਸ ਵਿੱਚ ਨੁਕਸਾਨਦੇਹ ਪਰਿਵਰਤਨ ਦੇ ਵਧਦੇ ਬੋਝ ਲਈ ਅਣੂ ਅਨੁਕੂਲਨ ਸ਼ਾਮਲ ਹੈ।
ਇਸ ਕੰਮ ਵਿੱਚ, ਇੰਟਰਾਸੈਲੂਲਰ ਸੂਖਮ ਜੀਵਾਂ ਦੇ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਅਤੇ ਨਿਊਕਲੀਕ ਐਸਿਡ ਦੇ ਵਿਕਾਸ ਨੂੰ ਬਿਹਤਰ ਢੰਗ ਨਾਲ ਸਮਝਣ ਲਈ, ਅਸੀਂ ਇੰਟਰਾਸੈਲੂਲਰ ਪਰਜੀਵੀ ਐਨਸੇਫੈਲੀਟੋਜ਼ੂਨ ਕੁਨੀਕੁਲੀ ਦੇ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਦੀ ਬਣਤਰ ਦਾ ਪਤਾ ਲਗਾਇਆ। ਈ. ਕੁਨੀਕੁਲੀ ਇੱਕ ਉੱਲੀ ਵਰਗਾ ਜੀਵ ਹੈ ਜੋ ਪਰਜੀਵੀ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ ਦੇ ਇੱਕ ਸਮੂਹ ਨਾਲ ਸਬੰਧਤ ਹੈ ਜਿਸ ਵਿੱਚ ਅਸਾਧਾਰਨ ਤੌਰ 'ਤੇ ਛੋਟੇ ਯੂਕੇਰੀਓਟਿਕ ਜੀਨੋਮ ਹੁੰਦੇ ਹਨ ਅਤੇ ਇਸ ਲਈ ਜੀਨੋਮ ਸੜਨ25,26,27,28,29,30 ਦਾ ਅਧਿਐਨ ਕਰਨ ਲਈ ਮਾਡਲ ਜੀਵਾਂ ਵਜੋਂ ਵਰਤਿਆ ਜਾਂਦਾ ਹੈ। ਹਾਲ ਹੀ ਵਿੱਚ, ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ, ਪੈਰਾਨੋਸੇਮਾ ਲੋਕਸਟੇ, ਅਤੇ ਵੈਰੀਮੋਰਫਾ ਨੇਕੈਟ੍ਰਿਕਸ31,32 (~3.2 Mb ਜੀਨੋਮ) ਦੇ ਦਰਮਿਆਨੇ ਘਟੇ ਹੋਏ ਜੀਨੋਮ ਲਈ ਕ੍ਰਾਇਓ-ਈਐਮ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਬਣਤਰ ਨਿਰਧਾਰਤ ਕੀਤੀ ਗਈ ਸੀ। ਇਹ ਬਣਤਰ ਸੁਝਾਅ ਦਿੰਦੇ ਹਨ ਕਿ rRNA ਐਂਪਲੀਫਿਕੇਸ਼ਨ ਦੇ ਕੁਝ ਨੁਕਸਾਨ ਦੀ ਭਰਪਾਈ ਗੁਆਂਢੀ ਰਾਈਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਵਿਚਕਾਰ ਨਵੇਂ ਸੰਪਰਕਾਂ ਦੇ ਵਿਕਾਸ ਜਾਂ ਨਵੇਂ msL131,32 ਰਾਈਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਦੇ ਪ੍ਰਾਪਤੀ ਦੁਆਰਾ ਕੀਤੀ ਜਾਂਦੀ ਹੈ। ਪ੍ਰਜਾਤੀਆਂ ਐਨਸੇਫੈਲੀਟੋਜ਼ੂਨ (ਜੀਨੋਮ ~2.5 ਮਿਲੀਅਨ ਬੀਪੀ), ਆਪਣੇ ਸਭ ਤੋਂ ਨਜ਼ਦੀਕੀ ਰਿਸ਼ਤੇਦਾਰ ਓਰਡੋਸਪੋਰਾ ਦੇ ਨਾਲ, ਯੂਕੇਰੀਓਟਸ ਵਿੱਚ ਜੀਨੋਮ ਕਮੀ ਦੀ ਅੰਤਮ ਡਿਗਰੀ ਦਰਸਾਉਂਦੀਆਂ ਹਨ - ਉਹਨਾਂ ਕੋਲ 2000 ਤੋਂ ਘੱਟ ਪ੍ਰੋਟੀਨ-ਕੋਡਿੰਗ ਜੀਨ ਹਨ, ਅਤੇ ਇਹ ਉਮੀਦ ਕੀਤੀ ਜਾਂਦੀ ਹੈ ਕਿ ਉਹਨਾਂ ਦੇ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਨਾ ਸਿਰਫ਼ rRNA ਵਿਸਥਾਰ ਟੁਕੜਿਆਂ (rRNA ਟੁਕੜੇ ਜੋ ਯੂਕੇਰੀਓਟਿਕ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਨੂੰ ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਤੋਂ ਵੱਖ ਕਰਦੇ ਹਨ) ਤੋਂ ਰਹਿਤ ਹਨ, E. cuniculi ਜੀਨੋਮ26,27,28 ਵਿੱਚ ਸਮਰੂਪਤਾਵਾਂ ਦੀ ਘਾਟ ਕਾਰਨ ਚਾਰ ਰਾਈਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਵੀ ਹਨ। ਇਸ ਲਈ, ਅਸੀਂ ਸਿੱਟਾ ਕੱਢਿਆ ਹੈ ਕਿ E. cuniculi ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਜੀਨੋਮ ਸੜਨ ਲਈ ਅਣੂ ਅਨੁਕੂਲਤਾ ਲਈ ਪਹਿਲਾਂ ਅਣਜਾਣ ਰਣਨੀਤੀਆਂ ਨੂੰ ਪ੍ਰਗਟ ਕਰ ਸਕਦਾ ਹੈ।
ਸਾਡਾ ਕ੍ਰਾਇਓ-ਈਐਮ ਢਾਂਚਾ ਸਭ ਤੋਂ ਛੋਟੇ ਯੂਕੇਰੀਓਟਿਕ ਸਾਇਟੋਪਲਾਜ਼ਮਿਕ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਨੂੰ ਦਰਸਾਉਂਦਾ ਹੈ ਜਿਸਦੀ ਵਿਸ਼ੇਸ਼ਤਾ ਹੈ ਅਤੇ ਇਹ ਸਮਝ ਪ੍ਰਦਾਨ ਕਰਦਾ ਹੈ ਕਿ ਜੀਨੋਮ ਕਟੌਤੀ ਦੀ ਅੰਤਮ ਡਿਗਰੀ ਸੈੱਲ ਲਈ ਅਨਿੱਖੜਵੇਂ ਅਣੂ ਮਸ਼ੀਨਰੀ ਦੀ ਬਣਤਰ, ਅਸੈਂਬਲੀ ਅਤੇ ਵਿਕਾਸ ਨੂੰ ਕਿਵੇਂ ਪ੍ਰਭਾਵਤ ਕਰਦੀ ਹੈ। ਅਸੀਂ ਪਾਇਆ ਕਿ ਈ. ਕੁਨੀਕੁਲੀ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਆਰਐਨਏ ਫੋਲਡਿੰਗ ਅਤੇ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਅਸੈਂਬਲੀ ਦੇ ਬਹੁਤ ਸਾਰੇ ਵਿਆਪਕ ਤੌਰ 'ਤੇ ਸੁਰੱਖਿਅਤ ਸਿਧਾਂਤਾਂ ਦੀ ਉਲੰਘਣਾ ਕਰਦਾ ਹੈ, ਅਤੇ ਇੱਕ ਨਵਾਂ, ਪਹਿਲਾਂ ਅਣਜਾਣ ਰਾਈਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਖੋਜਿਆ। ਬਿਲਕੁਲ ਅਚਾਨਕ, ਅਸੀਂ ਦਿਖਾਉਂਦੇ ਹਾਂ ਕਿ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਨੇ ਛੋਟੇ ਅਣੂਆਂ ਨੂੰ ਬੰਨ੍ਹਣ ਦੀ ਯੋਗਤਾ ਵਿਕਸਤ ਕੀਤੀ ਹੈ, ਅਤੇ ਇਹ ਅਨੁਮਾਨ ਲਗਾਉਂਦੇ ਹਾਂ ਕਿ ਆਰਆਰਐਨਏ ਅਤੇ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਵਿੱਚ ਕੱਟ-ਵੱਢ ਵਿਕਾਸਵਾਦੀ ਨਵੀਨਤਾਵਾਂ ਨੂੰ ਚਾਲੂ ਕਰਦੇ ਹਨ ਜੋ ਅੰਤ ਵਿੱਚ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਨੂੰ ਲਾਭਦਾਇਕ ਗੁਣ ਪ੍ਰਦਾਨ ਕਰ ਸਕਦੇ ਹਨ।
ਇੰਟਰਾਸੈਲੂਲਰ ਜੀਵਾਂ ਵਿੱਚ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਅਤੇ ਨਿਊਕਲੀਕ ਐਸਿਡ ਦੇ ਵਿਕਾਸ ਬਾਰੇ ਸਾਡੀ ਸਮਝ ਨੂੰ ਬਿਹਤਰ ਬਣਾਉਣ ਲਈ, ਅਸੀਂ ਸੰਕਰਮਿਤ ਥਣਧਾਰੀ ਸੈੱਲਾਂ ਦੇ ਕਲਚਰ ਤੋਂ ਈ. ਕੁਨੀਕੁਲੀ ਸਪੋਰਸ ਨੂੰ ਅਲੱਗ ਕਰਨ ਦਾ ਫੈਸਲਾ ਕੀਤਾ ਤਾਂ ਜੋ ਉਨ੍ਹਾਂ ਦੇ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਨੂੰ ਸ਼ੁੱਧ ਕੀਤਾ ਜਾ ਸਕੇ ਅਤੇ ਇਹਨਾਂ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਦੀ ਬਣਤਰ ਦਾ ਪਤਾ ਲਗਾਇਆ ਜਾ ਸਕੇ। ਵੱਡੀ ਗਿਣਤੀ ਵਿੱਚ ਪਰਜੀਵੀ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ ਪ੍ਰਾਪਤ ਕਰਨਾ ਮੁਸ਼ਕਲ ਹੈ ਕਿਉਂਕਿ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ ਨੂੰ ਪੌਸ਼ਟਿਕ ਮਾਧਿਅਮ ਵਿੱਚ ਸੰਸਕ੍ਰਿਤ ਨਹੀਂ ਕੀਤਾ ਜਾ ਸਕਦਾ। ਇਸ ਦੀ ਬਜਾਏ, ਉਹ ਸਿਰਫ ਮੇਜ਼ਬਾਨ ਸੈੱਲ ਦੇ ਅੰਦਰ ਹੀ ਵਧਦੇ ਅਤੇ ਪ੍ਰਜਨਨ ਕਰਦੇ ਹਨ। ਇਸ ਲਈ, ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਸ਼ੁੱਧੀਕਰਨ ਲਈ ਈ. ਕੁਨੀਕੁਲੀ ਬਾਇਓਮਾਸ ਪ੍ਰਾਪਤ ਕਰਨ ਲਈ, ਅਸੀਂ ਥਣਧਾਰੀ ਗੁਰਦੇ ਸੈੱਲ ਲਾਈਨ RK13 ਨੂੰ ਈ. ਕੁਨੀਕੁਲੀ ਸਪੋਰਸ ਨਾਲ ਸੰਕਰਮਿਤ ਕੀਤਾ ਅਤੇ ਇਹਨਾਂ ਸੰਕਰਮਿਤ ਸੈੱਲਾਂ ਨੂੰ ਕਈ ਹਫ਼ਤਿਆਂ ਲਈ ਸੰਸਕ੍ਰਿਤ ਕੀਤਾ ਤਾਂ ਜੋ ਈ. ਕੁਨੀਕੁਲੀ ਨੂੰ ਵਧਣ ਅਤੇ ਗੁਣਾ ਕਰਨ ਦਿੱਤਾ ਜਾ ਸਕੇ। ਲਗਭਗ ਅੱਧੇ ਵਰਗ ਮੀਟਰ ਦੇ ਇੱਕ ਸੰਕਰਮਿਤ ਸੈੱਲ ਮੋਨੋਲੇਅਰ ਦੀ ਵਰਤੋਂ ਕਰਦੇ ਹੋਏ, ਅਸੀਂ ਲਗਭਗ 300 ਮਿਲੀਗ੍ਰਾਮ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ ਸਪੋਰਸ ਨੂੰ ਸ਼ੁੱਧ ਕਰਨ ਅਤੇ ਉਹਨਾਂ ਨੂੰ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਨੂੰ ਅਲੱਗ ਕਰਨ ਲਈ ਵਰਤਣ ਦੇ ਯੋਗ ਸੀ। ਫਿਰ ਅਸੀਂ ਕੱਚ ਦੇ ਮਣਕਿਆਂ ਨਾਲ ਸ਼ੁੱਧ ਕੀਤੇ ਸਪੋਰਸ ਨੂੰ ਵਿਗਾੜ ਦਿੱਤਾ ਅਤੇ ਲਾਈਸੇਟਸ ਦੇ ਸਟੈਪਵਾਈਜ਼ ਪੋਲੀਥੀਲੀਨ ਗਲਾਈਕੋਲ ਫਰੈਕਸ਼ਨੇਸ਼ਨ ਦੀ ਵਰਤੋਂ ਕਰਕੇ ਕੱਚੇ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਨੂੰ ਅਲੱਗ ਕੀਤਾ। ਇਸ ਨਾਲ ਸਾਨੂੰ ਢਾਂਚਾਗਤ ਵਿਸ਼ਲੇਸ਼ਣ ਲਈ ਲਗਭਗ 300 µg ਕੱਚੇ E. cuniculi ribosomes ਪ੍ਰਾਪਤ ਕਰਨ ਦੀ ਆਗਿਆ ਮਿਲੀ।
ਫਿਰ ਅਸੀਂ ਨਤੀਜੇ ਵਜੋਂ ਪ੍ਰਾਪਤ ਹੋਏ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਨਮੂਨਿਆਂ ਦੀ ਵਰਤੋਂ ਕਰਕੇ ਕ੍ਰਾਇਓ-ਈਐਮ ਚਿੱਤਰ ਇਕੱਠੇ ਕੀਤੇ ਅਤੇ ਵੱਡੇ ਰਾਈਬੋਸੋਮਲ ਸਬਯੂਨਿਟ, ਛੋਟੇ ਸਬਯੂਨਿਟ ਹੈੱਡ ਅਤੇ ਛੋਟੇ ਸਬਯੂਨਿਟ ਨਾਲ ਸੰਬੰਧਿਤ ਮਾਸਕ ਦੀ ਵਰਤੋਂ ਕਰਕੇ ਇਹਨਾਂ ਚਿੱਤਰਾਂ ਨੂੰ ਪ੍ਰੋਸੈਸ ਕੀਤਾ। ਇਸ ਪ੍ਰਕਿਰਿਆ ਦੌਰਾਨ, ਅਸੀਂ ਲਗਭਗ 108,000 ਰਾਈਬੋਸੋਮਲ ਕਣਾਂ ਦੀਆਂ ਤਸਵੀਰਾਂ ਅਤੇ 2.7 Å (ਪੂਰਕ ਚਿੱਤਰ 1-3) ਦੇ ਰੈਜ਼ੋਲਿਊਸ਼ਨ ਨਾਲ ਕੰਪਿਊਟਿਡ ਕ੍ਰਾਇਓ-ਈਐਮ ਚਿੱਤਰ ਇਕੱਠੇ ਕੀਤੇ। ਫਿਰ ਅਸੀਂ ਈ. ਕੁਨੀਕੁਲੀ ਰਾਈਬੋਸੋਮ (ਚਿੱਤਰ 1a, b) ਨਾਲ ਜੁੜੇ rRNA, ਰਾਈਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ, ਅਤੇ ਹਾਈਬਰਨੇਸ਼ਨ ਫੈਕਟਰ Mdf1 ਨੂੰ ਮਾਡਲ ਕਰਨ ਲਈ ਕ੍ਰਾਇਓਈਐਮ ਚਿੱਤਰਾਂ ਦੀ ਵਰਤੋਂ ਕੀਤੀ।
a ਹਾਈਬਰਨੇਸ਼ਨ ਫੈਕਟਰ Mdf1 (pdb id 7QEP) ਦੇ ਨਾਲ ਕੰਪਲੈਕਸ ਵਿੱਚ E. cuniculi ribosome ਦੀ ਬਣਤਰ। b E. cuniculi ribosome ਨਾਲ ਜੁੜੇ ਹਾਈਬਰਨੇਸ਼ਨ ਫੈਕਟਰ Mdf1 ਦਾ ਨਕਸ਼ਾ। c ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਅਨ ਪ੍ਰਜਾਤੀਆਂ ਵਿੱਚ ਬਰਾਮਦ ਕੀਤੇ rRNA ਦੀ ਤੁਲਨਾ ਜਾਣੇ-ਪਛਾਣੇ ਰਾਈਬੋਸੋਮਲ ਬਣਤਰਾਂ ਨਾਲ ਕਰਨ ਵਾਲਾ ਸੈਕੰਡਰੀ ਬਣਤਰ ਦਾ ਨਕਸ਼ਾ। ਪੈਨਲ ਐਂਪਲੀਫਾਈਡ rRNA ਟੁਕੜਿਆਂ (ES) ਅਤੇ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਸਰਗਰਮ ਸਾਈਟਾਂ ਦੀ ਸਥਿਤੀ ਦਰਸਾਉਂਦੇ ਹਨ, ਜਿਸ ਵਿੱਚ ਡੀਕੋਡਿੰਗ ਸਾਈਟ (DC), ਸਾਰਸੀਨਿਸਿਨ ਲੂਪ (SRL), ਅਤੇ ਪੇਪਟਿਡਾਈਲ ਟ੍ਰਾਂਸਫਰੇਸ ਸੈਂਟਰ (PTC) ਸ਼ਾਮਲ ਹਨ। d E. cuniculi ribosome ਦੇ ਪੇਪਟਿਡਾਈਲ ਟ੍ਰਾਂਸਫਰੇਸ ਸੈਂਟਰ ਨਾਲ ਸੰਬੰਧਿਤ ਇਲੈਕਟ੍ਰੌਨ ਘਣਤਾ ਸੁਝਾਅ ਦਿੰਦੀ ਹੈ ਕਿ ਇਸ ਉਤਪ੍ਰੇਰਕ ਸਾਈਟ ਵਿੱਚ E. cuniculi ਪੈਰਾਸਾਈਟ ਅਤੇ ਇਸਦੇ ਮੇਜ਼ਬਾਨਾਂ ਵਿੱਚ ਉਹੀ ਬਣਤਰ ਹੈ, ਜਿਸ ਵਿੱਚ H. sapiens ਸ਼ਾਮਲ ਹਨ। e, f ਡੀਕੋਡਿੰਗ ਸੈਂਟਰ (e) ਦੀ ਅਨੁਸਾਰੀ ਇਲੈਕਟ੍ਰੌਨ ਘਣਤਾ ਅਤੇ ਡੀਕੋਡਿੰਗ ਸੈਂਟਰ (f) ਦੀ ਯੋਜਨਾਬੱਧ ਬਣਤਰ ਦਰਸਾਉਂਦੀ ਹੈ ਕਿ E. cuniculi ਵਿੱਚ ਕਈ ਹੋਰ ਯੂਕੇਰੀਓਟਸ ਵਿੱਚ A1491 (E. coli ਨੰਬਰਿੰਗ) ਦੀ ਬਜਾਏ U1491 ਰਹਿੰਦ-ਖੂੰਹਦ ਹਨ। ਇਹ ਤਬਦੀਲੀ ਸੁਝਾਅ ਦਿੰਦੀ ਹੈ ਕਿ E. cuniculi ਐਂਟੀਬਾਇਓਟਿਕਸ ਪ੍ਰਤੀ ਸੰਵੇਦਨਸ਼ੀਲ ਹੋ ਸਕਦਾ ਹੈ ਜੋ ਇਸ ਸਰਗਰਮ ਸਾਈਟ ਨੂੰ ਨਿਸ਼ਾਨਾ ਬਣਾਉਂਦੇ ਹਨ।
V. necatrix ਅਤੇ P. locustae ribosomes (ਦੋਵੇਂ ਬਣਤਰ ਇੱਕੋ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ ਪਰਿਵਾਰ Nosematidae ਨੂੰ ਦਰਸਾਉਂਦੇ ਹਨ ਅਤੇ ਇੱਕ ਦੂਜੇ ਦੇ ਬਹੁਤ ਸਮਾਨ ਹਨ) ਦੀਆਂ ਪਹਿਲਾਂ ਸਥਾਪਿਤ ਬਣਤਰਾਂ ਦੇ ਉਲਟ, 31,32 E. cuniculi ribosomes rRNA ਅਤੇ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਫ੍ਰੈਗਮੈਂਟੇਸ਼ਨ ਦੀਆਂ ਕਈ ਪ੍ਰਕਿਰਿਆਵਾਂ ਵਿੱਚੋਂ ਗੁਜ਼ਰਦੇ ਹਨ। ਹੋਰ ਡੀਨੇਚੁਰੇਸ਼ਨ (ਪੂਰਕ ਚਿੱਤਰ 4-6)। rRNA ਵਿੱਚ, ਸਭ ਤੋਂ ਪ੍ਰਭਾਵਸ਼ਾਲੀ ਤਬਦੀਲੀਆਂ ਵਿੱਚ ਐਮਪਲੀਫਾਈਡ 25S rRNA ਫ੍ਰੈਗਮੈਂਟ ES12L ਦਾ ਪੂਰਾ ਨੁਕਸਾਨ ਅਤੇ h39, h41, ਅਤੇ H18 ਹੈਲੀਸ ਦਾ ਅੰਸ਼ਕ ਡੀਜਨਰੇਸ਼ਨ ਸ਼ਾਮਲ ਸੀ (ਚਿੱਤਰ 1c, ਪੂਰਕ ਚਿੱਤਰ 4)। ਰਾਈਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨਾਂ ਵਿੱਚ, ਸਭ ਤੋਂ ਪ੍ਰਭਾਵਸ਼ਾਲੀ ਤਬਦੀਲੀਆਂ ਵਿੱਚ eS30 ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਦਾ ਪੂਰਾ ਨੁਕਸਾਨ ਅਤੇ eL8, eL13, eL18, eL22, eL29, eL40, uS3, uS9, uS14, uS17, ਅਤੇ eS7 ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਦਾ ਛੋਟਾ ਹੋਣਾ ਸ਼ਾਮਲ ਸੀ (ਪੂਰਕ ਚਿੱਤਰ 4, 5)।
ਇਸ ਤਰ੍ਹਾਂ, ਐਨਸੇਫੈਲੋਟੋਜ਼ੂਨ/ਓਰਡੋਸਪੋਰਾ ਪ੍ਰਜਾਤੀਆਂ ਦੇ ਜੀਨੋਮ ਦੀ ਬਹੁਤ ਜ਼ਿਆਦਾ ਕਮੀ ਉਹਨਾਂ ਦੇ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਢਾਂਚੇ ਵਿੱਚ ਪ੍ਰਤੀਬਿੰਬਤ ਹੁੰਦੀ ਹੈ: ਈ. ਕੁਨੀਕੁਲੀ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਯੂਕੇਰੀਓਟਿਕ ਸਾਇਟੋਪਲਾਜ਼ਮਿਕ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਵਿੱਚ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਸਮੱਗਰੀ ਦੇ ਸਭ ਤੋਂ ਨਾਟਕੀ ਨੁਕਸਾਨ ਦਾ ਅਨੁਭਵ ਕਰਦੇ ਹਨ ਜੋ ਢਾਂਚਾਗਤ ਵਿਸ਼ੇਸ਼ਤਾ ਦੇ ਅਧੀਨ ਹੁੰਦੇ ਹਨ, ਅਤੇ ਉਹਨਾਂ ਕੋਲ ਉਹ ਆਰਆਰਐਨਏ ਅਤੇ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਟੁਕੜੇ ਵੀ ਨਹੀਂ ਹੁੰਦੇ ਹਨ ਜੋ ਨਾ ਸਿਰਫ਼ ਯੂਕੇਰੀਓਟਸ ਵਿੱਚ, ਸਗੋਂ ਜੀਵਨ ਦੇ ਤਿੰਨ ਖੇਤਰਾਂ ਵਿੱਚ ਵੀ ਵਿਆਪਕ ਤੌਰ 'ਤੇ ਸੁਰੱਖਿਅਤ ਹਨ। ਈ. ਕੁਨੀਕੁਲੀ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਦੀ ਬਣਤਰ ਇਹਨਾਂ ਤਬਦੀਲੀਆਂ ਲਈ ਪਹਿਲਾ ਅਣੂ ਮਾਡਲ ਪ੍ਰਦਾਨ ਕਰਦੀ ਹੈ ਅਤੇ ਵਿਕਾਸਵਾਦੀ ਘਟਨਾਵਾਂ ਨੂੰ ਪ੍ਰਗਟ ਕਰਦੀ ਹੈ ਜਿਨ੍ਹਾਂ ਨੂੰ ਤੁਲਨਾਤਮਕ ਜੀਨੋਮਿਕਸ ਅਤੇ ਇੰਟਰਾਸੈਲੂਲਰ ਬਾਇਓਮੋਲੀਕਿਊਲਰ ਢਾਂਚੇ ਦੇ ਅਧਿਐਨ ਦੋਵਾਂ ਦੁਆਰਾ ਨਜ਼ਰਅੰਦਾਜ਼ ਕੀਤਾ ਗਿਆ ਹੈ (ਪੂਰਕ ਚਿੱਤਰ 7)। ਹੇਠਾਂ, ਅਸੀਂ ਇਹਨਾਂ ਵਿੱਚੋਂ ਹਰੇਕ ਘਟਨਾ ਦਾ ਵਰਣਨ ਉਹਨਾਂ ਦੇ ਸੰਭਾਵਿਤ ਵਿਕਾਸਵਾਦੀ ਮੂਲ ਅਤੇ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਫੰਕਸ਼ਨ 'ਤੇ ਉਹਨਾਂ ਦੇ ਸੰਭਾਵੀ ਪ੍ਰਭਾਵ ਦੇ ਨਾਲ ਕਰਦੇ ਹਾਂ।
ਫਿਰ ਅਸੀਂ ਪਾਇਆ ਕਿ, ਵੱਡੇ rRNA ਕੱਟਣ ਤੋਂ ਇਲਾਵਾ, E. cuniculi ribosomes ਵਿੱਚ ਉਹਨਾਂ ਦੇ ਇੱਕ ਸਰਗਰਮ ਸਥਾਨ 'ਤੇ rRNA ਭਿੰਨਤਾਵਾਂ ਹਨ। ਹਾਲਾਂਕਿ E. cuniculi ribosome ਦੇ peptidyl transferase center ਵਿੱਚ ਦੂਜੇ ਯੂਕੇਰੀਓਟਿਕ ਰਾਈਬੋਸੋਮ (ਚਿੱਤਰ 1d) ਵਰਗੀ ਬਣਤਰ ਹੈ, ਪਰ ਡੀਕੋਡਿੰਗ ਸੈਂਟਰ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ 1491 (E. coli ਨੰਬਰਿੰਗ, ਚਿੱਤਰ 1e, f) 'ਤੇ ਕ੍ਰਮ ਭਿੰਨਤਾ ਦੇ ਕਾਰਨ ਵੱਖਰਾ ਹੈ। ਇਹ ਨਿਰੀਖਣ ਮਹੱਤਵਪੂਰਨ ਹੈ ਕਿਉਂਕਿ ਯੂਕੇਰੀਓਟਿਕ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਦੀ ਡੀਕੋਡਿੰਗ ਸਾਈਟ ਵਿੱਚ ਆਮ ਤੌਰ 'ਤੇ ਬੈਕਟੀਰੀਆ-ਕਿਸਮ ਦੇ ਰਹਿੰਦ-ਖੂੰਹਦ A1408 ਅਤੇ G1491 ਦੇ ਮੁਕਾਬਲੇ G1408 ਅਤੇ A1491 ਰਹਿੰਦ-ਖੂੰਹਦ ਹੁੰਦੇ ਹਨ। ਇਹ ਪਰਿਵਰਤਨ ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਅਤੇ ਯੂਕੇਰੀਓਟਿਕ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਦੀ ਐਮੀਨੋਗਲਾਈਕੋਸਾਈਡ ਪਰਿਵਾਰ ਅਤੇ ਡੀਕੋਡਿੰਗ ਸਾਈਟ ਨੂੰ ਨਿਸ਼ਾਨਾ ਬਣਾਉਣ ਵਾਲੇ ਹੋਰ ਛੋਟੇ ਅਣੂਆਂ ਪ੍ਰਤੀ ਵੱਖ-ਵੱਖ ਸੰਵੇਦਨਸ਼ੀਲਤਾ ਨੂੰ ਦਰਸਾਉਂਦਾ ਹੈ। E. cuniculi ribosome ਦੇ ਡੀਕੋਡਿੰਗ ਸਾਈਟ 'ਤੇ, ਰਹਿੰਦ-ਖੂੰਹਦ A1491 ਨੂੰ U1491 ਨਾਲ ਬਦਲ ਦਿੱਤਾ ਗਿਆ ਸੀ, ਸੰਭਾਵੀ ਤੌਰ 'ਤੇ ਇਸ ਸਰਗਰਮ ਸਥਾਨ ਨੂੰ ਨਿਸ਼ਾਨਾ ਬਣਾਉਣ ਵਾਲੇ ਛੋਟੇ ਅਣੂਆਂ ਲਈ ਇੱਕ ਵਿਲੱਖਣ ਬਾਈਡਿੰਗ ਇੰਟਰਫੇਸ ਬਣਾਉਂਦਾ ਹੈ। ਇਹੀ A14901 ਰੂਪ ਹੋਰ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ ਜਿਵੇਂ ਕਿ P. locustae ਅਤੇ V. necatrix ਵਿੱਚ ਵੀ ਮੌਜੂਦ ਹੈ, ਜੋ ਸੁਝਾਅ ਦਿੰਦਾ ਹੈ ਕਿ ਇਹ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ ਪ੍ਰਜਾਤੀਆਂ (ਚਿੱਤਰ 1f) ਵਿੱਚ ਵਿਆਪਕ ਹੈ।
ਕਿਉਂਕਿ ਸਾਡੇ E. cuniculi ribosome ਦੇ ਨਮੂਨੇ metabolically activ spores ਤੋਂ ਅਲੱਗ ਕੀਤੇ ਗਏ ਸਨ, ਅਸੀਂ ਤਣਾਅ ਜਾਂ ਭੁੱਖਮਰੀ ਦੀਆਂ ਸਥਿਤੀਆਂ ਵਿੱਚ ਪਹਿਲਾਂ ਦੱਸੇ ਗਏ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਬਾਈਡਿੰਗ ਲਈ E. cuniculi ਦੇ ਕ੍ਰਾਇਓ-EM ਨਕਸ਼ੇ ਦੀ ਜਾਂਚ ਕੀਤੀ। ਹਾਈਬਰਨੇਸ਼ਨ ਕਾਰਕ 31,32,36,37, 38। ਅਸੀਂ ਹਾਈਬਰਨੇਟਿੰਗ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਦੀ ਪਹਿਲਾਂ ਸਥਾਪਿਤ ਬਣਤਰ ਨੂੰ E. cuniculi ribosome ਦੇ ਕ੍ਰਾਇਓ-EM ਨਕਸ਼ੇ ਨਾਲ ਮੇਲ ਕੀਤਾ। ਡੌਕਿੰਗ ਲਈ, S. cerevisiae ribosomes ਨੂੰ ਹਾਈਬਰਨੇਸ਼ਨ ਫੈਕਟਰ Stm138 ਦੇ ਨਾਲ ਕੰਪਲੈਕਸ ਵਿੱਚ, ਟਿੱਡੀ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਨੂੰ Lso232 ਫੈਕਟਰ ਦੇ ਨਾਲ ਕੰਪਲੈਕਸ ਵਿੱਚ, ਅਤੇ V. necatrix ribosomes ਨੂੰ Mdf1 ਅਤੇ Mdf231 ਫੈਕਟਰਾਂ ਦੇ ਨਾਲ ਕੰਪਲੈਕਸ ਵਿੱਚ ਵਰਤਿਆ ਗਿਆ ਸੀ। ਉਸੇ ਸਮੇਂ, ਸਾਨੂੰ ਬਾਕੀ ਫੈਕਟਰ Mdf1 ਦੇ ਅਨੁਸਾਰ ਕ੍ਰਾਇਓ-EM ਘਣਤਾ ਮਿਲੀ। V. necatrix ribosome ਨਾਲ Mdf1 ਦੇ ਬਾਈਡਿੰਗ ਵਾਂਗ, Mdf1 ਵੀ E. cuniculi ribosome ਨਾਲ ਜੁੜਦਾ ਹੈ, ਜਿੱਥੇ ਇਹ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਦੀ E ਸਾਈਟ ਨੂੰ ਬਲੌਕ ਕਰਦਾ ਹੈ, ਸੰਭਵ ਤੌਰ 'ਤੇ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਨੂੰ ਉਪਲਬਧ ਕਰਾਉਣ ਵਿੱਚ ਮਦਦ ਕਰਦਾ ਹੈ ਜਦੋਂ ਪਰਜੀਵੀ ਸਪੋਰਸ ਸਰੀਰ ਦੇ ਅਕਿਰਿਆਸ਼ੀਲ ਹੋਣ 'ਤੇ ਮੈਟਾਬੋਲਿਕ ਤੌਰ 'ਤੇ ਅਕਿਰਿਆਸ਼ੀਲ ਹੋ ਜਾਂਦੇ ਹਨ (ਚਿੱਤਰ 2)।
Mdf1 ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਦੀ E ਸਾਈਟ ਨੂੰ ਰੋਕਦਾ ਹੈ, ਜੋ ਕਿ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਨੂੰ ਅਕਿਰਿਆਸ਼ੀਲ ਕਰਨ ਵਿੱਚ ਮਦਦ ਕਰਦਾ ਜਾਪਦਾ ਹੈ ਜਦੋਂ ਪਰਜੀਵੀ ਸਪੋਰਸ ਮੈਟਾਬੋਲਿਕ ਤੌਰ 'ਤੇ ਅਕਿਰਿਆਸ਼ੀਲ ਹੋ ਜਾਂਦੇ ਹਨ। E. cuniculi ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਦੀ ਬਣਤਰ ਵਿੱਚ, ਅਸੀਂ ਪਾਇਆ ਕਿ Mdf1 L1 ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਸਟੈਮ ਨਾਲ ਪਹਿਲਾਂ ਤੋਂ ਅਣਜਾਣ ਸੰਪਰਕ ਬਣਾਉਂਦਾ ਹੈ, ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਦਾ ਉਹ ਹਿੱਸਾ ਜੋ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਸੰਸਲੇਸ਼ਣ ਦੌਰਾਨ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਤੋਂ ਡੀਸੀਲੇਟਿਡ tRNA ਦੀ ਰਿਹਾਈ ਦੀ ਸਹੂਲਤ ਦਿੰਦਾ ਹੈ। ਇਹ ਸੰਪਰਕ ਸੁਝਾਅ ਦਿੰਦੇ ਹਨ ਕਿ Mdf1 ਡੀਸੀਟਾਈਲੇਟਿਡ tRNA ਵਾਂਗ ਹੀ ਵਿਧੀ ਦੀ ਵਰਤੋਂ ਕਰਕੇ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਤੋਂ ਵੱਖ ਹੋ ਜਾਂਦਾ ਹੈ, ਜਿਸ ਨਾਲ ਇਹ ਸਪੱਸ਼ਟੀਕਰਨ ਮਿਲਦਾ ਹੈ ਕਿ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਸੰਸਲੇਸ਼ਣ ਨੂੰ ਮੁੜ ਸਰਗਰਮ ਕਰਨ ਲਈ Mdf1 ਨੂੰ ਕਿਵੇਂ ਹਟਾਉਂਦਾ ਹੈ।
ਹਾਲਾਂਕਿ, ਸਾਡੀ ਬਣਤਰ ਨੇ Mdf1 ਅਤੇ L1 ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਲੱਤ (ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਦਾ ਉਹ ਹਿੱਸਾ ਜੋ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਸੰਸਲੇਸ਼ਣ ਦੌਰਾਨ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਤੋਂ ਡੀਸੀਲੇਟਿਡ ਟੀਆਰਐਨਏ ਨੂੰ ਛੱਡਣ ਵਿੱਚ ਮਦਦ ਕਰਦਾ ਹੈ) ਵਿਚਕਾਰ ਇੱਕ ਅਣਜਾਣ ਸੰਪਰਕ ਦਾ ਖੁਲਾਸਾ ਕੀਤਾ। ਖਾਸ ਤੌਰ 'ਤੇ, Mdf1 ਡੀਸੀਲੇਟਿਡ ਟੀਆਰਐਨਏ ਅਣੂ (ਚਿੱਤਰ 2) ਦੇ ਕੂਹਣੀ ਹਿੱਸੇ ਦੇ ਸਮਾਨ ਸੰਪਰਕਾਂ ਦੀ ਵਰਤੋਂ ਕਰਦਾ ਹੈ। ਇਸ ਪਹਿਲਾਂ ਅਣਜਾਣ ਅਣੂ ਮਾਡਲਿੰਗ ਨੇ ਦਿਖਾਇਆ ਕਿ Mdf1 ਡੀਸੀਟਿਲਿਡ ਟੀਆਰਐਨਏ ਵਾਂਗ ਹੀ ਵਿਧੀ ਦੀ ਵਰਤੋਂ ਕਰਕੇ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਤੋਂ ਵੱਖ ਹੋ ਜਾਂਦਾ ਹੈ, ਜੋ ਦੱਸਦਾ ਹੈ ਕਿ ਕਿਵੇਂ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਸੰਸਲੇਸ਼ਣ ਨੂੰ ਮੁੜ ਸਰਗਰਮ ਕਰਨ ਲਈ ਇਸ ਹਾਈਬਰਨੇਸ਼ਨ ਫੈਕਟਰ ਨੂੰ ਹਟਾਉਂਦਾ ਹੈ।
rRNA ਮਾਡਲ ਬਣਾਉਂਦੇ ਸਮੇਂ, ਅਸੀਂ ਪਾਇਆ ਕਿ E. cuniculi ribosome ਵਿੱਚ rRNA ਦੇ ਟੁਕੜੇ ਅਸਧਾਰਨ ਤੌਰ 'ਤੇ ਫੋਲਡ ਹੁੰਦੇ ਹਨ, ਜਿਸਨੂੰ ਅਸੀਂ ਫਿਊਜ਼ਡ rRNA (ਚਿੱਤਰ 3) ਕਹਿੰਦੇ ਹਾਂ। ਜੀਵਨ ਦੇ ਤਿੰਨ ਡੋਮੇਨਾਂ ਵਿੱਚ ਫੈਲੇ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਵਿੱਚ, rRNA ਉਹਨਾਂ ਢਾਂਚਿਆਂ ਵਿੱਚ ਫੋਲਡ ਹੁੰਦੇ ਹਨ ਜਿੱਥੇ ਜ਼ਿਆਦਾਤਰ rRNA ਬੇਸ ਜਾਂ ਤਾਂ ਬੇਸ ਪੇਅਰ ਅਤੇ ਇੱਕ ਦੂਜੇ ਨਾਲ ਫੋਲਡ ਹੁੰਦੇ ਹਨ ਜਾਂ ਰਾਈਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਨਾਲ ਇੰਟਰੈਕਟ ਕਰਦੇ ਹਨ38,39,40। ਹਾਲਾਂਕਿ, E. cuniculi ribosomes ਵਿੱਚ, rRNA ਆਪਣੇ ਕੁਝ ਹੈਲੀਸ ਨੂੰ ਅਣਫੋਲਡ rRNA ਖੇਤਰਾਂ ਵਿੱਚ ਬਦਲ ਕੇ ਇਸ ਫੋਲਡਿੰਗ ਸਿਧਾਂਤ ਦੀ ਉਲੰਘਣਾ ਕਰਦੇ ਜਾਪਦੇ ਹਨ।
S. cerevisiae, V. necatrix, ਅਤੇ E. cuniculi ਵਿੱਚ H18 25S rRNA ਹੈਲਿਕਸ ਦੀ ਬਣਤਰ। ਆਮ ਤੌਰ 'ਤੇ, ਤਿੰਨ ਜੀਵਨ ਡੋਮੇਨਾਂ ਵਿੱਚ ਫੈਲੇ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਵਿੱਚ, ਇਹ ਲਿੰਕਰ ਇੱਕ RNA ਹੈਲਿਕਸ ਵਿੱਚ ਕੋਇਲ ਕਰਦਾ ਹੈ ਜਿਸ ਵਿੱਚ 24 ਤੋਂ 34 ਰਹਿੰਦ-ਖੂੰਹਦ ਹੁੰਦੇ ਹਨ। ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ ਵਿੱਚ, ਇਸਦੇ ਉਲਟ, ਇਹ rRNA ਲਿੰਕਰ ਹੌਲੀ-ਹੌਲੀ ਦੋ ਸਿੰਗਲ-ਸਟ੍ਰੈਂਡਡ ਯੂਰੀਡੀਨ-ਅਮੀਰ ਲਿੰਕਰਾਂ ਵਿੱਚ ਘਟਾ ਦਿੱਤਾ ਜਾਂਦਾ ਹੈ ਜਿਸ ਵਿੱਚ ਸਿਰਫ਼ 12 ਰਹਿੰਦ-ਖੂੰਹਦ ਹੁੰਦੇ ਹਨ। ਇਹਨਾਂ ਵਿੱਚੋਂ ਜ਼ਿਆਦਾਤਰ ਰਹਿੰਦ-ਖੂੰਹਦ ਘੋਲਨ ਵਾਲਿਆਂ ਦੇ ਸੰਪਰਕ ਵਿੱਚ ਆਉਂਦੇ ਹਨ। ਚਿੱਤਰ ਦਰਸਾਉਂਦਾ ਹੈ ਕਿ ਪਰਜੀਵੀ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ rRNA ਫੋਲਡਿੰਗ ਦੇ ਆਮ ਸਿਧਾਂਤਾਂ ਦੀ ਉਲੰਘਣਾ ਕਰਦਾ ਪ੍ਰਤੀਤ ਹੁੰਦਾ ਹੈ, ਜਿੱਥੇ rRNA ਬੇਸ ਆਮ ਤੌਰ 'ਤੇ ਦੂਜੇ ਬੇਸਾਂ ਨਾਲ ਜੁੜੇ ਹੁੰਦੇ ਹਨ ਜਾਂ rRNA-ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਪਰਸਪਰ ਪ੍ਰਭਾਵ ਵਿੱਚ ਸ਼ਾਮਲ ਹੁੰਦੇ ਹਨ। ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ ਵਿੱਚ, ਕੁਝ rRNA ਟੁਕੜੇ ਇੱਕ ਅਣਉਚਿਤ ਫੋਲਡ 'ਤੇ ਲੈਂਦੇ ਹਨ, ਜਿਸ ਵਿੱਚ ਪਹਿਲਾਂ ਦਾ rRNA ਹੈਲਿਕਸ ਲਗਭਗ ਇੱਕ ਸਿੱਧੀ ਲਾਈਨ ਵਿੱਚ ਲੰਮਾ ਇੱਕ ਸਿੰਗਲ-ਸਟ੍ਰੈਂਡਡ ਟੁਕੜਾ ਬਣ ਜਾਂਦਾ ਹੈ। ਇਹਨਾਂ ਅਸਾਧਾਰਨ ਖੇਤਰਾਂ ਦੀ ਮੌਜੂਦਗੀ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ rRNA ਨੂੰ RNA ਬੇਸਾਂ ਦੀ ਘੱਟੋ-ਘੱਟ ਗਿਣਤੀ ਦੀ ਵਰਤੋਂ ਕਰਕੇ ਦੂਰ ਦੇ rRNA ਟੁਕੜਿਆਂ ਨੂੰ ਬੰਨ੍ਹਣ ਦੀ ਆਗਿਆ ਦਿੰਦੀ ਹੈ।
ਇਸ ਵਿਕਾਸਵਾਦੀ ਤਬਦੀਲੀ ਦੀ ਸਭ ਤੋਂ ਪ੍ਰਭਾਵਸ਼ਾਲੀ ਉਦਾਹਰਣ H18 25S rRNA ਹੈਲਿਕਸ (ਚਿੱਤਰ 3) ਵਿੱਚ ਦੇਖੀ ਜਾ ਸਕਦੀ ਹੈ। E. coli ਤੋਂ ਮਨੁੱਖਾਂ ਤੱਕ ਦੀਆਂ ਪ੍ਰਜਾਤੀਆਂ ਵਿੱਚ, ਇਸ rRNA ਹੈਲਿਕਸ ਦੇ ਅਧਾਰਾਂ ਵਿੱਚ 24-32 ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ ਹੁੰਦੇ ਹਨ, ਜੋ ਥੋੜ੍ਹਾ ਜਿਹਾ ਅਨਿਯਮਿਤ ਹੈਲਿਕਸ ਬਣਾਉਂਦੇ ਹਨ। V. necatrix ਅਤੇ P. locustae ਤੋਂ ਪਹਿਲਾਂ ਪਛਾਣੇ ਗਏ ਰਾਈਬੋਸੋਮਲ ਢਾਂਚਿਆਂ ਵਿੱਚ, 31,32 H18 ਹੈਲਿਕਸ ਦੇ ਅਧਾਰ ਅੰਸ਼ਕ ਤੌਰ 'ਤੇ ਅਨਕੋਇਲ ਕੀਤੇ ਜਾਂਦੇ ਹਨ, ਪਰ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ ਬੇਸ ਪੇਅਰਿੰਗ ਸੁਰੱਖਿਅਤ ਰੱਖੀ ਜਾਂਦੀ ਹੈ। ਹਾਲਾਂਕਿ, E. cuniculi ਵਿੱਚ ਇਹ rRNA ਟੁਕੜਾ ਸਭ ਤੋਂ ਛੋਟਾ ਲਿੰਕਰ 228UUUGU232 ਅਤੇ 301UUUUUUUUU307 ਬਣ ਜਾਂਦਾ ਹੈ। ਆਮ rRNA ਟੁਕੜਿਆਂ ਦੇ ਉਲਟ, ਇਹ ਯੂਰੀਡੀਨ-ਅਮੀਰ ਲਿੰਕਰ ਰਾਈਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਨਾਲ ਕੋਇਲ ਨਹੀਂ ਕਰਦੇ ਜਾਂ ਵਿਆਪਕ ਸੰਪਰਕ ਨਹੀਂ ਕਰਦੇ। ਇਸ ਦੀ ਬਜਾਏ, ਉਹ ਘੋਲਨ-ਖੁੱਲ੍ਹੇ ਅਤੇ ਪੂਰੀ ਤਰ੍ਹਾਂ ਖੁੱਲ੍ਹੇ ਹੋਏ ਢਾਂਚੇ ਅਪਣਾਉਂਦੇ ਹਨ ਜਿਸ ਵਿੱਚ rRNA ਸਟ੍ਰੈਂਡ ਲਗਭਗ ਸਿੱਧੇ ਫੈਲੇ ਹੁੰਦੇ ਹਨ। ਇਹ ਖਿੱਚੀ ਹੋਈ ਬਣਤਰ ਦੱਸਦੀ ਹੈ ਕਿ ਕਿਵੇਂ E. cuniculi H16 ਅਤੇ H18 rRNA ਹੈਲੀਸ ਦੇ ਵਿਚਕਾਰ 33 Å ਪਾੜੇ ਨੂੰ ਭਰਨ ਲਈ ਸਿਰਫ 12 RNA ਬੇਸਾਂ ਦੀ ਵਰਤੋਂ ਕਰਦਾ ਹੈ, ਜਦੋਂ ਕਿ ਦੂਜੀਆਂ ਪ੍ਰਜਾਤੀਆਂ ਨੂੰ ਪਾੜੇ ਨੂੰ ਭਰਨ ਲਈ ਘੱਟੋ ਘੱਟ ਦੁੱਗਣੇ rRNA ਬੇਸਾਂ ਦੀ ਲੋੜ ਹੁੰਦੀ ਹੈ।
ਇਸ ਤਰ੍ਹਾਂ, ਅਸੀਂ ਇਹ ਦਰਸਾ ਸਕਦੇ ਹਾਂ ਕਿ, ਊਰਜਾਤਮਕ ਤੌਰ 'ਤੇ ਪ੍ਰਤੀਕੂਲ ਫੋਲਡਿੰਗ ਦੁਆਰਾ, ਪਰਜੀਵੀ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ ਨੇ ਉਹਨਾਂ rRNA ਹਿੱਸਿਆਂ ਨੂੰ ਵੀ ਸੁੰਗੜਨ ਲਈ ਇੱਕ ਰਣਨੀਤੀ ਵਿਕਸਤ ਕੀਤੀ ਹੈ ਜੋ ਜੀਵਨ ਦੇ ਤਿੰਨ ਖੇਤਰਾਂ ਵਿੱਚ ਪ੍ਰਜਾਤੀਆਂ ਵਿੱਚ ਵਿਆਪਕ ਤੌਰ 'ਤੇ ਸੁਰੱਖਿਅਤ ਰਹਿੰਦੇ ਹਨ। ਸਪੱਸ਼ਟ ਤੌਰ 'ਤੇ, ਪਰਿਵਰਤਨ ਇਕੱਠੇ ਕਰਕੇ ਜੋ rRNA ਹੈਲੀਸ ਨੂੰ ਛੋਟੇ ਪੌਲੀ-ਯੂ ਲਿੰਕਰਾਂ ਵਿੱਚ ਬਦਲਦੇ ਹਨ, E. cuniculi ਦੂਰੀ ਵਾਲੇ rRNA ਟੁਕੜਿਆਂ ਦੇ ਲਿਗੇਸ਼ਨ ਲਈ ਜਿੰਨਾ ਸੰਭਵ ਹੋ ਸਕੇ ਘੱਟ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ ਵਾਲੇ ਅਸਾਧਾਰਨ rRNA ਟੁਕੜੇ ਬਣਾ ਸਕਦਾ ਹੈ। ਇਹ ਇਹ ਦੱਸਣ ਵਿੱਚ ਮਦਦ ਕਰਦਾ ਹੈ ਕਿ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ ਨੇ ਆਪਣੀ ਢਾਂਚਾਗਤ ਅਤੇ ਕਾਰਜਸ਼ੀਲ ਅਖੰਡਤਾ ਨੂੰ ਗੁਆਏ ਬਿਨਾਂ ਆਪਣੀ ਮੂਲ ਅਣੂ ਬਣਤਰ ਵਿੱਚ ਨਾਟਕੀ ਕਮੀ ਕਿਵੇਂ ਪ੍ਰਾਪਤ ਕੀਤੀ।
E. cuniculi rRNA ਦੀ ਇੱਕ ਹੋਰ ਅਸਾਧਾਰਨ ਵਿਸ਼ੇਸ਼ਤਾ ਬਿਨਾਂ ਮੋਟੇ ਹੋਣ ਦੇ rRNA ਦੀ ਦਿੱਖ ਹੈ (ਚਿੱਤਰ 4)। ਬਲਜ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ ਹੁੰਦੇ ਹਨ ਬਿਨਾਂ ਬੇਸ ਜੋੜਿਆਂ ਦੇ ਜੋ RNA ਹੈਲਿਕਸ ਵਿੱਚ ਲੁਕਣ ਦੀ ਬਜਾਏ ਬਾਹਰ ਮਰੋੜਦੇ ਹਨ। ਜ਼ਿਆਦਾਤਰ rRNA ਪ੍ਰੋਟ੍ਰੂਸ਼ਨ ਅਣੂ ਚਿਪਕਣ ਵਾਲੇ ਪਦਾਰਥਾਂ ਵਜੋਂ ਕੰਮ ਕਰਦੇ ਹਨ, ਨਾਲ ਲੱਗਦੇ ਰਾਈਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਜਾਂ ਹੋਰ rRNA ਟੁਕੜਿਆਂ ਨੂੰ ਬੰਨ੍ਹਣ ਵਿੱਚ ਮਦਦ ਕਰਦੇ ਹਨ। ਕੁਝ ਬਲਜ ਹਿੰਗਜ਼ ਵਜੋਂ ਕੰਮ ਕਰਦੇ ਹਨ, ਜਿਸ ਨਾਲ rRNA ਹੈਲਿਕਸ ਉਤਪਾਦਕ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਸੰਸਲੇਸ਼ਣ 41 ਲਈ ਅਨੁਕੂਲ ਰੂਪ ਵਿੱਚ ਲਚਕੀਲਾ ਅਤੇ ਫੋਲਡ ਹੋ ਜਾਂਦਾ ਹੈ।
a ਇੱਕ rRNA ਪ੍ਰੋਟ੍ਰੂਸ਼ਨ (S. cerevisiae ਨੰਬਰਿੰਗ) E. cuniculi ribosome structure ਤੋਂ ਗੈਰਹਾਜ਼ਰ ਹੈ, ਪਰ ਜ਼ਿਆਦਾਤਰ ਹੋਰ ਯੂਕੇਰੀਓਟਸ b E. coli, S. cerevisiae, H. sapiens, ਅਤੇ E. cuniculi ਅੰਦਰੂਨੀ ribosomes ਵਿੱਚ ਮੌਜੂਦ ਹੈ। ਪਰਜੀਵੀਆਂ ਵਿੱਚ ਬਹੁਤ ਸਾਰੇ ਪ੍ਰਾਚੀਨ, ਬਹੁਤ ਜ਼ਿਆਦਾ ਸੁਰੱਖਿਅਤ rRNA ਬਲਜ ਦੀ ਘਾਟ ਹੈ। ਇਹ ਮੋਟਾਈ ਰਾਈਬੋਸੋਮ structure ਨੂੰ ਸਥਿਰ ਕਰਦੀ ਹੈ; ਇਸ ਲਈ, ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ ਵਿੱਚ ਉਹਨਾਂ ਦੀ ਗੈਰਹਾਜ਼ਰੀ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ ਪਰਜੀਵੀਆਂ ਵਿੱਚ rRNA ਫੋਲਡਿੰਗ ਦੀ ਘੱਟ ਸਥਿਰਤਾ ਨੂੰ ਦਰਸਾਉਂਦੀ ਹੈ। P ਸਟੈਮ (ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਵਿੱਚ L7/L12 ਸਟੈਮ) ਨਾਲ ਤੁਲਨਾ ਦਰਸਾਉਂਦੀ ਹੈ ਕਿ rRNA ਬੰਪਾਂ ਦਾ ਨੁਕਸਾਨ ਕਈ ਵਾਰ ਗੁਆਚੇ ਬੰਪਾਂ ਦੇ ਅੱਗੇ ਨਵੇਂ ਬੰਪਾਂ ਦੀ ਦਿੱਖ ਨਾਲ ਮੇਲ ਖਾਂਦਾ ਹੈ। 23S/28S rRNA ਵਿੱਚ H42 ਹੈਲਿਕਸ ਵਿੱਚ ਇੱਕ ਪ੍ਰਾਚੀਨ ਬਲਜ (Saccharomyces cerevisiae ਵਿੱਚ U1206) ਹੈ ਜੋ ਜੀਵਨ ਦੇ ਤਿੰਨ ਡੋਮੇਨਾਂ ਵਿੱਚ ਇਸਦੀ ਸੁਰੱਖਿਆ ਦੇ ਕਾਰਨ ਘੱਟੋ ਘੱਟ 3.5 ਬਿਲੀਅਨ ਸਾਲ ਪੁਰਾਣਾ ਹੋਣ ਦਾ ਅਨੁਮਾਨ ਹੈ। ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ ਵਿੱਚ, ਇਹ ਬਲਜ ਖਤਮ ਹੋ ਜਾਂਦਾ ਹੈ। ਹਾਲਾਂਕਿ, ਗੁਆਚੇ ਹੋਏ ਉੱਲੀ ਦੇ ਨਾਲ ਇੱਕ ਨਵਾਂ ਉੱਲੀਮਾਰ ਦਿਖਾਈ ਦਿੱਤਾ (E. cuniculi ਵਿੱਚ A1306)।
ਹੈਰਾਨੀਜਨਕ ਤੌਰ 'ਤੇ, ਅਸੀਂ ਪਾਇਆ ਕਿ E. cuniculi ribosomes ਵਿੱਚ ਹੋਰ ਪ੍ਰਜਾਤੀਆਂ ਵਿੱਚ ਪਾਏ ਜਾਣ ਵਾਲੇ ਜ਼ਿਆਦਾਤਰ rRNA ਬਲਜਾਂ ਦੀ ਘਾਟ ਹੈ, ਜਿਸ ਵਿੱਚ ਹੋਰ ਯੂਕੇਰੀਓਟਸ ਵਿੱਚ ਸੁਰੱਖਿਅਤ 30 ਤੋਂ ਵੱਧ ਬਲਜ ਸ਼ਾਮਲ ਹਨ (ਚਿੱਤਰ 4a)। ਇਹ ਨੁਕਸਾਨ ਰਾਈਬੋਸੋਮਲ ਸਬਯੂਨਿਟਾਂ ਅਤੇ ਨਾਲ ਲੱਗਦੇ rRNA ਹੈਲੀਸ ਦੇ ਵਿਚਕਾਰ ਬਹੁਤ ਸਾਰੇ ਸੰਪਰਕਾਂ ਨੂੰ ਖਤਮ ਕਰ ਦਿੰਦਾ ਹੈ, ਕਈ ਵਾਰ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਦੇ ਅੰਦਰ ਵੱਡੇ ਖੋਖਲੇ ਖਾਲੀ ਸਥਾਨ ਬਣਾਉਂਦੇ ਹਨ, ਜਿਸ ਨਾਲ E. cuniculi ribosome ਵਧੇਰੇ ਰਵਾਇਤੀ ਰਾਈਬੋਸੋਮ (ਚਿੱਤਰ 4b) ਦੇ ਮੁਕਾਬਲੇ ਵਧੇਰੇ ਪੋਰਸ ਬਣ ਜਾਂਦੇ ਹਨ। ਖਾਸ ਤੌਰ 'ਤੇ, ਅਸੀਂ ਪਾਇਆ ਕਿ ਇਹਨਾਂ ਵਿੱਚੋਂ ਜ਼ਿਆਦਾਤਰ ਬਲਜ ਪਹਿਲਾਂ ਪਛਾਣੇ ਗਏ V. necatrix ਅਤੇ P. locustae ribosome structures ਵਿੱਚ ਵੀ ਗੁਆਚ ਗਏ ਸਨ, ਜਿਨ੍ਹਾਂ ਨੂੰ ਪਿਛਲੇ ਸੰਰਚਨਾਤਮਕ ਵਿਸ਼ਲੇਸ਼ਣਾਂ ਦੁਆਰਾ ਨਜ਼ਰਅੰਦਾਜ਼ ਕੀਤਾ ਗਿਆ ਸੀ31,32।
ਕਈ ਵਾਰ rRNA ਬਲਜਾਂ ਦਾ ਨੁਕਸਾਨ ਗੁਆਚੇ ਬਲਜਾਂ ਦੇ ਨਾਲ ਨਵੇਂ ਬਲਜਾਂ ਦੇ ਵਿਕਾਸ ਦੇ ਨਾਲ ਹੁੰਦਾ ਹੈ। ਉਦਾਹਰਣ ਵਜੋਂ, ਰਾਈਬੋਸੋਮਲ ਪੀ-ਸਟੈਮ ਵਿੱਚ ਇੱਕ U1208 ਬਲਜ (ਸੈਕੈਰੋਮਾਈਸਿਸ ਸੇਰੇਵਿਸੀਆ ਵਿੱਚ) ਹੁੰਦਾ ਹੈ ਜੋ ਈ. ਕੋਲਾਈ ਤੋਂ ਮਨੁੱਖਾਂ ਤੱਕ ਬਚਿਆ ਸੀ ਅਤੇ ਇਸ ਲਈ ਇਸਦਾ ਅਨੁਮਾਨ 3.5 ਬਿਲੀਅਨ ਸਾਲ ਪੁਰਾਣਾ ਹੈ। ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਸੰਸਲੇਸ਼ਣ ਦੌਰਾਨ, ਇਹ ਬਲਜ P ਸਟੈਮ ਨੂੰ ਖੁੱਲ੍ਹੇ ਅਤੇ ਬੰਦ ਰੂਪਾਂ ਵਿਚਕਾਰ ਜਾਣ ਵਿੱਚ ਮਦਦ ਕਰਦਾ ਹੈ ਤਾਂ ਜੋ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਅਨੁਵਾਦ ਕਾਰਕਾਂ ਨੂੰ ਭਰਤੀ ਕਰ ਸਕੇ ਅਤੇ ਉਹਨਾਂ ਨੂੰ ਕਿਰਿਆਸ਼ੀਲ ਸਾਈਟ 'ਤੇ ਪਹੁੰਚਾ ਸਕੇ। E. cuniculi ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਵਿੱਚ, ਇਹ ਮੋਟਾ ਹੋਣਾ ਗੈਰਹਾਜ਼ਰ ਹੈ; ਹਾਲਾਂਕਿ, ਸਿਰਫ਼ ਤਿੰਨ ਅਧਾਰ ਜੋੜਿਆਂ ਵਿੱਚ ਸਥਿਤ ਇੱਕ ਨਵਾਂ ਮੋਟਾ ਹੋਣਾ (G883) P ਸਟੈਮ ਦੀ ਅਨੁਕੂਲ ਲਚਕਤਾ ਦੀ ਬਹਾਲੀ ਵਿੱਚ ਯੋਗਦਾਨ ਪਾ ਸਕਦਾ ਹੈ (ਚਿੱਤਰ 4c)।
ਬਿਨਾਂ ਬਲਜ ਦੇ rRNA ਬਾਰੇ ਸਾਡੇ ਡੇਟਾ ਤੋਂ ਪਤਾ ਚੱਲਦਾ ਹੈ ਕਿ rRNA ਨੂੰ ਘੱਟ ਕਰਨਾ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਦੀ ਸਤ੍ਹਾ 'ਤੇ rRNA ਤੱਤਾਂ ਦੇ ਨੁਕਸਾਨ ਤੱਕ ਸੀਮਿਤ ਨਹੀਂ ਹੈ, ਸਗੋਂ ਇਸ ਵਿੱਚ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਨਿਊਕਲੀਅਸ ਵੀ ਸ਼ਾਮਲ ਹੋ ਸਕਦਾ ਹੈ, ਜਿਸ ਨਾਲ ਇੱਕ ਪਰਜੀਵੀ-ਵਿਸ਼ੇਸ਼ ਅਣੂ ਨੁਕਸ ਪੈਦਾ ਹੁੰਦਾ ਹੈ ਜਿਸਦਾ ਵਰਣਨ ਮੁਕਤ-ਜੀਵਤ ਸੈੱਲਾਂ ਵਿੱਚ ਨਹੀਂ ਕੀਤਾ ਗਿਆ ਹੈ। ਜੀਵਤ ਪ੍ਰਜਾਤੀਆਂ ਨੂੰ ਦੇਖਿਆ ਜਾਂਦਾ ਹੈ।
ਕੈਨੋਨੀਕਲ ਰਾਈਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਅਤੇ rRNA ਮਾਡਲਿੰਗ ਕਰਨ ਤੋਂ ਬਾਅਦ, ਅਸੀਂ ਪਾਇਆ ਕਿ ਰਵਾਇਤੀ ਰਾਈਬੋਸੋਮਲ ਕੰਪੋਨੈਂਟ ਕ੍ਰਾਇਓ-EM ਚਿੱਤਰ ਦੇ ਤਿੰਨ ਹਿੱਸਿਆਂ ਦੀ ਵਿਆਖਿਆ ਨਹੀਂ ਕਰ ਸਕਦੇ। ਇਹਨਾਂ ਵਿੱਚੋਂ ਦੋ ਟੁਕੜੇ ਆਕਾਰ ਵਿੱਚ ਛੋਟੇ ਅਣੂ ਹਨ (ਚਿੱਤਰ 5, ਪੂਰਕ ਚਿੱਤਰ 8)। ਪਹਿਲਾ ਖੰਡ ਰਾਈਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ uL15 ਅਤੇ eL18 ਦੇ ਵਿਚਕਾਰ ਇੱਕ ਸਥਿਤੀ ਵਿੱਚ ਸੈਂਡਵਿਚ ਕੀਤਾ ਜਾਂਦਾ ਹੈ ਜੋ ਆਮ ਤੌਰ 'ਤੇ eL18 ਦੇ C-ਟਰਮਿਨਸ ਦੁਆਰਾ ਕਬਜ਼ੇ ਵਿੱਚ ਹੁੰਦਾ ਹੈ, ਜੋ ਕਿ E. cuniculi ਵਿੱਚ ਛੋਟਾ ਹੁੰਦਾ ਹੈ। ਹਾਲਾਂਕਿ ਅਸੀਂ ਇਸ ਅਣੂ ਦੀ ਪਛਾਣ ਨਿਰਧਾਰਤ ਨਹੀਂ ਕਰ ਸਕਦੇ, ਇਸ ਘਣਤਾ ਟਾਪੂ ਦੇ ਆਕਾਰ ਅਤੇ ਆਕਾਰ ਨੂੰ ਸਪਰਮਾਈਡਾਈਨ ਅਣੂਆਂ ਦੀ ਮੌਜੂਦਗੀ ਦੁਆਰਾ ਚੰਗੀ ਤਰ੍ਹਾਂ ਸਮਝਾਇਆ ਗਿਆ ਹੈ। ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਨਾਲ ਇਸਦਾ ਬਾਈਡਿੰਗ uL15 ਪ੍ਰੋਟੀਨ (Asp51 ਅਤੇ Arg56) ਵਿੱਚ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ-ਵਿਸ਼ੇਸ਼ ਪਰਿਵਰਤਨ ਦੁਆਰਾ ਸਥਿਰ ਕੀਤਾ ਜਾਂਦਾ ਹੈ, ਜੋ ਇਸ ਛੋਟੇ ਅਣੂ ਲਈ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਦੀ ਸਾਂਝ ਨੂੰ ਵਧਾਉਂਦੇ ਜਾਪਦੇ ਹਨ, ਕਿਉਂਕਿ ਉਹ uL15 ਨੂੰ ਛੋਟੇ ਅਣੂ ਨੂੰ ਇੱਕ ਰਾਈਬੋਸੋਮਲ ਢਾਂਚੇ ਵਿੱਚ ਲਪੇਟਣ ਦੀ ਆਗਿਆ ਦਿੰਦੇ ਹਨ। ਪੂਰਕ ਚਿੱਤਰ 2)। 8, ਵਾਧੂ ਡੇਟਾ 1, 2)।
ਕ੍ਰਾਇਓ-ਈਐਮ ਇਮੇਜਿੰਗ ਜੋ ਈ. ਕੁਨੀਕੁਲੀ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਨਾਲ ਜੁੜੇ ਰਾਈਬੋਜ਼ ਦੇ ਬਾਹਰ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡਸ ਦੀ ਮੌਜੂਦਗੀ ਨੂੰ ਦਰਸਾਉਂਦੀ ਹੈ। ਈ. ਕੁਨੀਕੁਲੀ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਵਿੱਚ, ਇਹ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ ਜ਼ਿਆਦਾਤਰ ਹੋਰ ਯੂਕੇਰੀਓਟਿਕ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਵਿੱਚ 25S rRNA A3186 ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ (ਸੈਕੈਰੋਮਾਈਸਿਸ ਸੇਰੇਵਿਸੀਆ ਨੰਬਰਿੰਗ) ਦੇ ਸਮਾਨ ਸਥਾਨ ਰੱਖਦਾ ਹੈ। b ਈ. ਕੁਨੀਕੁਲੀ ਦੇ ਰਾਈਬੋਸੋਮਲ ਢਾਂਚੇ ਵਿੱਚ, ਇਹ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ ਰਾਈਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ uL9 ਅਤੇ eL20 ਦੇ ਵਿਚਕਾਰ ਸਥਿਤ ਹੈ, ਇਸ ਤਰ੍ਹਾਂ ਦੋ ਪ੍ਰੋਟੀਨਾਂ ਵਿਚਕਾਰ ਸੰਪਰਕ ਨੂੰ ਸਥਿਰ ਕਰਦਾ ਹੈ। cd ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ ਪ੍ਰਜਾਤੀਆਂ ਵਿੱਚ eL20 ਕ੍ਰਮ ਸੰਭਾਲ ਵਿਸ਼ਲੇਸ਼ਣ। ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ ਪ੍ਰਜਾਤੀਆਂ (c) ਦੇ ਫਾਈਲੋਜੈਨੇਟਿਕ ਟ੍ਰੀ ਅਤੇ eL20 ਪ੍ਰੋਟੀਨ (d) ਦੇ ਮਲਟੀਪਲ ਕ੍ਰਮ ਅਲਾਈਨਮੈਂਟ ਦਰਸਾਉਂਦੇ ਹਨ ਕਿ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ-ਬਾਈਡਿੰਗ ਅਵਸ਼ੇਸ਼ F170 ਅਤੇ K172 ਜ਼ਿਆਦਾਤਰ ਆਮ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ ਵਿੱਚ ਸੁਰੱਖਿਅਤ ਹਨ, S. lophii ਦੇ ਅਪਵਾਦ ਦੇ ਨਾਲ, ਸ਼ੁਰੂਆਤੀ ਬ੍ਰਾਂਚਿੰਗ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ ਦੇ ਅਪਵਾਦ ਦੇ ਨਾਲ, ਜਿਸਨੇ ES39L rRNA ਐਕਸਟੈਂਸ਼ਨ ਨੂੰ ਬਰਕਰਾਰ ਰੱਖਿਆ। e ਇਹ ਅੰਕੜਾ ਦਰਸਾਉਂਦਾ ਹੈ ਕਿ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ-ਬਾਈਡਿੰਗ ਅਵਸ਼ੇਸ਼ F170 ਅਤੇ K172 ਬਹੁਤ ਘੱਟ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ ਜੀਨੋਮ ਦੇ ਸਿਰਫ eL20 ਵਿੱਚ ਮੌਜੂਦ ਹਨ, ਪਰ ਦੂਜੇ ਯੂਕੇਰੀਓਟਸ ਵਿੱਚ ਨਹੀਂ। ਕੁੱਲ ਮਿਲਾ ਕੇ, ਇਹ ਅੰਕੜੇ ਸੁਝਾਅ ਦਿੰਦੇ ਹਨ ਕਿ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਅਨ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਨੇ ਇੱਕ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ ਬਾਈਡਿੰਗ ਸਾਈਟ ਵਿਕਸਤ ਕੀਤੀ ਹੈ ਜੋ AMP ਅਣੂਆਂ ਨੂੰ ਬੰਨ੍ਹਦੀ ਪ੍ਰਤੀਤ ਹੁੰਦੀ ਹੈ ਅਤੇ ਉਹਨਾਂ ਦੀ ਵਰਤੋਂ ਰਾਈਬੋਸੋਮਲ ਢਾਂਚੇ ਵਿੱਚ ਪ੍ਰੋਟੀਨ-ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਪਰਸਪਰ ਪ੍ਰਭਾਵ ਨੂੰ ਸਥਿਰ ਕਰਨ ਲਈ ਕਰਦੀ ਹੈ। ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ ਵਿੱਚ ਇਸ ਬਾਈਡਿੰਗ ਸਾਈਟ ਦੀ ਉੱਚ ਸੰਭਾਲ ਅਤੇ ਹੋਰ ਯੂਕੇਰੀਓਟਸ ਵਿੱਚ ਇਸਦੀ ਗੈਰਹਾਜ਼ਰੀ ਸੁਝਾਅ ਦਿੰਦੀ ਹੈ ਕਿ ਇਹ ਸਾਈਟ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ ਲਈ ਇੱਕ ਚੋਣਵੇਂ ਬਚਾਅ ਲਾਭ ਪ੍ਰਦਾਨ ਕਰ ਸਕਦੀ ਹੈ। ਇਸ ਤਰ੍ਹਾਂ, ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਵਿੱਚ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ-ਬਾਈਡਿੰਗ ਪਾਕੇਟ ਪਹਿਲਾਂ ਦੱਸੇ ਅਨੁਸਾਰ rRNA ਡਿਗਰੇਡੇਸ਼ਨ ਦਾ ਇੱਕ ਡੀਜਨਰੇਟ ਵਿਸ਼ੇਸ਼ਤਾ ਜਾਂ ਅੰਤਮ ਰੂਪ ਨਹੀਂ ਜਾਪਦਾ, ਸਗੋਂ ਇੱਕ ਉਪਯੋਗੀ ਵਿਕਾਸਵਾਦੀ ਨਵੀਨਤਾ ਹੈ ਜੋ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਨੂੰ ਸਿੱਧੇ ਤੌਰ 'ਤੇ ਛੋਟੇ ਅਣੂਆਂ ਨੂੰ ਬੰਨ੍ਹਣ ਦੀ ਆਗਿਆ ਦਿੰਦੀ ਹੈ, ਉਹਨਾਂ ਨੂੰ ਅਣੂ ਬਿਲਡਿੰਗ ਬਲਾਕਾਂ ਵਜੋਂ ਵਰਤਦੀ ਹੈ। ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਲਈ ਬਿਲਡਿੰਗ ਬਲਾਕ। ਇਹ ਖੋਜ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਨੂੰ ਇੱਕਲ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ ਨੂੰ ਇਸਦੇ ਢਾਂਚਾਗਤ ਬਿਲਡਿੰਗ ਬਲਾਕ ਵਜੋਂ ਵਰਤਣ ਲਈ ਜਾਣਿਆ ਜਾਂਦਾ ਇਕਲੌਤਾ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਬਣਾਉਂਦੀ ਹੈ। f ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ ਬਾਈਡਿੰਗ ਤੋਂ ਪ੍ਰਾਪਤ ਹਾਈਪੋਥੈਟਿਕਲ ਵਿਕਾਸਵਾਦੀ ਮਾਰਗ।
ਦੂਜਾ ਘੱਟ ਅਣੂ ਭਾਰ ਘਣਤਾ ਰਾਇਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ uL9 ਅਤੇ eL30 (ਚਿੱਤਰ 5a) ਦੇ ਵਿਚਕਾਰ ਇੰਟਰਫੇਸ 'ਤੇ ਸਥਿਤ ਹੈ। ਇਸ ਇੰਟਰਫੇਸ ਨੂੰ ਪਹਿਲਾਂ ਸੈਕੈਰੋਮਾਈਸਿਸ ਸੇਰੇਵਿਸੀਆ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਦੀ ਬਣਤਰ ਵਿੱਚ rRNA A3186 (ES39L rRNA ਐਕਸਟੈਂਸ਼ਨ ਦਾ ਹਿੱਸਾ)38 ਦੇ 25S ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ ਲਈ ਇੱਕ ਬਾਈਡਿੰਗ ਸਾਈਟ ਵਜੋਂ ਦਰਸਾਇਆ ਗਿਆ ਸੀ। ਇਹ ਦਿਖਾਇਆ ਗਿਆ ਸੀ ਕਿ ਡੀਜਨਰੇਟ P. ਲੋਕਸਟੇ ES39L ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਵਿੱਚ, ਇਹ ਇੰਟਰਫੇਸ ਇੱਕ ਅਣਜਾਣ ਸਿੰਗਲ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ 31 ਨੂੰ ਬੰਨ੍ਹਦਾ ਹੈ, ਅਤੇ ਇਹ ਮੰਨਿਆ ਜਾਂਦਾ ਹੈ ਕਿ ਇਹ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ rRNA ਦਾ ਇੱਕ ਘਟਾਇਆ ਹੋਇਆ ਅੰਤਿਮ ਰੂਪ ਹੈ, ਜਿਸ ਵਿੱਚ rRNA ਦੀ ਲੰਬਾਈ ~130-230 ਬੇਸ ਹੈ। ES39L ਨੂੰ ਇੱਕ ਸਿੰਗਲ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ 32.43 ਤੱਕ ਘਟਾ ਦਿੱਤਾ ਗਿਆ ਹੈ। ਸਾਡੇ ਕ੍ਰਾਇਓ-EM ਚਿੱਤਰ ਇਸ ਵਿਚਾਰ ਦਾ ਸਮਰਥਨ ਕਰਦੇ ਹਨ ਕਿ ਘਣਤਾ ਨੂੰ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡਸ ਦੁਆਰਾ ਸਮਝਾਇਆ ਜਾ ਸਕਦਾ ਹੈ। ਹਾਲਾਂਕਿ, ਸਾਡੀ ਬਣਤਰ ਦੇ ਉੱਚ ਰੈਜ਼ੋਲਿਊਸ਼ਨ ਨੇ ਦਿਖਾਇਆ ਕਿ ਇਹ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ ਇੱਕ ਐਕਸਟਰਾਰੀਬੋਸੋਮਲ ਅਣੂ ਹੈ, ਸੰਭਵ ਤੌਰ 'ਤੇ AMP (ਚਿੱਤਰ 5a, b)।
ਫਿਰ ਅਸੀਂ ਪੁੱਛਿਆ ਕਿ ਕੀ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ ਬਾਈਡਿੰਗ ਸਾਈਟ E. cuniculi ribosome ਵਿੱਚ ਪ੍ਰਗਟ ਹੋਈ ਸੀ ਜਾਂ ਕੀ ਇਹ ਪਹਿਲਾਂ ਮੌਜੂਦ ਸੀ। ਕਿਉਂਕਿ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ ਬਾਈਡਿੰਗ ਮੁੱਖ ਤੌਰ 'ਤੇ eL30 ਰਾਈਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਵਿੱਚ Phe170 ਅਤੇ Lys172 ਰਹਿੰਦ-ਖੂੰਹਦ ਦੁਆਰਾ ਵਿਚੋਲਗੀ ਕੀਤੀ ਜਾਂਦੀ ਹੈ, ਅਸੀਂ 4396 ਪ੍ਰਤੀਨਿਧੀ ਯੂਕੇਰੀਓਟਸ ਵਿੱਚ ਇਹਨਾਂ ਰਹਿੰਦ-ਖੂੰਹਦ ਦੀ ਸੰਭਾਲ ਦਾ ਮੁਲਾਂਕਣ ਕੀਤਾ। ਜਿਵੇਂ ਕਿ ਉੱਪਰ uL15 ਦੇ ਮਾਮਲੇ ਵਿੱਚ, ਅਸੀਂ ਪਾਇਆ ਕਿ Phe170 ਅਤੇ Lys172 ਰਹਿੰਦ-ਖੂੰਹਦ ਸਿਰਫ ਆਮ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ ਵਿੱਚ ਬਹੁਤ ਜ਼ਿਆਦਾ ਸੁਰੱਖਿਅਤ ਹਨ, ਪਰ ਹੋਰ ਯੂਕੇਰੀਓਟਸ ਵਿੱਚ ਗੈਰਹਾਜ਼ਰ ਹਨ, ਜਿਸ ਵਿੱਚ ਐਟੀਪੀਕਲ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ ਮਾਈਟੋਸਪੋਰੀਡੀਅਮ ਅਤੇ ਐਂਫੀਐਂਬਲਿਸ ਸ਼ਾਮਲ ਹਨ, ਜਿਸ ਵਿੱਚ ES39L rRNA ਟੁਕੜਾ 44, 45, 46 (ਚਿੱਤਰ 5c) ਘਟਾਇਆ ਨਹੀਂ ਜਾਂਦਾ ਹੈ। -e)।
ਇਕੱਠੇ ਮਿਲ ਕੇ, ਇਹ ਡੇਟਾ ਇਸ ਵਿਚਾਰ ਦਾ ਸਮਰਥਨ ਕਰਦੇ ਹਨ ਕਿ ਈ. ਕੁਨੀਕੁਲੀ ਅਤੇ ਸੰਭਵ ਤੌਰ 'ਤੇ ਹੋਰ ਕੈਨੋਨੀਕਲ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ ਨੇ rRNA ਅਤੇ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਦੇ ਪੱਧਰਾਂ ਵਿੱਚ ਗਿਰਾਵਟ ਦੀ ਭਰਪਾਈ ਲਈ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਢਾਂਚੇ ਵਿੱਚ ਵੱਡੀ ਗਿਣਤੀ ਵਿੱਚ ਛੋਟੇ ਮੈਟਾਬੋਲਾਈਟਾਂ ਨੂੰ ਕੁਸ਼ਲਤਾ ਨਾਲ ਹਾਸਲ ਕਰਨ ਦੀ ਯੋਗਤਾ ਵਿਕਸਤ ਕੀਤੀ ਹੈ। ਅਜਿਹਾ ਕਰਨ ਨਾਲ, ਉਨ੍ਹਾਂ ਨੇ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਦੇ ਬਾਹਰ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡਾਂ ਨੂੰ ਬੰਨ੍ਹਣ ਦੀ ਇੱਕ ਵਿਲੱਖਣ ਯੋਗਤਾ ਵਿਕਸਤ ਕੀਤੀ ਹੈ, ਜੋ ਦਰਸਾਉਂਦੀ ਹੈ ਕਿ ਪਰਜੀਵੀ ਅਣੂ ਬਣਤਰ ਭਰਪੂਰ ਛੋਟੇ ਮੈਟਾਬੋਲਾਈਟਾਂ ਨੂੰ ਹਾਸਲ ਕਰਕੇ ਅਤੇ ਉਹਨਾਂ ਨੂੰ ਘਟੇ ਹੋਏ RNA ਅਤੇ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਦੇ ਟੁਕੜਿਆਂ ਦੀ ਢਾਂਚਾਗਤ ਨਕਲ ਵਜੋਂ ਵਰਤ ਕੇ ਮੁਆਵਜ਼ਾ ਦਿੰਦੇ ਹਨ।
ਸਾਡੇ ਕ੍ਰਾਇਓ-ਈਐਮ ਨਕਸ਼ੇ ਦਾ ਤੀਜਾ ਅਣਸਿਮੂਲੇਟਿਡ ਹਿੱਸਾ, ਜੋ ਕਿ ਵੱਡੇ ਰਾਈਬੋਸੋਮਲ ਸਬਯੂਨਿਟ ਵਿੱਚ ਪਾਇਆ ਗਿਆ ਹੈ। ਸਾਡੇ ਨਕਸ਼ੇ ਦਾ ਮੁਕਾਬਲਤਨ ਉੱਚ ਰੈਜ਼ੋਲਿਊਸ਼ਨ (2.6 Å) ਸੁਝਾਅ ਦਿੰਦਾ ਹੈ ਕਿ ਇਹ ਘਣਤਾ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਨਾਲ ਸਬੰਧਤ ਹੈ ਜਿਨ੍ਹਾਂ ਵਿੱਚ ਵੱਡੇ ਸਾਈਡ ਚੇਨ ਅਵਸ਼ੇਸ਼ਾਂ ਦੇ ਵਿਲੱਖਣ ਸੰਜੋਗ ਹਨ, ਜਿਸਨੇ ਸਾਨੂੰ ਇਸ ਘਣਤਾ ਨੂੰ ਪਹਿਲਾਂ ਅਣਜਾਣ ਰਾਈਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਵਜੋਂ ਪਛਾਣਨ ਦੀ ਆਗਿਆ ਦਿੱਤੀ ਜਿਸਨੂੰ ਅਸੀਂ msL2 (ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ-ਵਿਸ਼ੇਸ਼ ਪ੍ਰੋਟੀਨ L2) (ਢੰਗ, ਚਿੱਤਰ 6) ਨਾਮ ਦਿੱਤਾ ਸੀ। ਸਾਡੀ ਹੋਮੋਲੋਜੀ ਖੋਜ ਨੇ ਦਿਖਾਇਆ ਕਿ msL2 ਜੀਨਸ ਐਨਸੇਫਲਾਈਟਰ ਅਤੇ ਓਰੋਸਪੋਰੀਡੀਅਮ ਦੇ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ ਕਲੇਡ ਵਿੱਚ ਸੁਰੱਖਿਅਤ ਹੈ, ਪਰ ਹੋਰ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ ਸਮੇਤ ਹੋਰ ਪ੍ਰਜਾਤੀਆਂ ਵਿੱਚ ਗੈਰਹਾਜ਼ਰ ਹੈ। ਰਾਈਬੋਸੋਮਲ ਢਾਂਚੇ ਵਿੱਚ, msL2 ਵਿਸਤ੍ਰਿਤ ES31L rRNA ਦੇ ਨੁਕਸਾਨ ਦੁਆਰਾ ਬਣੇ ਇੱਕ ਪਾੜੇ ਨੂੰ ਘੇਰਦਾ ਹੈ। ਇਸ ਖਾਲੀ ਥਾਂ ਵਿੱਚ, msL2 rRNA ਫੋਲਡਿੰਗ ਨੂੰ ਸਥਿਰ ਕਰਨ ਵਿੱਚ ਮਦਦ ਕਰਦਾ ਹੈ ਅਤੇ ES31L ਦੇ ਨੁਕਸਾਨ ਦੀ ਭਰਪਾਈ ਕਰ ਸਕਦਾ ਹੈ (ਚਿੱਤਰ 6)।
ਇੱਕ ਇਲੈਕਟ੍ਰੌਨ ਘਣਤਾ ਅਤੇ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ-ਵਿਸ਼ੇਸ਼ ਰਾਈਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ msL2 ਦਾ ਮਾਡਲ ਜੋ E. cuniculi ribosomes ਵਿੱਚ ਪਾਇਆ ਜਾਂਦਾ ਹੈ। b ਜ਼ਿਆਦਾਤਰ ਯੂਕੇਰੀਓਟਿਕ ਰਾਈਬੋਸੋਮ, ਜਿਸ ਵਿੱਚ Saccharomyces cerevisiae ਦਾ 80S ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਸ਼ਾਮਲ ਹੈ, ਵਿੱਚ ਜ਼ਿਆਦਾਤਰ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਅਨ ਪ੍ਰਜਾਤੀਆਂ ਵਿੱਚ ES19L rRNA ਐਂਪਲੀਫਿਕੇਸ਼ਨ ਖਤਮ ਹੋ ਜਾਂਦਾ ਹੈ। V. necatrix microsporidia ribosome ਦੀ ਪਹਿਲਾਂ ਸਥਾਪਿਤ ਬਣਤਰ ਸੁਝਾਅ ਦਿੰਦੀ ਹੈ ਕਿ ਇਹਨਾਂ ਪਰਜੀਵੀਆਂ ਵਿੱਚ ES19L ਦੇ ਨੁਕਸਾਨ ਦੀ ਭਰਪਾਈ ਨਵੇਂ msL1 ਰਾਈਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਦੇ ਵਿਕਾਸ ਦੁਆਰਾ ਕੀਤੀ ਜਾਂਦੀ ਹੈ। ਇਸ ਅਧਿਐਨ ਵਿੱਚ, ਅਸੀਂ ਪਾਇਆ ਕਿ E. cuniculi ribosome ਨੇ ES19L ਦੇ ਨੁਕਸਾਨ ਲਈ ਇੱਕ ਸਪੱਸ਼ਟ ਮੁਆਵਜ਼ੇ ਵਜੋਂ ਇੱਕ ਵਾਧੂ ਰਾਈਬੋਸੋਮਲ RNA ਨਕਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਵੀ ਵਿਕਸਤ ਕੀਤਾ। ਹਾਲਾਂਕਿ, msL2 (ਵਰਤਮਾਨ ਵਿੱਚ ਕਾਲਪਨਿਕ ECU06_1135 ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਵਜੋਂ ਵਿਆਖਿਆ ਕੀਤੀ ਗਈ) ਅਤੇ msL1 ਦੇ ਵੱਖ-ਵੱਖ ਢਾਂਚਾਗਤ ਅਤੇ ਵਿਕਾਸਵਾਦੀ ਮੂਲ ਹਨ। c ਵਿਕਾਸਵਾਦੀ ਤੌਰ 'ਤੇ ਗੈਰ-ਸੰਬੰਧਿਤ msL1 ਅਤੇ msL2 ਰਾਈਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਦੀ ਪੀੜ੍ਹੀ ਦੀ ਇਹ ਖੋਜ ਸੁਝਾਅ ਦਿੰਦੀ ਹੈ ਕਿ ਜੇਕਰ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਆਪਣੇ rRNA ਵਿੱਚ ਨੁਕਸਾਨਦੇਹ ਪਰਿਵਰਤਨ ਇਕੱਠੇ ਕਰਦੇ ਹਨ, ਤਾਂ ਉਹ ਨਜ਼ਦੀਕੀ ਸੰਬੰਧਿਤ ਪ੍ਰਜਾਤੀਆਂ ਦੇ ਇੱਕ ਛੋਟੇ ਉਪ ਸਮੂਹ ਵਿੱਚ ਵੀ ਰਚਨਾਤਮਕ ਵਿਭਿੰਨਤਾ ਦੇ ਬੇਮਿਸਾਲ ਪੱਧਰ ਪ੍ਰਾਪਤ ਕਰ ਸਕਦੇ ਹਨ। ਇਹ ਖੋਜ ਮਾਈਟੋਕੌਂਡਰੀਅਲ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਦੀ ਉਤਪਤੀ ਅਤੇ ਵਿਕਾਸ ਨੂੰ ਸਪੱਸ਼ਟ ਕਰਨ ਵਿੱਚ ਮਦਦ ਕਰ ਸਕਦੀ ਹੈ, ਜੋ ਕਿ ਇਸਦੇ ਬਹੁਤ ਘੱਟ rRNA ਅਤੇ ਪ੍ਰਜਾਤੀਆਂ ਵਿੱਚ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਰਚਨਾ ਵਿੱਚ ਅਸਧਾਰਨ ਪਰਿਵਰਤਨਸ਼ੀਲਤਾ ਲਈ ਜਾਣਿਆ ਜਾਂਦਾ ਹੈ।
ਫਿਰ ਅਸੀਂ msL2 ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਦੀ ਤੁਲਨਾ ਪਹਿਲਾਂ ਦੱਸੇ ਗਏ msL1 ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਨਾਲ ਕੀਤੀ, ਜੋ ਕਿ V. necatrix ribosome ਵਿੱਚ ਪਾਇਆ ਜਾਣ ਵਾਲਾ ਇੱਕੋ ਇੱਕ ਜਾਣਿਆ ਜਾਣ ਵਾਲਾ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ-ਵਿਸ਼ੇਸ਼ ਰਾਈਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਹੈ। ਅਸੀਂ ਇਹ ਜਾਂਚ ਕਰਨਾ ਚਾਹੁੰਦੇ ਸੀ ਕਿ ਕੀ msL1 ਅਤੇ msL2 ਵਿਕਾਸਵਾਦੀ ਤੌਰ 'ਤੇ ਸੰਬੰਧਿਤ ਹਨ। ਸਾਡੇ ਵਿਸ਼ਲੇਸ਼ਣ ਨੇ ਦਿਖਾਇਆ ਕਿ msL1 ਅਤੇ msL2 ਰਾਈਬੋਸੋਮਲ ਢਾਂਚੇ ਵਿੱਚ ਇੱਕੋ ਗੁਫਾ 'ਤੇ ਕਬਜ਼ਾ ਕਰਦੇ ਹਨ, ਪਰ ਵੱਖ-ਵੱਖ ਪ੍ਰਾਇਮਰੀ ਅਤੇ ਤੀਜੇ ਦਰਜੇ ਦੇ ਢਾਂਚੇ ਹਨ, ਜੋ ਉਨ੍ਹਾਂ ਦੇ ਸੁਤੰਤਰ ਵਿਕਾਸਵਾਦੀ ਮੂਲ ਨੂੰ ਦਰਸਾਉਂਦੇ ਹਨ (ਚਿੱਤਰ 6)। ਇਸ ਤਰ੍ਹਾਂ, msL2 ਦੀ ਸਾਡੀ ਖੋਜ ਇਸ ਗੱਲ ਦਾ ਸਬੂਤ ਪ੍ਰਦਾਨ ਕਰਦੀ ਹੈ ਕਿ ਸੰਖੇਪ ਯੂਕੇਰੀਓਟਿਕ ਪ੍ਰਜਾਤੀਆਂ ਦੇ ਸਮੂਹ rRNA ਟੁਕੜਿਆਂ ਦੇ ਨੁਕਸਾਨ ਦੀ ਭਰਪਾਈ ਲਈ ਸੁਤੰਤਰ ਤੌਰ 'ਤੇ ਸੰਰਚਨਾਤਮਕ ਤੌਰ 'ਤੇ ਵੱਖਰੇ ਰਾਈਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਵਿਕਸਤ ਕਰ ਸਕਦੇ ਹਨ। ਇਹ ਖੋਜ ਇਸ ਗੱਲ ਵਿੱਚ ਮਹੱਤਵਪੂਰਨ ਹੈ ਕਿ ਜ਼ਿਆਦਾਤਰ ਸਾਇਟੋਪਲਾਜ਼ਮਿਕ ਯੂਕੇਰੀਓਟਿਕ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਵਿੱਚ ਇੱਕ ਇਨਵੇਰੀਐਂਟ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਹੁੰਦਾ ਹੈ, ਜਿਸ ਵਿੱਚ 81 ਰਾਈਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਦਾ ਇੱਕੋ ਪਰਿਵਾਰ ਸ਼ਾਮਲ ਹੁੰਦਾ ਹੈ। ਵਧੇ ਹੋਏ rRNA ਹਿੱਸਿਆਂ ਦੇ ਨੁਕਸਾਨ ਦੇ ਜਵਾਬ ਵਿੱਚ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ ਦੇ ਵੱਖ-ਵੱਖ ਕਲੇਡਾਂ ਵਿੱਚ msL1 ਅਤੇ msL2 ਦੀ ਦਿੱਖ ਸੁਝਾਅ ਦਿੰਦੀ ਹੈ ਕਿ ਪਰਜੀਵੀ ਦੇ ਅਣੂ ਢਾਂਚੇ ਦਾ ਪਤਨ ਪਰਜੀਵੀਆਂ ਨੂੰ ਮੁਆਵਜ਼ਾ ਦੇਣ ਵਾਲੇ ਪਰਿਵਰਤਨ ਦੀ ਭਾਲ ਕਰਨ ਦਾ ਕਾਰਨ ਬਣਦਾ ਹੈ, ਜੋ ਅੰਤ ਵਿੱਚ ਵੱਖ-ਵੱਖ ਪਰਜੀਵੀ ਆਬਾਦੀ ਢਾਂਚਿਆਂ ਵਿੱਚ ਉਹਨਾਂ ਦੇ ਪ੍ਰਾਪਤੀ ਵੱਲ ਲੈ ਜਾ ਸਕਦਾ ਹੈ।
ਅੰਤ ਵਿੱਚ, ਜਦੋਂ ਸਾਡਾ ਮਾਡਲ ਪੂਰਾ ਹੋ ਗਿਆ, ਅਸੀਂ E. cuniculi ribosome ਦੀ ਰਚਨਾ ਦੀ ਤੁਲਨਾ ਜੀਨੋਮ ਕ੍ਰਮ ਤੋਂ ਅਨੁਮਾਨਿਤ ਨਾਲ ਕੀਤੀ। eL14, eL38, eL41, ਅਤੇ eS30 ਸਮੇਤ ਕਈ ਰਾਈਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ, ਪਹਿਲਾਂ E. cuniculi ਜੀਨੋਮ ਤੋਂ ਉਨ੍ਹਾਂ ਦੇ ਸਮਰੂਪਾਂ ਦੀ ਸਪੱਸ਼ਟ ਗੈਰਹਾਜ਼ਰੀ ਦੇ ਕਾਰਨ E. cuniculi ਜੀਨੋਮ ਤੋਂ ਗਾਇਬ ਸਮਝੇ ਜਾਂਦੇ ਸਨ। ਬਹੁਤ ਸਾਰੇ ਰਾਈਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਦੇ ਨੁਕਸਾਨ ਦੀ ਭਵਿੱਖਬਾਣੀ ਜ਼ਿਆਦਾਤਰ ਹੋਰ ਬਹੁਤ ਘੱਟ ਕੀਤੇ ਗਏ ਇੰਟਰਾਸੈਲੂਲਰ ਪਰਜੀਵੀਆਂ ਅਤੇ ਐਂਡੋਸਿੰਬਿਓਨਟਸ ਵਿੱਚ ਵੀ ਕੀਤੀ ਜਾਂਦੀ ਹੈ। ਉਦਾਹਰਣ ਵਜੋਂ, ਹਾਲਾਂਕਿ ਜ਼ਿਆਦਾਤਰ ਮੁਕਤ-ਜੀਵਤ ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਵਿੱਚ 54 ਰਾਈਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਦਾ ਇੱਕੋ ਪਰਿਵਾਰ ਹੁੰਦਾ ਹੈ, ਇਹਨਾਂ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਪਰਿਵਾਰਾਂ ਵਿੱਚੋਂ ਸਿਰਫ 11 ਵਿੱਚ ਹੋਸਟ-ਪ੍ਰਤੀਬੰਧਿਤ ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਦੇ ਹਰੇਕ ਵਿਸ਼ਲੇਸ਼ਣ ਕੀਤੇ ਜੀਨੋਮ ਵਿੱਚ ਖੋਜਣਯੋਗ ਸਮਰੂਪ ਹੁੰਦੇ ਹਨ। ਇਸ ਧਾਰਨਾ ਦੇ ਸਮਰਥਨ ਵਿੱਚ, V. necatrix ਅਤੇ P. locustae microsporidia ਵਿੱਚ ਰਾਈਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਦਾ ਨੁਕਸਾਨ ਪ੍ਰਯੋਗਾਤਮਕ ਤੌਰ 'ਤੇ ਦੇਖਿਆ ਗਿਆ ਹੈ, ਜਿਨ੍ਹਾਂ ਵਿੱਚ eL38 ਅਤੇ eL4131,32 ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਦੀ ਘਾਟ ਹੈ।
ਹਾਲਾਂਕਿ, ਸਾਡੇ ਢਾਂਚੇ ਦਰਸਾਉਂਦੇ ਹਨ ਕਿ ਸਿਰਫ਼ eL38, eL41, ਅਤੇ eS30 ਅਸਲ ਵਿੱਚ E. cuniculi ribosome ਵਿੱਚ ਗੁਆਚ ਗਏ ਹਨ। eL14 ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਨੂੰ ਸੁਰੱਖਿਅਤ ਰੱਖਿਆ ਗਿਆ ਸੀ ਅਤੇ ਸਾਡੀ ਬਣਤਰ ਨੇ ਦਿਖਾਇਆ ਕਿ ਇਹ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਸਮਰੂਪ ਖੋਜ ਵਿੱਚ ਕਿਉਂ ਨਹੀਂ ਲੱਭਿਆ ਜਾ ਸਕਿਆ (ਚਿੱਤਰ 7)। E. cuniculi ribosomes ਵਿੱਚ, ਜ਼ਿਆਦਾਤਰ eL14 ਬਾਈਡਿੰਗ ਸਾਈਟ rRNA-ਐਂਪਲੀਫਾਈਡ ES39L ਦੇ ਡਿਗਰੇਡੇਸ਼ਨ ਕਾਰਨ ਗੁਆਚ ਗਈ ਹੈ। ES39L ਦੀ ਅਣਹੋਂਦ ਵਿੱਚ, eL14 ਨੇ ਆਪਣੀ ਜ਼ਿਆਦਾਤਰ ਸੈਕੰਡਰੀ ਬਣਤਰ ਗੁਆ ਦਿੱਤੀ, ਅਤੇ eL14 ਕ੍ਰਮ ਦਾ ਸਿਰਫ਼ 18% E. cuniculi ਅਤੇ S. cerevisiae ਵਿੱਚ ਇੱਕੋ ਜਿਹਾ ਸੀ। ਇਹ ਮਾੜੀ ਕ੍ਰਮ ਸੰਭਾਲ ਕਮਾਲ ਦੀ ਹੈ ਕਿਉਂਕਿ ਸੈਕੈਰੋਮਾਈਸਿਸ ਸੇਰੇਵਿਸੀਆ ਅਤੇ ਹੋਮੋ ਸੇਪੀਅਨਜ਼ - 1.5 ਬਿਲੀਅਨ ਸਾਲਾਂ ਦੀ ਦੂਰੀ 'ਤੇ ਵਿਕਸਤ ਹੋਏ ਜੀਵ - eL14 ਵਿੱਚ ਇੱਕੋ ਜਿਹੇ ਅਵਸ਼ੇਸ਼ਾਂ ਦੇ 51% ਤੋਂ ਵੱਧ ਨੂੰ ਸਾਂਝਾ ਕਰਦੇ ਹਨ। ਸੰਭਾਲ ਦਾ ਇਹ ਅਸਧਾਰਨ ਨੁਕਸਾਨ ਦੱਸਦਾ ਹੈ ਕਿ ਕਿਉਂ E. cuniculi eL14 ਨੂੰ ਵਰਤਮਾਨ ਵਿੱਚ ਮਕਬੂਲ M970_061160 ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਵਜੋਂ ਐਨੋਟੇਟ ਕੀਤਾ ਜਾਂਦਾ ਹੈ ਨਾ ਕਿ eL1427 ਰਾਈਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਵਜੋਂ।
ਅਤੇ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਨੇ ES39L rRNA ਐਕਸਟੈਂਸ਼ਨ ਗੁਆ ​​ਦਿੱਤਾ, ਜਿਸਨੇ eL14 ਰਾਈਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਬਾਈਡਿੰਗ ਸਾਈਟ ਨੂੰ ਅੰਸ਼ਕ ਤੌਰ 'ਤੇ ਖਤਮ ਕਰ ਦਿੱਤਾ। ES39L ਦੀ ਅਣਹੋਂਦ ਵਿੱਚ, eL14 ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਸੈਕੰਡਰੀ ਢਾਂਚੇ ਦੇ ਨੁਕਸਾਨ ਤੋਂ ਗੁਜ਼ਰਦਾ ਹੈ, ਜਿਸ ਵਿੱਚ ਪਹਿਲਾਂ ਦਾ rRNA-ਬਾਈਡਿੰਗ α-ਹੈਲਿਕਸ ਇੱਕ ਘੱਟੋ-ਘੱਟ ਲੰਬਾਈ ਦੇ ਲੂਪ ਵਿੱਚ ਡਿਜਨਰੇਟ ਹੁੰਦਾ ਹੈ। b ਮਲਟੀਪਲ ਸੀਕੁਐਂਸ ਅਲਾਈਨਮੈਂਟ ਦਰਸਾਉਂਦਾ ਹੈ ਕਿ eL14 ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਯੂਕੇਰੀਓਟਿਕ ਪ੍ਰਜਾਤੀਆਂ (ਖਮੀਰ ਅਤੇ ਮਨੁੱਖੀ ਸਮਰੂਪਾਂ ਵਿਚਕਾਰ 57% ਕ੍ਰਮ ਪਛਾਣ) ਵਿੱਚ ਬਹੁਤ ਜ਼ਿਆਦਾ ਸੁਰੱਖਿਅਤ ਹੈ, ਪਰ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ (ਜਿਸ ਵਿੱਚ 24% ਤੋਂ ਵੱਧ ਅਵਸ਼ੇਸ਼ eL14 ਸਮਰੂਪਾਂ ਦੇ ਸਮਾਨ ਨਹੀਂ ਹਨ) ਵਿੱਚ ਮਾੜੀ ਤਰ੍ਹਾਂ ਸੁਰੱਖਿਅਤ ਅਤੇ ਵੱਖਰਾ ਹੈ। S. cerevisiae ਜਾਂ H. sapiens ਤੋਂ)। ਇਹ ਮਾੜੀ ਕ੍ਰਮ ਸੰਭਾਲ ਅਤੇ ਸੈਕੰਡਰੀ ਬਣਤਰ ਪਰਿਵਰਤਨਸ਼ੀਲਤਾ ਦੱਸਦੀ ਹੈ ਕਿ eL14 ਸਮਰੂਪ ਕਦੇ ਵੀ E. cuniculi ਵਿੱਚ ਕਿਉਂ ਨਹੀਂ ਮਿਲਿਆ ਅਤੇ ਇਹ ਪ੍ਰੋਟੀਨ E. cuniculi ਵਿੱਚ ਕਿਉਂ ਗੁਆਚ ਗਿਆ ਮੰਨਿਆ ਜਾਂਦਾ ਹੈ। ਇਸ ਦੇ ਉਲਟ, E. cuniculi eL14 ਨੂੰ ਪਹਿਲਾਂ ਇੱਕ ਅਨੁਮਾਨਿਤ M970_061160 ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਵਜੋਂ ਐਨੋਟੇਟ ਕੀਤਾ ਗਿਆ ਸੀ। ਇਹ ਨਿਰੀਖਣ ਸੁਝਾਅ ਦਿੰਦਾ ਹੈ ਕਿ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ ਜੀਨੋਮ ਵਿਭਿੰਨਤਾ ਵਰਤਮਾਨ ਵਿੱਚ ਬਹੁਤ ਜ਼ਿਆਦਾ ਅੰਦਾਜ਼ਾ ਲਗਾਈ ਗਈ ਹੈ: ਕੁਝ ਜੀਨ ਜੋ ਵਰਤਮਾਨ ਵਿੱਚ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ ਵਿੱਚ ਗੁਆਚ ਗਏ ਸਮਝੇ ਜਾਂਦੇ ਹਨ, ਅਸਲ ਵਿੱਚ ਸੁਰੱਖਿਅਤ ਹਨ, ਹਾਲਾਂਕਿ ਬਹੁਤ ਹੀ ਵੱਖਰੇ ਰੂਪਾਂ ਵਿੱਚ; ਇਸ ਦੀ ਬਜਾਏ, ਕੁਝ ਨੂੰ ਕੀੜੇ-ਵਿਸ਼ੇਸ਼ ਪ੍ਰੋਟੀਨ (ਉਦਾਹਰਨ ਲਈ, ਕਾਲਪਨਿਕ ਪ੍ਰੋਟੀਨ M970_061160) ਲਈ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ ਜੀਨਾਂ ਲਈ ਕੋਡ ਕਰਨ ਬਾਰੇ ਸੋਚਿਆ ਜਾਂਦਾ ਹੈ ਜੋ ਅਸਲ ਵਿੱਚ ਦੂਜੇ ਯੂਕੇਰੀਓਟਸ ਵਿੱਚ ਪਾਏ ਜਾਣ ਵਾਲੇ ਬਹੁਤ ਵਿਭਿੰਨ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਲਈ ਕੋਡ ਕਰਦੇ ਹਨ।
ਇਹ ਖੋਜ ਸੁਝਾਅ ਦਿੰਦੀ ਹੈ ਕਿ rRNA ਡੀਨੇਚੁਰੇਸ਼ਨ ਨਾਲ ਲੱਗਦੇ ਰਾਈਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨਾਂ ਵਿੱਚ ਕ੍ਰਮ ਸੰਭਾਲ ਦੇ ਨਾਟਕੀ ਨੁਕਸਾਨ ਦਾ ਕਾਰਨ ਬਣ ਸਕਦੀ ਹੈ, ਜਿਸ ਨਾਲ ਇਹਨਾਂ ਪ੍ਰੋਟੀਨਾਂ ਨੂੰ ਸਮਰੂਪਤਾ ਖੋਜਾਂ ਲਈ ਅਣਪਛਾਤਾ ਬਣਾ ਦਿੱਤਾ ਜਾਂਦਾ ਹੈ। ਇਸ ਤਰ੍ਹਾਂ, ਅਸੀਂ ਛੋਟੇ ਜੀਨੋਮ ਜੀਵਾਂ ਵਿੱਚ ਅਣੂ ਦੇ ਪਤਨ ਦੀ ਅਸਲ ਡਿਗਰੀ ਨੂੰ ਬਹੁਤ ਜ਼ਿਆਦਾ ਅੰਦਾਜ਼ਾ ਲਗਾ ਸਕਦੇ ਹਾਂ, ਕਿਉਂਕਿ ਕੁਝ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਜੋ ਗੁਆਚ ਗਏ ਸਮਝੇ ਜਾਂਦੇ ਹਨ ਅਸਲ ਵਿੱਚ ਬਣੇ ਰਹਿੰਦੇ ਹਨ, ਹਾਲਾਂਕਿ ਬਹੁਤ ਜ਼ਿਆਦਾ ਬਦਲੇ ਹੋਏ ਰੂਪਾਂ ਵਿੱਚ।
ਜੀਨੋਮ ਦੀ ਬਹੁਤ ਜ਼ਿਆਦਾ ਕਮੀ ਦੀਆਂ ਸਥਿਤੀਆਂ ਵਿੱਚ ਪਰਜੀਵੀ ਆਪਣੇ ਅਣੂ ਮਸ਼ੀਨਾਂ ਦੇ ਕੰਮ ਨੂੰ ਕਿਵੇਂ ਬਰਕਰਾਰ ਰੱਖ ਸਕਦੇ ਹਨ? ਸਾਡਾ ਅਧਿਐਨ ਇਸ ਸਵਾਲ ਦਾ ਜਵਾਬ ਈ. ਕੁਨੀਕੁਲੀ ਦੇ ਗੁੰਝਲਦਾਰ ਅਣੂ ਢਾਂਚੇ (ਰਾਈਬੋਸੋਮ) ਦਾ ਵਰਣਨ ਕਰਕੇ ਦਿੰਦਾ ਹੈ, ਜੋ ਕਿ ਸਭ ਤੋਂ ਛੋਟੇ ਯੂਕੇਰੀਓਟਿਕ ਜੀਨੋਮ ਵਿੱਚੋਂ ਇੱਕ ਵਾਲਾ ਜੀਵ ਹੈ।
ਇਹ ਲਗਭਗ ਦੋ ਦਹਾਕਿਆਂ ਤੋਂ ਜਾਣਿਆ ਜਾਂਦਾ ਹੈ ਕਿ ਮਾਈਕ੍ਰੋਬਾਇਲ ਪਰਜੀਵੀਆਂ ਵਿੱਚ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਅਤੇ ਆਰਐਨਏ ਅਣੂ ਅਕਸਰ ਮੁਕਤ-ਜੀਵਤ ਪ੍ਰਜਾਤੀਆਂ ਵਿੱਚ ਆਪਣੇ ਸਮਰੂਪ ਅਣੂਆਂ ਤੋਂ ਵੱਖਰੇ ਹੁੰਦੇ ਹਨ ਕਿਉਂਕਿ ਉਹਨਾਂ ਵਿੱਚ ਗੁਣਵੱਤਾ ਨਿਯੰਤਰਣ ਕੇਂਦਰਾਂ ਦੀ ਘਾਟ ਹੁੰਦੀ ਹੈ, ਮੁਕਤ-ਜੀਵਤ ਰੋਗਾਣੂਆਂ ਵਿੱਚ ਉਹਨਾਂ ਦੇ ਆਕਾਰ ਦੇ 50% ਤੱਕ ਘਟਾ ਦਿੱਤੇ ਜਾਂਦੇ ਹਨ, ਆਦਿ। ਬਹੁਤ ਸਾਰੇ ਕਮਜ਼ੋਰ ਪਰਿਵਰਤਨ ਜੋ ਫੋਲਡਿੰਗ ਅਤੇ ਕਾਰਜ ਨੂੰ ਵਿਗਾੜਦੇ ਹਨ। ਉਦਾਹਰਣ ਵਜੋਂ, ਛੋਟੇ ਜੀਨੋਮ ਜੀਵਾਂ ਦੇ ਰਾਈਬੋਸੋਮ, ਜਿਸ ਵਿੱਚ ਬਹੁਤ ਸਾਰੇ ਇੰਟਰਾਸੈਲੂਲਰ ਪਰਜੀਵੀ ਅਤੇ ਐਂਡੋਸਿੰਬਿਓਨਟਸ ਸ਼ਾਮਲ ਹਨ, ਵਿੱਚ ਮੁਕਤ-ਜੀਵਤ ਪ੍ਰਜਾਤੀਆਂ 27, 29, 30, 49 ਦੇ ਮੁਕਾਬਲੇ ਕਈ ਰਾਈਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਅਤੇ ਇੱਕ ਤਿਹਾਈ ਤੱਕ rRNA ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡਸ ਦੀ ਘਾਟ ਹੋਣ ਦੀ ਉਮੀਦ ਹੈ। ਹਾਲਾਂਕਿ, ਪਰਜੀਵੀ ਵਿੱਚ ਇਹ ਅਣੂ ਕਿਵੇਂ ਕੰਮ ਕਰਦੇ ਹਨ, ਮੁੱਖ ਤੌਰ 'ਤੇ ਤੁਲਨਾਤਮਕ ਜੀਨੋਮਿਕਸ ਦੁਆਰਾ ਅਧਿਐਨ ਕੀਤਾ ਜਾਂਦਾ ਹੈ।
ਸਾਡਾ ਅਧਿਐਨ ਦਰਸਾਉਂਦਾ ਹੈ ਕਿ ਮੈਕਰੋਮੋਲੀਕਿਊਲਸ ਦੀ ਬਣਤਰ ਵਿਕਾਸ ਦੇ ਬਹੁਤ ਸਾਰੇ ਪਹਿਲੂਆਂ ਨੂੰ ਪ੍ਰਗਟ ਕਰ ਸਕਦੀ ਹੈ ਜੋ ਇੰਟਰਾਸੈਲੂਲਰ ਪਰਜੀਵੀਆਂ ਅਤੇ ਹੋਰ ਮੇਜ਼ਬਾਨ-ਪ੍ਰਤੀਬੰਧਿਤ ਜੀਵਾਂ ਦੇ ਰਵਾਇਤੀ ਤੁਲਨਾਤਮਕ ਜੀਨੋਮਿਕ ਅਧਿਐਨਾਂ ਤੋਂ ਕੱਢਣਾ ਮੁਸ਼ਕਲ ਹੈ (ਪੂਰਕ ਚਿੱਤਰ 7)। ਉਦਾਹਰਣ ਵਜੋਂ, eL14 ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਦੀ ਉਦਾਹਰਣ ਦਰਸਾਉਂਦੀ ਹੈ ਕਿ ਅਸੀਂ ਪਰਜੀਵੀ ਪ੍ਰਜਾਤੀਆਂ ਵਿੱਚ ਅਣੂ ਉਪਕਰਣ ਦੇ ਪਤਨ ਦੀ ਅਸਲ ਡਿਗਰੀ ਨੂੰ ਬਹੁਤ ਜ਼ਿਆਦਾ ਅੰਦਾਜ਼ਾ ਲਗਾ ਸਕਦੇ ਹਾਂ। ਐਨਸੇਫੈਲਿਟਿਕ ਪਰਜੀਵੀਆਂ ਨੂੰ ਹੁਣ ਸੈਂਕੜੇ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ-ਵਿਸ਼ੇਸ਼ ਜੀਨ ਮੰਨਿਆ ਜਾਂਦਾ ਹੈ। ਹਾਲਾਂਕਿ, ਸਾਡੇ ਨਤੀਜੇ ਦਰਸਾਉਂਦੇ ਹਨ ਕਿ ਇਹਨਾਂ ਵਿੱਚੋਂ ਕੁਝ ਖਾਸ ਜੀਨ ਅਸਲ ਵਿੱਚ ਜੀਨਾਂ ਦੇ ਬਹੁਤ ਵੱਖਰੇ ਰੂਪ ਹਨ ਜੋ ਦੂਜੇ ਯੂਕੇਰੀਓਟਸ ਵਿੱਚ ਆਮ ਹਨ। ਇਸ ਤੋਂ ਇਲਾਵਾ, msL2 ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਦੀ ਉਦਾਹਰਣ ਦਰਸਾਉਂਦੀ ਹੈ ਕਿ ਅਸੀਂ ਨਵੇਂ ਰਾਈਬੋਸੋਮਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਨੂੰ ਕਿਵੇਂ ਨਜ਼ਰਅੰਦਾਜ਼ ਕਰਦੇ ਹਾਂ ਅਤੇ ਪਰਜੀਵੀ ਅਣੂ ਮਸ਼ੀਨਾਂ ਦੀ ਸਮੱਗਰੀ ਨੂੰ ਘੱਟ ਸਮਝਦੇ ਹਾਂ। ਛੋਟੇ ਅਣੂਆਂ ਦੀ ਉਦਾਹਰਣ ਦਰਸਾਉਂਦੀ ਹੈ ਕਿ ਅਸੀਂ ਪਰਜੀਵੀ ਅਣੂ ਢਾਂਚਿਆਂ ਵਿੱਚ ਸਭ ਤੋਂ ਵੱਧ ਹੁਸ਼ਿਆਰ ਨਵੀਨਤਾਵਾਂ ਨੂੰ ਕਿਵੇਂ ਨਜ਼ਰਅੰਦਾਜ਼ ਕਰ ਸਕਦੇ ਹਾਂ ਜੋ ਉਹਨਾਂ ਨੂੰ ਨਵੀਂ ਜੈਵਿਕ ਗਤੀਵਿਧੀ ਦੇ ਸਕਦੇ ਹਨ।
ਇਕੱਠੇ ਮਿਲ ਕੇ, ਇਹ ਨਤੀਜੇ ਮੇਜ਼ਬਾਨ-ਪ੍ਰਤੀਬੰਧਿਤ ਜੀਵਾਂ ਦੇ ਅਣੂ ਢਾਂਚੇ ਅਤੇ ਮੁਕਤ-ਜੀਵਤ ਜੀਵਾਂ ਵਿੱਚ ਉਨ੍ਹਾਂ ਦੇ ਹਮਰੁਤਬਾ ਵਿਚਕਾਰ ਅੰਤਰ ਬਾਰੇ ਸਾਡੀ ਸਮਝ ਨੂੰ ਬਿਹਤਰ ਬਣਾਉਂਦੇ ਹਨ। ਅਸੀਂ ਦਿਖਾਉਂਦੇ ਹਾਂ ਕਿ ਅਣੂ ਮਸ਼ੀਨਾਂ, ਜਿਨ੍ਹਾਂ ਨੂੰ ਲੰਬੇ ਸਮੇਂ ਤੋਂ ਘਟਾਇਆ, ਪਤਿਤ ਅਤੇ ਵੱਖ-ਵੱਖ ਕਮਜ਼ੋਰ ਪਰਿਵਰਤਨ ਦੇ ਅਧੀਨ ਮੰਨਿਆ ਜਾਂਦਾ ਹੈ, ਦੀ ਬਜਾਏ ਯੋਜਨਾਬੱਧ ਤੌਰ 'ਤੇ ਅਣਦੇਖਿਆ ਕੀਤੀਆਂ ਅਸਧਾਰਨ ਢਾਂਚਾਗਤ ਵਿਸ਼ੇਸ਼ਤਾਵਾਂ ਦਾ ਇੱਕ ਸਮੂਹ ਹੁੰਦਾ ਹੈ।
ਦੂਜੇ ਪਾਸੇ, ਈ. ਕੁਨੀਕੁਲੀ ਦੇ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਵਿੱਚ ਪਾਏ ਗਏ ਗੈਰ-ਭਾਰੀ rRNA ਟੁਕੜੇ ਅਤੇ ਫਿਊਜ਼ਡ ਟੁਕੜੇ ਸੁਝਾਅ ਦਿੰਦੇ ਹਨ ਕਿ ਜੀਨੋਮ ਦੀ ਕਮੀ ਬੁਨਿਆਦੀ ਅਣੂ ਮਸ਼ੀਨਰੀ ਦੇ ਉਨ੍ਹਾਂ ਹਿੱਸਿਆਂ ਨੂੰ ਵੀ ਬਦਲ ਸਕਦੀ ਹੈ ਜੋ ਜੀਵਨ ਦੇ ਤਿੰਨ ਖੇਤਰਾਂ ਵਿੱਚ ਸੁਰੱਖਿਅਤ ਹਨ - ਲਗਭਗ 3.5 ਬਿਲੀਅਨ ਸਾਲਾਂ ਬਾਅਦ। ਪ੍ਰਜਾਤੀਆਂ ਦੇ ਸੁਤੰਤਰ ਵਿਕਾਸ ਤੋਂ ਬਾਅਦ।
ਐਂਡੋਸਿੰਬਾਇਓਟਿਕ ਬੈਕਟੀਰੀਆ ਵਿੱਚ ਆਰਐਨਏ ਅਣੂਆਂ ਦੇ ਪਿਛਲੇ ਅਧਿਐਨਾਂ ਦੀ ਰੌਸ਼ਨੀ ਵਿੱਚ, ਈ. ਕੁਨੀਕੁਲੀ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਵਿੱਚ ਬਲਜ-ਮੁਕਤ ਅਤੇ ਫਿਊਜ਼ਡ ਆਰਆਰਐਨਏ ਟੁਕੜੇ ਖਾਸ ਦਿਲਚਸਪੀ ਰੱਖਦੇ ਹਨ। ਉਦਾਹਰਨ ਲਈ, ਐਫੀਡ ਐਂਡੋਸਿੰਬਾਇਓਨਟ ਬੁਚਨੇਰਾ ਐਫੀਡੀਕੋਲਾ ਵਿੱਚ, ਆਰਆਰਐਨਏ ਅਤੇ ਟੀਆਰਐਨਏ ਅਣੂਆਂ ਨੂੰ ਏ+ਟੀ ਰਚਨਾ ਪੱਖਪਾਤ ਅਤੇ ਗੈਰ-ਕੈਨੋਨੀਕਲ ਬੇਸ ਜੋੜਿਆਂ ਦੇ ਉੱਚ ਅਨੁਪਾਤ ਦੇ ਕਾਰਨ ਤਾਪਮਾਨ-ਸੰਵੇਦਨਸ਼ੀਲ ਬਣਤਰਾਂ ਵਾਲੇ ਦਿਖਾਇਆ ਗਿਆ ਹੈ। ਆਰਐਨਏ ਵਿੱਚ ਇਹ ਬਦਲਾਅ, ਅਤੇ ਨਾਲ ਹੀ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਅਣੂਆਂ ਵਿੱਚ ਬਦਲਾਅ, ਹੁਣ ਭਾਈਵਾਲਾਂ 'ਤੇ ਐਂਡੋਸਿੰਬਾਇਓਨਟਸ ਦੀ ਜ਼ਿਆਦਾ ਨਿਰਭਰਤਾ ਅਤੇ ਗਰਮੀ 21, 23 ਨੂੰ ਟ੍ਰਾਂਸਫਰ ਕਰਨ ਵਿੱਚ ਐਂਡੋਸਿੰਬਾਇਓਨਟਸ ਦੀ ਅਸਮਰੱਥਾ ਲਈ ਜ਼ਿੰਮੇਵਾਰ ਮੰਨਿਆ ਜਾਂਦਾ ਹੈ। ਹਾਲਾਂਕਿ ਪਰਜੀਵੀ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ ਆਰਆਰਐਨਏ ਵਿੱਚ ਢਾਂਚਾਗਤ ਤੌਰ 'ਤੇ ਵੱਖਰੇ ਬਦਲਾਅ ਹਨ, ਇਹਨਾਂ ਬਦਲਾਅ ਦੀ ਪ੍ਰਕਿਰਤੀ ਸੁਝਾਅ ਦਿੰਦੀ ਹੈ ਕਿ ਘਟੀ ਹੋਈ ਥਰਮਲ ਸਥਿਰਤਾ ਅਤੇ ਚੈਪਰੋਨ ਪ੍ਰੋਟੀਨ 'ਤੇ ਉੱਚ ਨਿਰਭਰਤਾ ਘਟੀ ਹੋਈ ਜੀਨੋਮ ਵਾਲੇ ਜੀਵਾਂ ਵਿੱਚ ਆਰਐਨਏ ਅਣੂਆਂ ਦੀਆਂ ਆਮ ਵਿਸ਼ੇਸ਼ਤਾਵਾਂ ਹੋ ਸਕਦੀਆਂ ਹਨ।
ਦੂਜੇ ਪਾਸੇ, ਸਾਡੇ ਢਾਂਚੇ ਦਰਸਾਉਂਦੇ ਹਨ ਕਿ ਪੈਰਾਸਾਈਟ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ ਨੇ ਵਿਆਪਕ ਤੌਰ 'ਤੇ ਸੁਰੱਖਿਅਤ ਕੀਤੇ ਗਏ rRNA ਅਤੇ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਟੁਕੜਿਆਂ ਦਾ ਵਿਰੋਧ ਕਰਨ ਦੀ ਇੱਕ ਵਿਲੱਖਣ ਯੋਗਤਾ ਵਿਕਸਤ ਕੀਤੀ ਹੈ, ਜਿਸ ਨਾਲ ਡੀਜਨਰੇਟ ਕੀਤੇ rRNA ਅਤੇ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਟੁਕੜਿਆਂ ਦੀ ਢਾਂਚਾਗਤ ਨਕਲ ਵਜੋਂ ਭਰਪੂਰ ਅਤੇ ਆਸਾਨੀ ਨਾਲ ਉਪਲਬਧ ਛੋਟੇ ਮੈਟਾਬੋਲਾਈਟਾਂ ਦੀ ਵਰਤੋਂ ਕਰਨ ਦੀ ਯੋਗਤਾ ਵਿਕਸਤ ਹੁੰਦੀ ਹੈ। ਅਣੂ ਬਣਤਰ ਦਾ ਪਤਨ। . ਇਸ ਰਾਏ ਦਾ ਸਮਰਥਨ ਇਸ ਤੱਥ ਦੁਆਰਾ ਕੀਤਾ ਜਾਂਦਾ ਹੈ ਕਿ ਛੋਟੇ ਅਣੂ ਜੋ E. cuniculi ਦੇ rRNA ਅਤੇ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਵਿੱਚ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਟੁਕੜਿਆਂ ਦੇ ਨੁਕਸਾਨ ਦੀ ਭਰਪਾਈ ਕਰਦੇ ਹਨ, uL15 ਅਤੇ eL30 ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਵਿੱਚ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ-ਵਿਸ਼ੇਸ਼ ਅਵਸ਼ੇਸ਼ਾਂ ਨਾਲ ਜੁੜਦੇ ਹਨ। ਇਹ ਸੁਝਾਅ ਦਿੰਦਾ ਹੈ ਕਿ ਛੋਟੇ ਅਣੂਆਂ ਦਾ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਨਾਲ ਜੁੜਨਾ ਸਕਾਰਾਤਮਕ ਚੋਣ ਦਾ ਉਤਪਾਦ ਹੋ ਸਕਦਾ ਹੈ, ਜਿਸ ਵਿੱਚ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਵਿੱਚ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ-ਵਿਸ਼ੇਸ਼ ਪਰਿਵਰਤਨ ਨੂੰ ਛੋਟੇ ਅਣੂਆਂ ਲਈ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਦੀ ਸਾਂਝ ਵਧਾਉਣ ਦੀ ਉਨ੍ਹਾਂ ਦੀ ਯੋਗਤਾ ਲਈ ਚੁਣਿਆ ਗਿਆ ਹੈ, ਜਿਸ ਨਾਲ ਵਧੇਰੇ ਕੁਸ਼ਲ ਰਾਈਬੋਸੋਮਲ ਜੀਵਾਣੂ ਹੋ ਸਕਦੇ ਹਨ। ਖੋਜ ਮਾਈਕ੍ਰੋਬਾਇਲ ਪਰਜੀਵੀਆਂ ਦੇ ਅਣੂ ਢਾਂਚੇ ਵਿੱਚ ਇੱਕ ਸਮਾਰਟ ਨਵੀਨਤਾ ਦਾ ਖੁਲਾਸਾ ਕਰਦੀ ਹੈ ਅਤੇ ਸਾਨੂੰ ਇਸ ਗੱਲ ਦੀ ਬਿਹਤਰ ਸਮਝ ਦਿੰਦੀ ਹੈ ਕਿ ਕਿਵੇਂ ਪਰਜੀਵੀ ਅਣੂ ਬਣਤਰ ਘਟਾਓ ਵਿਕਾਸ ਦੇ ਬਾਵਜੂਦ ਆਪਣੇ ਕਾਰਜ ਨੂੰ ਬਣਾਈ ਰੱਖਦੇ ਹਨ।
ਵਰਤਮਾਨ ਵਿੱਚ, ਇਹਨਾਂ ਛੋਟੇ ਅਣੂਆਂ ਦੀ ਪਛਾਣ ਅਸਪਸ਼ਟ ਹੈ। ਇਹ ਸਪੱਸ਼ਟ ਨਹੀਂ ਹੈ ਕਿ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ ਪ੍ਰਜਾਤੀਆਂ ਵਿੱਚ ਰਾਈਬੋਸੋਮਲ ਢਾਂਚੇ ਵਿੱਚ ਇਹਨਾਂ ਛੋਟੇ ਅਣੂਆਂ ਦੀ ਦਿੱਖ ਕਿਉਂ ਵੱਖਰੀ ਹੁੰਦੀ ਹੈ। ਖਾਸ ਤੌਰ 'ਤੇ, ਇਹ ਸਪੱਸ਼ਟ ਨਹੀਂ ਹੈ ਕਿ V. necatrix ਦੇ eL20 ਅਤੇ K172 ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਵਿੱਚ F170 ਰਹਿੰਦ-ਖੂੰਹਦ ਦੀ ਮੌਜੂਦਗੀ ਦੇ ਬਾਵਜੂਦ, E. cuniculi ਅਤੇ P. locustae ਦੇ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਵਿੱਚ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ ਬਾਈਡਿੰਗ ਕਿਉਂ ਦੇਖੀ ਜਾਂਦੀ ਹੈ, ਅਤੇ V. necatrix ਦੇ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਵਿੱਚ ਨਹੀਂ। ਇਹ ਮਿਟਾਉਣਾ ਅਵਸ਼ੇਸ਼ 43 uL6 (ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ ਬਾਈਡਿੰਗ ਪਾਕੇਟ ਦੇ ਨਾਲ ਸਥਿਤ) ਦੇ ਕਾਰਨ ਹੋ ਸਕਦਾ ਹੈ, ਜੋ ਕਿ V. necatrix ਵਿੱਚ ਟਾਈਰੋਸਾਈਨ ਹੈ ਅਤੇ E. cuniculi ਅਤੇ P. locustae ਵਿੱਚ threonine ਨਹੀਂ ਹੈ। Tyr43 ਦੀ ਭਾਰੀ ਖੁਸ਼ਬੂਦਾਰ ਸਾਈਡ ਚੇਨ ਸਟੀਰਿਕ ਓਵਰਲੈਪ ਦੇ ਕਾਰਨ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ ਬਾਈਡਿੰਗ ਵਿੱਚ ਵਿਘਨ ਪਾ ਸਕਦੀ ਹੈ। ਵਿਕਲਪਕ ਤੌਰ 'ਤੇ, ਸਪੱਸ਼ਟ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ ਮਿਟਾਉਣਾ ਕ੍ਰਾਇਓ-EM ਇਮੇਜਿੰਗ ਦੇ ਘੱਟ ਰੈਜ਼ੋਲਿਊਸ਼ਨ ਦੇ ਕਾਰਨ ਹੋ ਸਕਦਾ ਹੈ, ਜੋ V. necatrix ribosomal ਟੁਕੜਿਆਂ ਦੀ ਮਾਡਲਿੰਗ ਵਿੱਚ ਰੁਕਾਵਟ ਪਾਉਂਦਾ ਹੈ।
ਦੂਜੇ ਪਾਸੇ, ਸਾਡਾ ਕੰਮ ਸੁਝਾਅ ਦਿੰਦਾ ਹੈ ਕਿ ਜੀਨੋਮ ਸੜਨ ਦੀ ਪ੍ਰਕਿਰਿਆ ਇੱਕ ਕਾਢਕਾਰੀ ਸ਼ਕਤੀ ਹੋ ਸਕਦੀ ਹੈ। ਖਾਸ ਤੌਰ 'ਤੇ, ਈ. ਕੁਨੀਕੁਲੀ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਦੀ ਬਣਤਰ ਸੁਝਾਅ ਦਿੰਦੀ ਹੈ ਕਿ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਵਿੱਚ rRNA ਅਤੇ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਦੇ ਟੁਕੜਿਆਂ ਦਾ ਨੁਕਸਾਨ ਵਿਕਾਸਵਾਦੀ ਦਬਾਅ ਪੈਦਾ ਕਰਦਾ ਹੈ ਜੋ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਬਣਤਰ ਵਿੱਚ ਤਬਦੀਲੀਆਂ ਨੂੰ ਉਤਸ਼ਾਹਿਤ ਕਰਦਾ ਹੈ। ਇਹ ਰੂਪ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਦੇ ਸਰਗਰਮ ਸਥਾਨ ਤੋਂ ਬਹੁਤ ਦੂਰ ਹੁੰਦੇ ਹਨ ਅਤੇ ਅਨੁਕੂਲ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਅਸੈਂਬਲੀ ਨੂੰ ਬਣਾਈ ਰੱਖਣ (ਜਾਂ ਬਹਾਲ ਕਰਨ) ਵਿੱਚ ਮਦਦ ਕਰਦੇ ਦਿਖਾਈ ਦਿੰਦੇ ਹਨ ਜੋ ਕਿ ਘਟੇ ਹੋਏ rRNA ਦੁਆਰਾ ਵਿਘਨ ਪਾਏ ਜਾਣਗੇ। ਇਹ ਸੁਝਾਅ ਦਿੰਦਾ ਹੈ ਕਿ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਦੀ ਇੱਕ ਵੱਡੀ ਨਵੀਨਤਾ ਜੀਨ ਡ੍ਰਿਫਟ ਨੂੰ ਬਫਰ ਕਰਨ ਦੀ ਜ਼ਰੂਰਤ ਵਿੱਚ ਵਿਕਸਤ ਹੋਈ ਜਾਪਦੀ ਹੈ।
ਸ਼ਾਇਦ ਇਹ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ ਬਾਈਡਿੰਗ ਦੁਆਰਾ ਸਭ ਤੋਂ ਵਧੀਆ ਢੰਗ ਨਾਲ ਦਰਸਾਇਆ ਗਿਆ ਹੈ, ਜੋ ਕਿ ਹੁਣ ਤੱਕ ਹੋਰ ਜੀਵਾਂ ਵਿੱਚ ਕਦੇ ਨਹੀਂ ਦੇਖਿਆ ਗਿਆ ਹੈ। ਇਹ ਤੱਥ ਕਿ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ-ਬਾਈਡਿੰਗ ਅਵਸ਼ੇਸ਼ ਆਮ ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ ਵਿੱਚ ਮੌਜੂਦ ਹਨ, ਪਰ ਦੂਜੇ ਯੂਕੇਰੀਓਟਸ ਵਿੱਚ ਨਹੀਂ, ਸੁਝਾਅ ਦਿੰਦਾ ਹੈ ਕਿ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ-ਬਾਈਡਿੰਗ ਸਾਈਟਾਂ ਸਿਰਫ਼ ਅਲੋਪ ਹੋਣ ਦੀ ਉਡੀਕ ਕਰ ਰਹੇ ਅਵਸ਼ੇਸ਼ ਨਹੀਂ ਹਨ, ਜਾਂ rRNA ਲਈ ਵਿਅਕਤੀਗਤ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡਸ ਦੇ ਰੂਪ ਵਿੱਚ ਬਹਾਲ ਹੋਣ ਲਈ ਅੰਤਿਮ ਸਥਾਨ ਨਹੀਂ ਹਨ। ਇਸ ਦੀ ਬਜਾਏ, ਇਹ ਸਾਈਟ ਇੱਕ ਉਪਯੋਗੀ ਵਿਸ਼ੇਸ਼ਤਾ ਵਾਂਗ ਜਾਪਦੀ ਹੈ ਜੋ ਸਕਾਰਾਤਮਕ ਚੋਣ ਦੇ ਕਈ ਦੌਰਾਂ ਵਿੱਚ ਵਿਕਸਤ ਹੋ ਸਕਦੀ ਹੈ। ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ ਬਾਈਡਿੰਗ ਸਾਈਟਾਂ ਕੁਦਰਤੀ ਚੋਣ ਦਾ ਇੱਕ ਉਪ-ਉਤਪਾਦ ਹੋ ਸਕਦੀਆਂ ਹਨ: ਇੱਕ ਵਾਰ ES39L ਘਟ ਜਾਂਦਾ ਹੈ, ਮਾਈਕ੍ਰੋਸਪੋਰੀਡੀਆ ਨੂੰ ES39L ਦੀ ਅਣਹੋਂਦ ਵਿੱਚ ਅਨੁਕੂਲ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਬਾਇਓਜੇਨੇਸਿਸ ਨੂੰ ਬਹਾਲ ਕਰਨ ਲਈ ਮੁਆਵਜ਼ਾ ਲੈਣ ਲਈ ਮਜਬੂਰ ਕੀਤਾ ਜਾਂਦਾ ਹੈ। ਕਿਉਂਕਿ ਇਹ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ ES39L ਵਿੱਚ A3186 ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ ਦੇ ਅਣੂ ਸੰਪਰਕਾਂ ਦੀ ਨਕਲ ਕਰ ਸਕਦਾ ਹੈ, ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ ਅਣੂ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਦਾ ਇੱਕ ਬਿਲਡਿੰਗ ਬਲਾਕ ਬਣ ਜਾਂਦਾ ਹੈ, ਜਿਸਦੀ ਬਾਈਡਿੰਗ eL30 ਕ੍ਰਮ ਦੇ ਪਰਿਵਰਤਨ ਦੁਆਰਾ ਹੋਰ ਬਿਹਤਰ ਹੁੰਦੀ ਹੈ।
ਅੰਦਰੂਨੀ ਪਰਜੀਵੀਆਂ ਦੇ ਅਣੂ ਵਿਕਾਸ ਦੇ ਸੰਬੰਧ ਵਿੱਚ, ਸਾਡਾ ਅਧਿਐਨ ਦਰਸਾਉਂਦਾ ਹੈ ਕਿ ਡਾਰਵਿਨੀਅਨ ਕੁਦਰਤੀ ਚੋਣ ਅਤੇ ਜੀਨੋਮ ਸੜਨ ਦੇ ਜੈਨੇਟਿਕ ਡ੍ਰਿਫਟ ਦੀਆਂ ਤਾਕਤਾਂ ਸਮਾਨਾਂਤਰ ਕੰਮ ਨਹੀਂ ਕਰਦੀਆਂ, ਸਗੋਂ ਦੋਗਲੀਆਂ ਹੁੰਦੀਆਂ ਹਨ। ਪਹਿਲਾਂ, ਜੈਨੇਟਿਕ ਡ੍ਰਿਫਟ ਬਾਇਓਮੋਲੀਕਿਊਲਸ ਦੀਆਂ ਮਹੱਤਵਪੂਰਨ ਵਿਸ਼ੇਸ਼ਤਾਵਾਂ ਨੂੰ ਖਤਮ ਕਰ ਦਿੰਦਾ ਹੈ, ਜਿਸ ਨਾਲ ਮੁਆਵਜ਼ਾ ਬਹੁਤ ਜ਼ਰੂਰੀ ਹੋ ਜਾਂਦਾ ਹੈ। ਸਿਰਫ਼ ਜਦੋਂ ਪਰਜੀਵੀ ਡਾਰਵਿਨੀਅਨ ਕੁਦਰਤੀ ਚੋਣ ਦੁਆਰਾ ਇਸ ਲੋੜ ਨੂੰ ਪੂਰਾ ਕਰਦੇ ਹਨ ਤਾਂ ਹੀ ਉਨ੍ਹਾਂ ਦੇ ਮੈਕਰੋਮੋਲੀਕਿਊਲਸ ਨੂੰ ਆਪਣੇ ਸਭ ਤੋਂ ਪ੍ਰਭਾਵਸ਼ਾਲੀ ਅਤੇ ਨਵੀਨਤਾਕਾਰੀ ਗੁਣਾਂ ਨੂੰ ਵਿਕਸਤ ਕਰਨ ਦਾ ਮੌਕਾ ਮਿਲੇਗਾ। ਮਹੱਤਵਪੂਰਨ ਤੌਰ 'ਤੇ, ਈ. ਕੁਨੀਕੁਲੀ ਰਾਈਬੋਸੋਮ ਵਿੱਚ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ ਬਾਈਡਿੰਗ ਸਾਈਟਾਂ ਦਾ ਵਿਕਾਸ ਸੁਝਾਅ ਦਿੰਦਾ ਹੈ ਕਿ ਅਣੂ ਵਿਕਾਸ ਦਾ ਇਹ ਨੁਕਸਾਨ-ਤੋਂ-ਲਾਭ ਪੈਟਰਨ ਨਾ ਸਿਰਫ਼ ਨੁਕਸਾਨਦੇਹ ਪਰਿਵਰਤਨ ਨੂੰ ਘਟਾਉਂਦਾ ਹੈ, ਸਗੋਂ ਕਈ ਵਾਰ ਪਰਜੀਵੀ ਮੈਕਰੋਮੋਲੀਕਿਊਲਸ 'ਤੇ ਪੂਰੀ ਤਰ੍ਹਾਂ ਨਵੇਂ ਕਾਰਜ ਪ੍ਰਦਾਨ ਕਰਦਾ ਹੈ।
ਇਹ ਵਿਚਾਰ ਸੇਵੇਲ ਰਾਈਟ ਦੇ ਗਤੀਸ਼ੀਲ ਸੰਤੁਲਨ ਸਿਧਾਂਤ ਦੇ ਅਨੁਕੂਲ ਹੈ, ਜੋ ਕਹਿੰਦਾ ਹੈ ਕਿ ਕੁਦਰਤੀ ਚੋਣ ਦੀ ਇੱਕ ਸਖ਼ਤ ਪ੍ਰਣਾਲੀ ਜੀਵਾਂ ਦੀ ਨਵੀਨਤਾ ਕਰਨ ਦੀ ਯੋਗਤਾ ਨੂੰ ਸੀਮਤ ਕਰਦੀ ਹੈ51,52,53। ਹਾਲਾਂਕਿ, ਜੇਕਰ ਜੈਨੇਟਿਕ ਡ੍ਰਿਫਟ ਕੁਦਰਤੀ ਚੋਣ ਵਿੱਚ ਵਿਘਨ ਪਾਉਂਦੀ ਹੈ, ਤਾਂ ਇਹ ਡ੍ਰਿਫਟ ਅਜਿਹੇ ਬਦਲਾਅ ਪੈਦਾ ਕਰ ਸਕਦੇ ਹਨ ਜੋ ਆਪਣੇ ਆਪ ਵਿੱਚ ਅਨੁਕੂਲ (ਜਾਂ ਨੁਕਸਾਨਦੇਹ ਵੀ) ਨਹੀਂ ਹਨ ਪਰ ਹੋਰ ਬਦਲਾਅ ਲਿਆਉਂਦੇ ਹਨ ਜੋ ਉੱਚ ਤੰਦਰੁਸਤੀ ਜਾਂ ਨਵੀਂ ਜੈਵਿਕ ਗਤੀਵਿਧੀ ਪ੍ਰਦਾਨ ਕਰਦੇ ਹਨ। ਸਾਡਾ ਢਾਂਚਾ ਇਸ ਵਿਚਾਰ ਦਾ ਸਮਰਥਨ ਕਰਦਾ ਹੈ ਕਿ ਉਸੇ ਕਿਸਮ ਦਾ ਪਰਿਵਰਤਨ ਜੋ ਇੱਕ ਬਾਇਓਮੋਲੀਕਿਊਲ ਦੇ ਫੋਲਡ ਅਤੇ ਕਾਰਜ ਨੂੰ ਘਟਾਉਂਦਾ ਹੈ, ਇਸਦੇ ਸੁਧਾਰ ਲਈ ਮੁੱਖ ਟਰਿੱਗਰ ਜਾਪਦਾ ਹੈ। ਜਿੱਤ-ਜਿੱਤ ਵਿਕਾਸਵਾਦੀ ਮਾਡਲ ਦੇ ਅਨੁਸਾਰ, ਸਾਡਾ ਅਧਿਐਨ ਦਰਸਾਉਂਦਾ ਹੈ ਕਿ ਜੀਨੋਮ ਸੜਨ, ਰਵਾਇਤੀ ਤੌਰ 'ਤੇ ਇੱਕ ਡੀਜਨਰੇਟਿਵ ਪ੍ਰਕਿਰਿਆ ਵਜੋਂ ਦੇਖਿਆ ਜਾਂਦਾ ਹੈ, ਨਵੀਨਤਾ ਦਾ ਇੱਕ ਪ੍ਰਮੁੱਖ ਚਾਲਕ ਵੀ ਹੈ, ਕਈ ਵਾਰ ਅਤੇ ਸ਼ਾਇਦ ਅਕਸਰ ਮੈਕਰੋਮੋਲੀਕਿਊਲ ਨੂੰ ਨਵੀਆਂ ਪਰਜੀਵੀ ਗਤੀਵਿਧੀਆਂ ਪ੍ਰਾਪਤ ਕਰਨ ਦੀ ਆਗਿਆ ਦਿੰਦਾ ਹੈ। ਉਹਨਾਂ ਦੀ ਵਰਤੋਂ ਕਰ ਸਕਦਾ ਹੈ।