ຂອບໃຈທີ່ທ່ານເຂົ້າມາຢ້ຽມຊົມ Nature.com. ໂປຣແກຣມທ່ອງເວັບລຸ້ນທີ່ທ່ານກຳລັງໃຊ້ຢູ່ນັ້ນຮອງຮັບ CSS ໄດ້ຈຳກັດ. ເພື່ອປະສົບການທີ່ດີທີ່ສຸດ, ພວກເຮົາແນະນຳໃຫ້ທ່ານໃຊ້ໂປຣແກຣມທ່ອງເວັບທີ່ອັບເດດແລ້ວ (ຫຼື ປິດໂໝດຄວາມເຂົ້າກັນໄດ້ໃນ Internet Explorer). ໃນລະຫວ່າງນີ້, ເພື່ອຮັບປະກັນການຮອງຮັບຢ່າງຕໍ່ເນື່ອງ, ພວກເຮົາຈະສະແດງຜົນເວັບໄຊທ໌ໂດຍບໍ່ມີຮູບແບບ ແລະ JavaScript.
ວິວັດທະນາການຂອງແມ່ກາຝາກຈຸລິນຊີກ່ຽວຂ້ອງກັບການຕ້ານການລະຫວ່າງການຄັດເລືອກໂດຍທຳມະຊາດ, ເຊິ່ງເຮັດໃຫ້ແມ່ກາຝາກດີຂຶ້ນ, ແລະ ການເລື່ອນທາງພັນທຸກໍາ, ເຊິ່ງເຮັດໃຫ້ແມ່ກາຝາກສູນເສຍພັນທຸກໍາ ແລະ ສະສົມການກາຍພັນທີ່ເປັນອັນຕະລາຍ. ໃນທີ່ນີ້, ເພື່ອເຂົ້າໃຈວ່າການຕ້ານການນີ້ເກີດຂຶ້ນແນວໃດໃນຂະໜາດຂອງມະຫາໂມເລກຸນດຽວ, ພວກເຮົາອະທິບາຍໂຄງສ້າງ cryo-EM ຂອງ ribosome ຂອງ Encephalitozoon cuniculi, ສິ່ງມີຊີວິດ eukaryotic ທີ່ມີໜຶ່ງໃນຈີໂນມທີ່ນ້ອຍທີ່ສຸດໃນທໍາມະຊາດ. ການຫຼຸດລົງຢ່າງຮຸນແຮງຂອງ rRNA ໃນ ribosomes E. cuniculi ແມ່ນມາພ້ອມກັບການປ່ຽນແປງໂຄງສ້າງທີ່ບໍ່ເຄີຍມີມາກ່ອນ, ເຊັ່ນ: ວິວັດທະນາການຂອງຕົວເຊື່ອມຕໍ່ rRNA ທີ່ລວມເຂົ້າກັນ ແລະ rRNA ໂດຍບໍ່ມີການໂພງ. ນອກຈາກນັ້ນ, ribosome E. cuniculi ໄດ້ລອດຊີວິດຈາກການສູນເສຍຊິ້ນສ່ວນ rRNA ແລະ ໂປຣຕີນໂດຍການພັດທະນາຄວາມສາມາດໃນການໃຊ້ໂມເລກຸນຂະໜາດນ້ອຍເປັນໂຄງສ້າງທີ່ຄ້າຍຄືກັບຊິ້ນສ່ວນ rRNA ແລະ ໂປຣຕີນທີ່ເສື່ອມໂຊມ. ໂດຍລວມແລ້ວ, ພວກເຮົາສະແດງໃຫ້ເຫັນວ່າໂຄງສ້າງໂມເລກຸນທີ່ຄິດມາດົນແລ້ວວ່າຫຼຸດລົງ, ເສື່ອມໂຊມ, ແລະ ຂຶ້ນກັບການກາຍພັນທີ່ເຮັດໃຫ້ຮ່າງກາຍອ່ອນແອມີກົນໄກການຊົດເຊີຍຈໍານວນໜຶ່ງທີ່ເຮັດໃຫ້ພວກມັນມີການເຄື່ອນໄຫວເຖິງວ່າຈະມີການຫົດຕົວຂອງໂມເລກຸນຢ່າງຮຸນແຮງ.
ເນື່ອງຈາກກຸ່ມແມ່ກາຝາກຈຸລິນຊີສ່ວນໃຫຍ່ມີເຄື່ອງມືໂມເລກຸນທີ່ເປັນເອກະລັກເພື່ອໃຊ້ປະໂຫຍດຈາກເຈົ້າພາບຂອງມັນ, ພວກເຮົາມັກຈະຕ້ອງພັດທະນາວິທີການປິ່ນປົວທີ່ແຕກຕ່າງກັນສຳລັບກຸ່ມແມ່ກາຝາກທີ່ແຕກຕ່າງກັນ1,2. ຢ່າງໃດກໍຕາມ, ຫຼັກຖານໃໝ່ຊີ້ໃຫ້ເຫັນວ່າບາງດ້ານຂອງວິວັດທະນາການຂອງແມ່ກາຝາກແມ່ນລວມເຂົ້າກັນ ແລະ ສ່ວນໃຫຍ່ແມ່ນຄາດເດົາໄດ້, ຊີ້ບອກເຖິງພື້ນຖານທີ່ມີທ່າແຮງສຳລັບການແຊກແຊງການປິ່ນປົວຢ່າງກວ້າງຂວາງໃນແມ່ກາຝາກຈຸລິນຊີ3,4,5,6,7,8,9.
ວຽກງານທີ່ຜ່ານມາໄດ້ລະບຸແນວໂນ້ມວິວັດທະນາການທົ່ວໄປໃນແມ່ກາຝາກຈຸລິນຊີທີ່ເອີ້ນວ່າການຫຼຸດຜ່ອນຈີໂນມ ຫຼື ການເສື່ອມສະພາບຂອງຈີໂນມ10,11,12,13. ການຄົ້ນຄວ້າໃນປະຈຸບັນສະແດງໃຫ້ເຫັນວ່າເມື່ອຈຸລິນຊີຍອມແພ້ວິຖີຊີວິດການດຳລົງຊີວິດແບບອິດສະຫຼະຂອງພວກມັນ ແລະ ກາຍເປັນແມ່ກາຝາກພາຍໃນຈຸລັງ (ຫຼື endosymbionts), ຈີໂນມຂອງພວກມັນຈະມີການປ່ຽນແປງທີ່ຊ້າໆແຕ່ໜ້າອັດສະຈັນໃນໄລຍະເວລາຫຼາຍລ້ານປີ9,11. ໃນຂະບວນການທີ່ຮູ້ຈັກກັນໃນນາມການເສື່ອມສະພາບຂອງຈີໂນມ, ແມ່ກາຝາກຈຸລິນຊີຈະສະສົມການກາຍພັນທີ່ເປັນອັນຕະລາຍເຊິ່ງປ່ຽນຍີນທີ່ສຳຄັນຫຼາຍຊະນິດກ່ອນໜ້ານີ້ໃຫ້ກາຍເປັນ pseudogenes, ເຊິ່ງນຳໄປສູ່ການສູນເສຍຍີນເທື່ອລະກ້າວ ແລະ ການລົ້ມສະຫຼາຍຂອງການກາຍພັນ14,15. ການລົ້ມສະຫຼາຍນີ້ສາມາດທຳລາຍຍີນໄດ້ເຖິງ 95% ໃນສິ່ງມີຊີວິດພາຍໃນຈຸລັງທີ່ເກົ່າແກ່ທີ່ສຸດເມື່ອທຽບກັບຊະນິດພັນທີ່ມີຊີວິດແບບອິດສະຫຼະທີ່ກ່ຽວຂ້ອງຢ່າງໃກ້ຊິດ. ດັ່ງນັ້ນ, ວິວັດທະນາການຂອງແມ່ກາຝາກພາຍໃນຈຸລັງແມ່ນການແຂ່ງຂັນລະຫວ່າງສອງກຳລັງທີ່ກົງກັນຂ້າມ: ການຄັດເລືອກໂດຍທຳມະຊາດຂອງດາວິນ, ເຊິ່ງນຳໄປສູ່ການປັບປຸງແມ່ກາຝາກ, ແລະ ການລົ້ມສະຫຼາຍຂອງຈີໂນມ, ເຮັດໃຫ້ແມ່ກາຝາກຖືກລືມ. ວິທີທີ່ແມ່ກາຝາກສາມາດອອກມາຈາກການດຶງດູດນີ້ ແລະ ຮັກສາກິດຈະກຳຂອງໂຄງສ້າງໂມເລກຸນຂອງມັນຍັງບໍ່ຈະແຈ້ງເທື່ອ.
ເຖິງແມ່ນວ່າກົນໄກຂອງການເນົ່າເປື່ອຍຂອງຈີໂນມຍັງບໍ່ທັນເຂົ້າໃຈຢ່າງເຕັມສ່ວນ, ແຕ່ມັນເບິ່ງຄືວ່າເກີດຂຶ້ນສ່ວນໃຫຍ່ແມ່ນຍ້ອນການປ່ຽນແປງທາງພັນທຸກໍາເລື້ອຍໆ. ເນື່ອງຈາກປາສິດອາໄສຢູ່ໃນປະຊາກອນຂະໜາດນ້ອຍ, ບໍ່ມີເພດ, ແລະ ມີຂໍ້ຈຳກັດທາງພັນທຸກໍາ, ພວກມັນບໍ່ສາມາດກໍາຈັດການກາຍພັນທີ່ເປັນອັນຕະລາຍໄດ້ຢ່າງມີປະສິດທິພາບ ເຊິ່ງບາງຄັ້ງເກີດຂຶ້ນໃນລະຫວ່າງການຈໍາລອງ DNA. ສິ່ງນີ້ນໍາໄປສູ່ການສະສົມການກາຍພັນທີ່ເປັນອັນຕະລາຍທີ່ບໍ່ສາມາດຟື້ນຟູໄດ້ ແລະ ການຫຼຸດລົງຂອງຈີໂນມປາສິດ. ດັ່ງນັ້ນ, ປາສິດບໍ່ພຽງແຕ່ສູນເສຍຍີນທີ່ບໍ່ຈໍາເປັນສໍາລັບການຢູ່ລອດຂອງມັນໃນສະພາບແວດລ້ອມພາຍໃນຈຸລັງ. ມັນແມ່ນຄວາມບໍ່ສາມາດຂອງປະຊາກອນປາສິດໃນການກໍາຈັດການກາຍພັນທີ່ເປັນອັນຕະລາຍທີ່ເກີດຂຶ້ນເປັນບາງຄັ້ງຄາວຢ່າງມີປະສິດທິພາບທີ່ເຮັດໃຫ້ການກາຍພັນເຫຼົ່ານີ້ສະສົມຢູ່ທົ່ວຈີໂນມ, ລວມທັງຍີນທີ່ສຳຄັນທີ່ສຸດຂອງພວກມັນ.
ຄວາມເຂົ້າໃຈໃນປະຈຸບັນຂອງພວກເຮົາກ່ຽວກັບການຫຼຸດຜ່ອນຈີໂນມແມ່ນອີງໃສ່ການປຽບທຽບລຳດັບຈີໂນມເທົ່ານັ້ນ, ໂດຍມີການເອົາໃຈໃສ່ໜ້ອຍລົງຕໍ່ການປ່ຽນແປງຂອງໂມເລກຸນຕົວຈິງທີ່ປະຕິບັດໜ້າທີ່ເຮັດຄວາມສະອາດ ແລະ ເປັນເປົ້າໝາຍຢາທີ່ມີທ່າແຮງ. ການສຶກສາປຽບທຽບໄດ້ສະແດງໃຫ້ເຫັນວ່າພາລະຂອງການກາຍພັນຂອງຈຸລິນຊີພາຍໃນຈຸລັງທີ່ເປັນອັນຕະລາຍເບິ່ງຄືວ່າຈະເຮັດໃຫ້ໂປຣຕີນ ແລະ ກົດນິວຄລີອິກເກີດການຜິດຮູບ ແລະ ລວມຕົວກັນ, ເຮັດໃຫ້ພວກມັນຂຶ້ນກັບຜູ້ດູແລ ແລະ ມີຄວາມອ່ອນໄຫວຕໍ່ຄວາມຮ້ອນຫຼາຍຂຶ້ນ19,20,21,22,23. ນອກຈາກນັ້ນ, ແມ່ກາຝາກຕ່າງໆ - ວິວັດທະນາການທີ່ເປັນເອກະລາດບາງຄັ້ງແຍກອອກຈາກກັນເຖິງ 2.5 ຕື້ປີ - ໄດ້ປະສົບກັບການສູນເສຍສູນຄວບຄຸມຄຸນນະພາບທີ່ຄ້າຍຄືກັນໃນການສັງເຄາະໂປຣຕີນ5,6 ແລະ ກົນໄກການສ້ອມແປງ DNA24. ຢ່າງໃດກໍຕາມ, ມີຄວາມຮູ້ໜ້ອຍກ່ຽວກັບຜົນກະທົບຂອງວິຖີຊີວິດພາຍໃນຈຸລັງຕໍ່ຄຸນສົມບັດອື່ນໆທັງໝົດຂອງໂມເລກຸນຂະໜາດໃຫຍ່ຂອງຈຸລັງ, ລວມທັງການປັບຕົວຂອງໂມເລກຸນຕໍ່ກັບພາລະທີ່ເພີ່ມຂຶ້ນຂອງການກາຍພັນທີ່ເປັນອັນຕະລາຍ.
ໃນວຽກງານນີ້, ເພື່ອເຂົ້າໃຈວິວັດທະນາການຂອງໂປຣຕີນ ແລະ ກົດນິວເຄຼຍອິກຂອງຈຸລິນຊີພາຍໃນຈຸລັງໄດ້ດີຂຶ້ນ, ພວກເຮົາໄດ້ກຳນົດໂຄງສ້າງຂອງ ribosome ຂອງປາສິດພາຍໃນຈຸລັງ Encephalitozoon cuniculi. E. cuniculi ເປັນສິ່ງມີຊີວິດຄ້າຍຄືເຊື້ອເຫັດທີ່ຢູ່ໃນກຸ່ມຂອງປາສິດ microsporidia ທີ່ມີຈີໂນມ eukaryotic ຂະໜາດນ້ອຍຜິດປົກກະຕິ ແລະ ດັ່ງນັ້ນຈຶ່ງຖືກນຳໃຊ້ເປັນສິ່ງມີຊີວິດແບບຈຳລອງເພື່ອສຶກສາການເນົ່າເປື່ອຍຂອງຈີໂນມ25,26,27,28,29,30. ເມື່ອບໍ່ດົນມານີ້, ໂຄງສ້າງ ribosome cryo-EM ໄດ້ຖືກກໍານົດສຳລັບຈີໂນມທີ່ຫຼຸດລົງປານກາງຂອງ Microsporidia, Paranosema locustae, ແລະ Vairimorpha necatrix31,32 (~3.2 Mb genome). ໂຄງສ້າງເຫຼົ່ານີ້ຊີ້ໃຫ້ເຫັນວ່າການສູນເສຍການຂະຫຍາຍ rRNA ບາງສ່ວນໄດ້ຮັບການຊົດເຊີຍໂດຍການພັດທະນາການຕິດຕໍ່ໃໝ່ລະຫວ່າງໂປຣຕີນ ribosomal ທີ່ຢູ່ໃກ້ຄຽງ ຫຼື ການໄດ້ມາຂອງໂປຣຕີນ ribosomal msL131,32 ໃໝ່. ຊະນິດພັນ Encephalitozoon (ຈີໂນມ ~2.5 ລ້ານ bp), ພ້ອມກັບ Ordospora ຍາດພີ່ນ້ອງທີ່ໃກ້ຊິດທີ່ສຸດຂອງພວກມັນ, ສະແດງໃຫ້ເຫັນເຖິງລະດັບສຸດທ້າຍຂອງການຫຼຸດຜ່ອນຈີໂນມໃນ eukaryotes - ພວກມັນມີຍີນລະຫັດໂປຣຕີນໜ້ອຍກວ່າ 2000 ຍີນ, ແລະຄາດວ່າ ribosome ຂອງພວກມັນບໍ່ພຽງແຕ່ບໍ່ມີຊິ້ນສ່ວນການຂະຫຍາຍ rRNA (ຊິ້ນສ່ວນ rRNA ທີ່ຈຳແນກ ribosome eukaryotic ຈາກ ribosome ຂອງເຊື້ອແບັກທີເຣຍ) ຍັງມີໂປຣຕີນ ribosome ສີ່ຊະນິດເນື່ອງຈາກການຂາດ homologues ໃນຈີໂນມ E. cuniculi26,27,28. ດັ່ງນັ້ນ, ພວກເຮົາສະຫຼຸບໄດ້ວ່າ ribosome E. cuniculi ສາມາດເປີດເຜີຍຍຸດທະສາດທີ່ບໍ່ຮູ້ຈັກມາກ່ອນສຳລັບການປັບຕົວຂອງໂມເລກຸນຕໍ່ກັບການເນົ່າເປື່ອຍຂອງຈີໂນມ.
ໂຄງສ້າງ cryo-EM ຂອງພວກເຮົາເປັນຕົວແທນຂອງ ribosome cytoplasmic eukaryotic ທີ່ນ້ອຍທີ່ສຸດທີ່ຈະຖືກກຳນົດລັກສະນະ ແລະ ໃຫ້ຄວາມເຂົ້າໃຈກ່ຽວກັບວິທີການທີ່ການຫຼຸດຜ່ອນ genome ລະດັບສຸດທ້າຍມີຜົນກະທົບຕໍ່ໂຄງສ້າງ, ການປະກອບ ແລະ ວິວັດທະນາການຂອງກົນໄກໂມເລກຸນທີ່ເປັນສ່ວນໜຶ່ງຂອງຈຸລັງ. ພວກເຮົາພົບວ່າ ribosome E. cuniculi ລະເມີດຫຼັກການຫຼາຍຢ່າງທີ່ອະນຸລັກຢ່າງກວ້າງຂວາງຂອງການພັບ RNA ແລະ ການປະກອບ ribosome, ແລະ ໄດ້ຄົ້ນພົບໂປຣຕີນ ribosome ໃໝ່ທີ່ບໍ່ເຄີຍຮູ້ຈັກມາກ່ອນ. ຢ່າງບໍ່ຄາດຄິດ, ພວກເຮົາສະແດງໃຫ້ເຫັນວ່າ ribosome microsporidia ໄດ້ພັດທະນາຄວາມສາມາດໃນການຜູກມັດໂມເລກຸນຂະໜາດນ້ອຍ, ແລະ ສົມມຸດຕິຖານວ່າການຕັດໃນ rRNA ແລະ ໂປຣຕີນກະຕຸ້ນນະວັດຕະກໍາວິວັດທະນາການທີ່ໃນທີ່ສຸດອາດຈະໃຫ້ຄຸນນະພາບທີ່ເປັນປະໂຫຍດຕໍ່ ribosome.
ເພື່ອປັບປຸງຄວາມເຂົ້າໃຈຂອງພວກເຮົາກ່ຽວກັບວິວັດທະນາການຂອງໂປຣຕີນ ແລະ ກົດນິວເຄຼຍອິກໃນສິ່ງມີຊີວິດພາຍໃນຈຸລັງ, ພວກເຮົາໄດ້ຕັດສິນໃຈແຍກສະປໍ E. cuniculi ອອກຈາກການເພາະເລี้ยงຈຸລັງສັດລ້ຽງລູກດ້ວຍນົມທີ່ຕິດເຊື້ອເພື່ອເຮັດໃຫ້ ribosome ຂອງພວກມັນບໍລິສຸດ ແລະ ກຳນົດໂຄງສ້າງຂອງ ribosome ເຫຼົ່ານີ້. ມັນຍາກທີ່ຈະໄດ້ຮັບຈຳນວນຫຼວງຫຼາຍຂອງປາສິດ microsporidia ເພາະວ່າ microsporidia ບໍ່ສາມາດเพาะเลี้ยงໃນສື່ກາງທີ່ມີສານອາຫານໄດ້. ແທນທີ່ຈະ, ພວກມັນເຕີບໂຕ ແລະ ສືບພັນພາຍໃນຈຸລັງເຈົ້າພາບເທົ່ານັ້ນ. ດັ່ງນັ້ນ, ເພື່ອໃຫ້ໄດ້ຊີວະມວນ E. cuniculi ສຳລັບການກັ່ນຕອງ ribosome, ພວກເຮົາໄດ້ຕິດເຊື້ອຈຸລັງໝາກໄຂ່ຫຼັງຂອງສັດລ້ຽງລູກດ້ວຍນົມ RK13 ດ້ວຍສະປໍ E. cuniculi ແລະ เพาะเลี้ยงຈຸລັງທີ່ຕິດເຊື້ອເຫຼົ່ານີ້ເປັນເວລາຫຼາຍອາທິດເພື່ອໃຫ້ E. cuniculi ເຕີບໂຕ ແລະ ແຜ່ພັນ. ໂດຍໃຊ້ຊັ້ນດຽວຂອງຈຸລັງທີ່ຕິດເຊື້ອປະມານເຄິ່ງຕາແມັດ, ພວກເຮົາສາມາດເຮັດໃຫ້ສະປໍ Microsporidia ປະມານ 300 ມກ ບໍລິສຸດ ແລະ ນຳໃຊ້ພວກມັນເພື່ອແຍກ ribosome. ຫຼັງຈາກນັ້ນ, ພວກເຮົາໄດ້ທຳລາຍສະປໍທີ່ບໍລິສຸດດ້ວຍລູກປັດແກ້ວ ແລະ ແຍກ ribosome ດິບໂດຍໃຊ້ການແບ່ງສ່ວນ polyethylene glycol ແບບຂັ້ນຕອນຂອງ lysates. ສິ່ງນີ້ເຮັດໃຫ້ພວກເຮົາໄດ້ຮັບ ribosomes ດິບ E. cuniculi ປະມານ 300 µg ສຳລັບການວິເຄາະໂຄງສ້າງ.
ຫຼັງຈາກນັ້ນ, ພວກເຮົາໄດ້ເກັບກຳຮູບພາບ cryo-EM ໂດຍໃຊ້ຕົວຢ່າງ ribosome ທີ່ໄດ້ຮັບ ແລະ ປະມວນຜົນຮູບພາບເຫຼົ່ານີ້ໂດຍໃຊ້ໜ້າກາກທີ່ສອດຄ້ອງກັບໜ່ວຍຍ່ອຍ ribosomal ຂະໜາດໃຫຍ່, ຫົວໜ່ວຍຍ່ອຍຂະໜາດນ້ອຍ, ແລະ ໜ່ວຍຍ່ອຍຂະໜາດນ້ອຍ. ໃນລະຫວ່າງຂະບວນການນີ້, ພວກເຮົາໄດ້ເກັບກຳຮູບພາບຂອງອະນຸພາກ ribosomal ປະມານ 108,000 ອະນຸພາກ ແລະ ຮູບພາບ cryo-EM ທີ່ຄຳນວນດ້ວຍຄວາມລະອຽດ 2.7 Å (ຮູບເສີມ 1-3). ຫຼັງຈາກນັ້ນ, ພວກເຮົາໄດ້ໃຊ້ຮູບພາບ cryoEM ເພື່ອສ້າງແບບຈຳລອງ rRNA, ໂປຣຕີນ ribosomal, ແລະ ປັດໄຈການ hibernation Mdf1 ທີ່ກ່ຽວຂ້ອງກັບ ribosomes E. cuniculi (ຮູບທີ 1a, b).
ກ. ໂຄງສ້າງຂອງ ribosome E. cuniculi ທີ່ສັບສົນກັບປັດໄຈການຈຳແນກ Mdf1 (pdb id 7QEP). ຂ. ແຜນທີ່ຂອງປັດໄຈການຈຳແນກ Mdf1 ທີ່ກ່ຽວຂ້ອງກັບ ribosome E. cuniculi. ຄ. ແຜນທີ່ໂຄງສ້າງຂັ້ນສອງທີ່ປຽບທຽບ rRNA ທີ່ຟື້ນຕົວໃນຊະນິດ Microsporidian ກັບໂຄງສ້າງ ribosome ທີ່ຮູ້ຈັກ. ແຜງສະແດງສະຖານທີ່ຂອງຊິ້ນສ່ວນ rRNA ທີ່ຖືກຂະຫຍາຍ (ES) ແລະສະຖານທີ່ເຄື່ອນໄຫວຂອງ ribosome, ລວມທັງສະຖານທີ່ຖອດລະຫັດ (DC), ວົງ sarcinicin (SRL), ແລະສູນ peptidyl transferase (PTC). ງ. ຄວາມໜາແໜ້ນຂອງເອເລັກຕຣອນທີ່ສອດຄ້ອງກັບສູນກາງ peptidyl transferase ຂອງ ribosome E. cuniculi ຊີ້ໃຫ້ເຫັນວ່າສະຖານທີ່ກະຕຸ້ນນີ້ມີໂຄງສ້າງດຽວກັນໃນປາສິດ E. cuniculi ແລະເຈົ້າພາບຂອງມັນ, ລວມທັງ H. sapiens. e, f ຄວາມໜາແໜ້ນຂອງເອເລັກຕຣອນທີ່ສອດຄ້ອງກັນຂອງສູນຖອດລະຫັດ (e) ແລະໂຄງສ້າງແຜນວາດຂອງສູນຖອດລະຫັດ (f) ຊີ້ບອກວ່າ E. cuniculi ມີສານຕົກຄ້າງ U1491 ແທນທີ່ຈະເປັນ A1491 (ໝາຍເລກ E. coli) ໃນ eukaryotes ອື່ນໆຈຳນວນຫຼາຍ. ການປ່ຽນແປງນີ້ຊີ້ໃຫ້ເຫັນວ່າ E. cuniculi ອາດຈະມີຄວາມອ່ອນໄຫວຕໍ່ຢາຕ້ານເຊື້ອທີ່ແນໃສ່ບໍລິເວນທີ່ມີການເຄື່ອນໄຫວນີ້.
ກົງກັນຂ້າມກັບໂຄງສ້າງທີ່ສ້າງຕັ້ງຂຶ້ນກ່ອນໜ້ານີ້ຂອງ ribosome V. necatrix ແລະ P. locustae (ໂຄງສ້າງທັງສອງເປັນຕົວແທນຂອງຄອບຄົວ microsporidia ດຽວກັນ Nosematidae ແລະມີຄວາມຄ້າຍຄືກັນຫຼາຍ), ribosomes E. cuniculi 31,32 ຜ່ານຂະບວນການຕ່າງໆຂອງ rRNA ແລະການແຕກແຍກຂອງໂປຣຕີນ. ການເສື່ອມສະພາບຕື່ມອີກ (ຮູບເສີມ 4-6). ໃນ rRNA, ການປ່ຽນແປງທີ່ໂດດເດັ່ນທີ່ສຸດລວມມີການສູນເສຍທີ່ສົມບູນຂອງຊິ້ນສ່ວນ rRNA 25S ທີ່ຖືກຂະຫຍາຍ ES12L ແລະ ການເສື່ອມສະພາບບາງສ່ວນຂອງ h39, h41, ແລະ H18 (ຮູບທີ 1c, ຮູບເສີມ 4). ໃນບັນດາໂປຣຕີນ ribosome, ການປ່ຽນແປງທີ່ໂດດເດັ່ນທີ່ສຸດລວມມີການສູນເສຍທີ່ສົມບູນຂອງໂປຣຕີນ eS30 ແລະ ການຫຼຸດລົງຂອງໂປຣຕີນ eL8, eL13, eL18, eL22, eL29, eL40, uS3, uS9, uS14, uS17, ແລະ eS7 (ຮູບເສີມ 4, 5).
ດັ່ງນັ້ນ, ການຫຼຸດລົງຢ່າງຮຸນແຮງຂອງຈີໂນມຂອງຊະນິດ Encephalotozoon/Ordospora ແມ່ນສະທ້ອນໃຫ້ເຫັນໃນໂຄງສ້າງ ribosome ຂອງມັນ: ribosomes E. cuniculi ປະສົບກັບການສູນເສຍປະລິມານໂປຣຕີນຢ່າງຫຼວງຫຼາຍທີ່ສຸດໃນ ribosomes cytoplasmic eukaryotic ທີ່ຂຶ້ນກັບລັກສະນະໂຄງສ້າງ, ແລະພວກມັນບໍ່ມີ rRNA ແລະຊິ້ນສ່ວນໂປຣຕີນທີ່ຖືກອະນຸລັກຢ່າງກວ້າງຂວາງບໍ່ພຽງແຕ່ໃນ eukaryotes ເທົ່ານັ້ນ, ແຕ່ຍັງຢູ່ໃນສາມຂົງເຂດຂອງຊີວິດ. ໂຄງສ້າງຂອງ ribosome E. cuniculi ໃຫ້ຮູບແບບໂມເລກຸນທຳອິດສຳລັບການປ່ຽນແປງເຫຼົ່ານີ້ ແລະເປີດເຜີຍເຫດການວິວັດທະນາການທີ່ຖືກມອງຂ້າມໂດຍທັງ genomics ປຽບທຽບ ແລະການສຶກສາກ່ຽວກັບໂຄງສ້າງຊີວະໂມເລກຸນພາຍໃນຈຸລັງ (ຮູບເພີ່ມເຕີມ 7). ຂ້າງລຸ່ມນີ້, ພວກເຮົາອະທິບາຍແຕ່ລະເຫດການເຫຼົ່ານີ້ພ້ອມກັບຕົ້ນກຳເນີດວິວັດທະນາການທີ່ເປັນໄປໄດ້ ແລະຜົນກະທົບທີ່ອາດເກີດຂຶ້ນກັບໜ້າທີ່ຂອງ ribosome.
ຫຼັງຈາກນັ້ນພວກເຮົາພົບວ່ານອກເໜືອໄປຈາກການຕັດ rRNA ຂະໜາດໃຫຍ່, ribosomes E. cuniculi ຍັງມີການປ່ຽນແປງ rRNA ຢູ່ໜຶ່ງໃນບໍລິເວນທີ່ມີການເຄື່ອນໄຫວຂອງມັນ. ເຖິງແມ່ນວ່າສູນກາງ peptidyl transferase ຂອງ ribosome E. cuniculi ມີໂຄງສ້າງດຽວກັນກັບ ribosomes eukaryotic ອື່ນໆ (ຮູບທີ 1d), ສູນກາງການຖອດລະຫັດແຕກຕ່າງກັນຍ້ອນການປ່ຽນແປງຂອງລຳດັບຢູ່ທີ່ນິວຄລີໂອໄທດ໌ 1491 (ໝາຍເລກ E. coli, ຮູບທີ 1e, f). ການສັງເກດການນີ້ມີຄວາມສຳຄັນເພາະວ່າບໍລິເວນຖອດລະຫັດຂອງ ribosomes eukaryotic ມັກຈະມີສານຕົກຄ້າງ G1408 ແລະ A1491 ເມື່ອທຽບກັບສານຕົກຄ້າງປະເພດແບັກທີເຣຍ A1408 ແລະ G1491. ການປ່ຽນແປງນີ້ເປັນພື້ນຖານຂອງຄວາມອ່ອນໄຫວທີ່ແຕກຕ່າງກັນຂອງ ribosomes ແບັກທີເຣຍ ແລະ eukaryotic ຕໍ່ກັບຄອບຄົວ aminoglycoside ຂອງຢາຕ້ານເຊື້ອ ribosomal ແລະໂມເລກຸນຂະໜາດນ້ອຍອື່ນໆທີ່ແນໃສ່ບໍລິເວນຖອດລະຫັດ. ຢູ່ບໍລິເວນຖອດລະຫັດຂອງ ribosome E. cuniculi, ສານຕົກຄ້າງ A1491 ໄດ້ຖືກປ່ຽນແທນດ້ວຍ U1491, ເຊິ່ງອາດຈະສ້າງອິນເຕີເຟດຜູກມັດທີ່ເປັນເອກະລັກສຳລັບໂມເລກຸນຂະໜາດນ້ອຍທີ່ແນໃສ່ບໍລິເວນທີ່ມີການເຄື່ອນໄຫວນີ້. ຕົວແປ A14901 ດຽວກັນນີ້ຍັງມີຢູ່ໃນ microsporidia ອື່ນໆເຊັ່ນ P. locustae ແລະ V. necatrix, ຊຶ່ງຊີ້ໃຫ້ເຫັນວ່າມັນແຜ່ຂະຫຍາຍຢູ່ໃນຊະນິດ microsporidia (ຮູບທີ 1f).
ເນື່ອງຈາກຕົວຢ່າງ ribosome ຂອງ E. cuniculi ຂອງພວກເຮົາໄດ້ຖືກແຍກອອກຈາກ spores ທີ່ບໍ່ມີການເຄື່ອນໄຫວທາງ metabolism, ພວກເຮົາໄດ້ທົດສອບແຜນທີ່ cryo-EM ຂອງ E. cuniculi ສຳລັບການຜູກມັດຂອງ ribosome ທີ່ໄດ້ອະທິບາຍໄວ້ກ່ອນໜ້ານີ້ພາຍໃຕ້ສະພາບຄວາມກົດດັນ ຫຼື ການຂາດແຄນອາຫານ. ປັດໄຈການຈຳແນກ 31, 32, 36, 37, 38. ພວກເຮົາໄດ້ຈັບຄູ່ໂຄງສ້າງທີ່ສ້າງຕັ້ງຂຶ້ນກ່ອນໜ້ານີ້ຂອງ ribosome ທີ່ຈຳແນກກັບແຜນທີ່ cryo-EM ຂອງ ribosome ຂອງ E. cuniculi. ສຳລັບ docking, ribosome S. cerevisiae ຖືກນໍາໃຊ້ໃນ complex ກັບປັດໄຈການຈຳແນກ Stm138, ribosome locust ໃນ complex ກັບປັດໄຈ Lso232, ແລະ ribosome V. necatrix ໃນ complex ກັບປັດໄຈ Mdf1 ແລະ Mdf231. ໃນເວລາດຽວກັນ, ພວກເຮົາໄດ້ພົບເຫັນຄວາມໜາແໜ້ນຂອງ cryo-EM ທີ່ສອດຄ້ອງກັບປັດໄຈສ່ວນທີ່ເຫຼືອ Mdf1. ຄ້າຍຄືກັບ Mdf1 ທີ່ຜູກມັດກັບ ribosome V. necatrix, Mdf1 ຍັງຜູກມັດກັບ ribosome E. cuniculi, ບ່ອນທີ່ມັນກີດຂວາງສະຖານທີ່ E ຂອງ ribosome, ອາດຈະຊ່ວຍເຮັດໃຫ້ ribosome ສາມາດໃຊ້ໄດ້ເມື່ອ spores ຂອງປາສິດກາຍເປັນບໍ່ມີການເຄື່ອນໄຫວທາງ metabolism ເມື່ອຮ່າງກາຍບໍ່ເຮັດວຽກ (ຮູບທີ 2).
Mdf1 ສະກັດກັ້ນສະຖານທີ່ E ຂອງ ribosome, ເຊິ່ງເບິ່ງຄືວ່າຈະຊ່ວຍເຮັດໃຫ້ ribosome ເຮັດວຽກບໍ່ໄດ້ເມື່ອ spores ຂອງປາສິດກາຍເປັນບໍ່ມີການເຄື່ອນໄຫວທາງດ້ານການເຜົາຜານອາຫານ. ໃນໂຄງສ້າງຂອງ ribosome E. cuniculi, ພວກເຮົາພົບວ່າ Mdf1 ສ້າງການຕິດຕໍ່ທີ່ບໍ່ຮູ້ຈັກມາກ່ອນກັບກ້ານ ribosome L1, ສ່ວນໜຶ່ງຂອງ ribosome ທີ່ອຳນວຍຄວາມສະດວກໃນການປ່ອຍ tRNA deacylated ຈາກ ribosome ໃນລະຫວ່າງການສັງເຄາະໂປຣຕີນ. ການຕິດຕໍ່ເຫຼົ່ານີ້ຊີ້ໃຫ້ເຫັນວ່າ Mdf1 ແຍກອອກຈາກ ribosome ໂດຍໃຊ້ກົນໄກດຽວກັນກັບ tRNA deacetylated, ເຊິ່ງໃຫ້ຄຳອະທິບາຍທີ່ເປັນໄປໄດ້ສຳລັບວິທີທີ່ ribosome ກຳຈັດ Mdf1 ເພື່ອກະຕຸ້ນການສັງເຄາະໂປຣຕີນຄືນໃໝ່.
ເຖິງຢ່າງໃດກໍ່ຕາມ, ໂຄງສ້າງຂອງພວກເຮົາໄດ້ເປີດເຜີຍການຕິດຕໍ່ທີ່ບໍ່ຮູ້ຈັກລະຫວ່າງ Mdf1 ແລະຂາ ribosome L1 (ສ່ວນຂອງ ribosome ທີ່ຊ່ວຍປ່ອຍ tRNA deacylated ອອກຈາກ ribosome ໃນລະຫວ່າງການສັງເຄາະໂປຣຕີນ). ໂດຍສະເພາະ, Mdf1 ໃຊ້ການຕິດຕໍ່ດຽວກັນກັບສ່ວນຂໍ້ສອກຂອງໂມເລກຸນ tRNA deacylated (ຮູບທີ 2). ການສ້າງແບບຈຳລອງໂມເລກຸນທີ່ບໍ່ຮູ້ຈັກມາກ່ອນນີ້ສະແດງໃຫ້ເຫັນວ່າ Mdf1 ແຍກອອກຈາກ ribosome ໂດຍໃຊ້ກົນໄກດຽວກັນກັບ tRNA deacetylated, ເຊິ່ງອະທິບາຍວິທີທີ່ ribosome ກຳຈັດປັດໄຈການ hibernation ນີ້ເພື່ອກະຕຸ້ນການສັງເຄາະໂປຣຕີນຄືນໃໝ່.
ເມື່ອສ້າງຮູບແບບ rRNA, ພວກເຮົາພົບວ່າ ribosome ຂອງ E. cuniculi ມີຊິ້ນສ່ວນ rRNA ທີ່ພັບຜິດປົກກະຕິ, ເຊິ່ງພວກເຮົາເອີ້ນວ່າ rRNA ທີ່ລວມເຂົ້າກັນ (ຮູບທີ 3). ໃນ ribosome ທີ່ກວມເອົາສາມໂດເມນຂອງຊີວິດ, rRNA ພັບເປັນໂຄງສ້າງທີ່ rRNA ສ່ວນໃຫຍ່ເປັນຖານຄູ່ ແລະ ພັບເຂົ້າກັນ ຫຼື ພົວພັນກັບໂປຣຕີນ ribosomal38,39,40. ຢ່າງໃດກໍຕາມ, ໃນ ribosomes ຂອງ E. cuniculi, rRNA ເບິ່ງຄືວ່າຈະລະເມີດຫຼັກການພັບນີ້ໂດຍການປ່ຽນບາງສ່ວນຂອງກ້ຽວວຽນຂອງມັນໄປສູ່ພາກພື້ນ rRNA ທີ່ບໍ່ໄດ້ພັບອອກ.
ໂຄງສ້າງຂອງກ້ຽວວຽນ rRNA H18 25S ໃນ S. cerevisiae, V. necatrix, ແລະ E. cuniculi. ໂດຍປົກກະຕິແລ້ວ, ໃນ ribosomes ທີ່ກວມເອົາສາມໂດເມນຊີວິດ, ຕົວເຊື່ອມຕໍ່ນີ້ຈະຂົດລວດເປັນກ້ຽວວຽນ RNA ທີ່ມີ 24 ຫາ 34 ສານຕົກຄ້າງ. ໃນທາງກົງກັນຂ້າມ, ໃນ Microsporidia, ຕົວເຊື່ອມຕໍ່ rRNA ນີ້ຄ່ອຍໆຫຼຸດລົງເປັນສອງຕົວເຊື່ອມຕໍ່ທີ່ອຸດົມດ້ວຍ uridine ສາຍດຽວທີ່ມີພຽງ 12 ສານຕົກຄ້າງ. ສານຕົກຄ້າງສ່ວນໃຫຍ່ເຫຼົ່ານີ້ແມ່ນຖືກສຳຜັດກັບຕົວລະລາຍ. ຮູບສະແດງໃຫ້ເຫັນວ່າ parasitic microsporidia ເບິ່ງຄືວ່າຈະລະເມີດຫຼັກການທົ່ວໄປຂອງການພັບ rRNA, ບ່ອນທີ່ຖານ rRNA ມັກຈະເຊື່ອມຕໍ່ກັບຖານອື່ນໆ ຫຼື ມີສ່ວນຮ່ວມໃນການພົວພັນລະຫວ່າງ rRNA ກັບໂປຣຕີນ. ໃນ microsporidia, ຊິ້ນສ່ວນ rRNA ບາງອັນມີຮອຍພັບທີ່ບໍ່ເອື້ອອຳນວຍ, ເຊິ່ງກ້ຽວວຽນ rRNA ເກົ່າກາຍເປັນຊິ້ນສ່ວນສາຍດຽວທີ່ຍາວເກືອບເປັນເສັ້ນຊື່. ການມີຢູ່ຂອງພາກພື້ນທີ່ຜິດປົກກະຕິເຫຼົ່ານີ້ຊ່ວຍໃຫ້ microsporidia rRNA ຜູກມັດຊິ້ນສ່ວນ rRNA ທີ່ຢູ່ໄກໂດຍໃຊ້ຈຳນວນຖານ RNA ໜ້ອຍທີ່ສຸດ.
ຕົວຢ່າງທີ່ໂດດເດັ່ນທີ່ສຸດຂອງການຫັນປ່ຽນວິວັດທະນາການນີ້ສາມາດສັງເກດເຫັນໄດ້ໃນກ້ຽວວຽນ rRNA H18 25S (ຮູບທີ 3). ໃນຊະນິດພັນຈາກ E. coli ຈົນເຖິງມະນຸດ, ພື້ນຖານຂອງກ້ຽວວຽນ rRNA ນີ້ມີນິວຄລີໂອໄທດ໌ 24-32 ໜ່ວຍ, ປະກອບເປັນກ້ຽວວຽນທີ່ບໍ່ສະໝໍ່າສະເໝີເລັກນ້ອຍ. ໃນໂຄງສ້າງ ribosomal ທີ່ລະບຸໄວ້ກ່ອນໜ້ານີ້ຈາກ V. necatrix ແລະ P. locustae,31,32 ພື້ນຖານຂອງກ້ຽວວຽນ H18 ບໍ່ໄດ້ຖືກຂົດບາງສ່ວນ, ແຕ່ການຈັບຄູ່ຖານນິວຄລີໂອໄທດ໌ຍັງຄົງຢູ່. ຢ່າງໃດກໍຕາມ, ໃນ E. cuniculi ຊິ້ນສ່ວນ rRNA ນີ້ກາຍເປັນຕົວເຊື່ອມຕໍ່ທີ່ສັ້ນທີ່ສຸດ 228UUUGU232 ແລະ 301UUUUUUUUU307. ບໍ່ເຫມືອນກັບຊິ້ນສ່ວນ rRNA ທົ່ວໄປ, ຕົວເຊື່ອມຕໍ່ທີ່ອຸດົມດ້ວຍ uridine ເຫຼົ່ານີ້ບໍ່ໄດ້ຂົດ ຫຼື ຕິດຕໍ່ຢ່າງກວ້າງຂວາງກັບໂປຣຕີນ ribosomal. ແທນທີ່ຈະ, ພວກມັນຮັບຮອງເອົາໂຄງສ້າງທີ່ເປີດດ້ວຍຕົວລະລາຍ ແລະ ໂຄງສ້າງທີ່ເປີດອອກຢ່າງເຕັມທີ່ ເຊິ່ງສາຍ rRNA ຖືກຂະຫຍາຍອອກເກືອບເປັນຊື່. ຮູບແບບທີ່ຍືດອອກນີ້ອະທິບາຍວ່າ E. cuniculi ໃຊ້ພຽງແຕ່ 12 ຖານ RNA ເພື່ອຕື່ມຊ່ອງຫວ່າງ 33 Å ລະຫວ່າງກ້ຽວວຽນ rRNA H16 ແລະ H18 ໄດ້ແນວໃດ, ໃນຂະນະທີ່ຊະນິດອື່ນໆຕ້ອງການຖານ rRNA ຢ່າງໜ້ອຍສອງເທົ່າເພື່ອຕື່ມຊ່ອງຫວ່າງ.
ດັ່ງນັ້ນ, ພວກເຮົາສາມາດສະແດງໃຫ້ເຫັນວ່າ, ຜ່ານການພັບທີ່ບໍ່ເອື້ອອຳນວຍທາງດ້ານພະລັງງານ, ປາສິດ microsporidia ໄດ້ພັດທະນາຍຸດທະສາດເພື່ອຫົດຕົວແມ່ນແຕ່ສ່ວນ rRNA ທີ່ຍັງຄົງໄດ້ຮັບການອະນຸລັກຢ່າງກວ້າງຂວາງໃນທົ່ວຊະນິດພັນໃນສາມຂົງເຂດຂອງຊີວິດ. ປາກົດຂື້ນ, ໂດຍການສະສົມການກາຍພັນທີ່ປ່ຽນກ້ຽວວຽນ rRNA ໃຫ້ກາຍເປັນຕົວເຊື່ອມຕໍ່ poly-U ສັ້ນ, E. cuniculi ສາມາດສ້າງຊິ້ນສ່ວນ rRNA ທີ່ຜິດປົກກະຕິທີ່ມີນິວຄລີໂອໄທດ໌ໜ້ອຍທີ່ສຸດເທົ່າທີ່ເປັນໄປໄດ້ສຳລັບການເຊື່ອມຕໍ່ຊິ້ນສ່ວນ rRNA ທາງໄກ. ສິ່ງນີ້ຊ່ວຍອະທິບາຍວ່າ microsporidia ບັນລຸການຫຼຸດຜ່ອນຢ່າງຫຼວງຫຼາຍໃນໂຄງສ້າງໂມເລກຸນພື້ນຖານຂອງພວກມັນໂດຍບໍ່ສູນເສຍຄວາມສົມບູນທາງດ້ານໂຄງສ້າງແລະໜ້າທີ່ຂອງມັນ.
ລັກສະນະທີ່ຜິດປົກກະຕິອີກອັນໜຶ່ງຂອງ E. cuniculi rRNA ແມ່ນຮູບລັກສະນະຂອງ rRNA ໂດຍບໍ່ມີສານໜາ (ຮູບທີ 4). ໂພງແມ່ນນິວຄລີໂອໄທດ໌ທີ່ບໍ່ມີຄູ່ເບສທີ່ບິດອອກຈາກກ້ຽວວຽນ RNA ແທນທີ່ຈະຊ່ອນຢູ່ໃນນັ້ນ. ສ່ວນທີ່ຍື່ນອອກມາຂອງ rRNA ສ່ວນໃຫຍ່ເຮັດໜ້າທີ່ເປັນກາວໂມເລກຸນ, ຊ່ວຍຜູກມັດໂປຣຕີນ ribosomal ທີ່ຢູ່ຕິດກັນ ຫຼື ຊິ້ນສ່ວນ rRNA ອື່ນໆ. ບາງສ່ວນຂອງໂພງເຮັດໜ້າທີ່ເປັນບານພັບ, ຊ່ວຍໃຫ້ກ້ຽວວຽນ rRNA ງໍ ແລະ ພັບໄດ້ດີທີ່ສຸດສຳລັບການສັງເຄາະໂປຣຕີນທີ່ມີປະສິດທິພາບ 41.
ກ. ການຍື່ນອອກມາຂອງ rRNA (ການລະບຸຈຳນວນ S. cerevisiae) ບໍ່ມີຢູ່ໃນໂຄງສ້າງ ribosome ຂອງ E. cuniculi, ແຕ່ມີຢູ່ໃນ eukaryotes ອື່ນໆສ່ວນໃຫຍ່ b. E. coli, S. cerevisiae, H. sapiens, ແລະ E. cuniculi internal ribosomes. ແມ່ກາຝາກຂາດ rRNA ຈຳນວນຫຼາຍທີ່ເກົ່າແກ່ ແລະ ໄດ້ຮັບການອະນຸລັກຮັກສາຢ່າງດີ. ຄວາມໜາເຫຼົ່ານີ້ເຮັດໃຫ້ໂຄງສ້າງ ribosome ໝັ້ນຄົງ; ດັ່ງນັ້ນ, ການບໍ່ມີຂອງມັນໃນ microsporidia ຊີ້ບອກເຖິງຄວາມໝັ້ນຄົງທີ່ຫຼຸດລົງຂອງການພັບ rRNA ໃນແມ່ກາຝາກ microsporidia. ການປຽບທຽບກັບລຳຕົ້ນ P (ລຳຕົ້ນ L7/L12 ໃນເຊື້ອແບັກທີເຣຍ) ສະແດງໃຫ້ເຫັນວ່າການສູນເສຍຂອງຕຸ່ມ rRNA ບາງຄັ້ງກໍ່ສອດຄ່ອງກັບຮູບລັກສະນະຂອງຕຸ່ມໃໝ່ຢູ່ຂ້າງຕຸ່ມທີ່ສູນເສຍໄປ. ກ້ຽວວຽນ H42 ໃນ rRNA 23S/28S ມີຕຸ່ມບູຮານ (U1206 ໃນ Saccharomyces cerevisiae) ທີ່ຄາດຄະເນວ່າມີອາຍຸຢ່າງໜ້ອຍ 3.5 ຕື້ປີ ເນື່ອງຈາກການປົກປ້ອງຂອງມັນໃນສາມຂົງເຂດຂອງຊີວິດ. ໃນ microsporidia, ຕຸ່ມນີ້ຖືກກຳຈັດອອກ. ຢ່າງໃດກໍຕາມ, ມີຕຸ່ມໃໝ່ປະກົດຂຶ້ນຢູ່ຂ້າງຕຸ່ມທີ່ຫາຍໄປ (A1306 ໃນ E. cuniculi).
ສິ່ງທີ່ໜ້າປະທັບໃຈແມ່ນພວກເຮົາພົບວ່າ ribosomes ຂອງ E. cuniculi ຂາດ rRNA bulges ສ່ວນໃຫຍ່ທີ່ພົບໃນຊະນິດອື່ນໆ, ລວມທັງ bulges ຫຼາຍກວ່າ 30 ຊະນິດທີ່ຖືກອະນຸລັກໄວ້ໃນ eukaryotes ອື່ນໆ (ຮູບທີ 4a). ການສູນເສຍນີ້ລົບລ້າງການຕິດຕໍ່ຫຼາຍຢ່າງລະຫວ່າງໜ່ວຍຍ່ອຍຂອງ ribosomal ແລະ grel rRNA ທີ່ຢູ່ຕິດກັນ, ບາງຄັ້ງສ້າງຊ່ອງວ່າງຂະໜາດໃຫຍ່ພາຍໃນ ribosome, ເຮັດໃຫ້ ribosome ຂອງ E. cuniculi ມີຮູຂຸມຂົນຫຼາຍຂຶ້ນເມື່ອທຽບກັບ ribosomes ແບບດັ້ງເດີມ (ຮູບທີ 4b). ສິ່ງທີ່ໜ້າສັງເກດແມ່ນພວກເຮົາພົບວ່າ bulges ສ່ວນໃຫຍ່ເຫຼົ່ານີ້ຍັງສູນຫາຍໄປໃນໂຄງສ້າງ ribosome V. necatrix ແລະ P. locustae ທີ່ລະບຸໄວ້ກ່ອນໜ້ານີ້, ເຊິ່ງຖືກມອງຂ້າມໂດຍການວິເຄາະໂຄງສ້າງກ່ອນໜ້ານີ້ 31,32.
ບາງຄັ້ງການສູນເສຍຂອງ rRNA ທີ່ໂປ່ງອອກມານັ້ນຈະມາພ້ອມກັບການພັດທະນາຂອງໂປ່ງໃໝ່ທີ່ຢູ່ຂ້າງໆກັບໂປ່ງທີ່ຫາຍໄປ. ຕົວຢ່າງ, ກ້ານ P ຂອງ ribosomal ປະກອບດ້ວຍໂປ່ງ U1208 (ໃນ Saccharomyces cerevisiae) ທີ່ລອດຊີວິດຈາກ E. coli ສູ່ມະນຸດ ແລະ ດັ່ງນັ້ນຈຶ່ງຄາດຄະເນວ່າມີອາຍຸ 3.5 ຕື້ປີ. ໃນລະຫວ່າງການສັງເຄາະໂປຣຕີນ, ໂປ່ງນີ້ຊ່ວຍໃຫ້ກ້ານ P ເຄື່ອນຍ້າຍລະຫວ່າງຮູບແບບເປີດ ແລະ ປິດ ເພື່ອໃຫ້ ribosome ສາມາດຮັບເອົາປັດໄຈການແປ ແລະ ສົ່ງພວກມັນໄປຫາບ່ອນເຮັດວຽກ. ໃນ ribosomes E. cuniculi, ຄວາມໜານີ້ບໍ່ມີ; ຢ່າງໃດກໍຕາມ, ຄວາມໜາໃໝ່ (G883) ທີ່ຕັ້ງຢູ່ພຽງແຕ່ສາມຄູ່ເບສສາມາດປະກອບສ່ວນເຂົ້າໃນການຟື້ນຟູຄວາມຍືດຫຍຸ່ນທີ່ດີທີ່ສຸດຂອງກ້ານ P (ຮູບທີ 4c).
ຂໍ້ມູນຂອງພວກເຮົາກ່ຽວກັບ rRNA ທີ່ບໍ່ມີຈຸດໂປ່ງຊີ້ໃຫ້ເຫັນວ່າການຫຼຸດຜ່ອນ rRNA ບໍ່ໄດ້ຈຳກັດພຽງແຕ່ການສູນເສຍອົງປະກອບ rRNA ເທິງໜ້າດິນຂອງ ribosome ເທົ່ານັ້ນ, ແຕ່ອາດຈະກ່ຽວຂ້ອງກັບນິວເຄຼຍຂອງ ribosome, ເຊິ່ງສ້າງຄວາມຜິດປົກກະຕິທາງໂມເລກຸນສະເພາະຂອງປາສິດທີ່ບໍ່ໄດ້ຖືກອະທິບາຍໃນຈຸລັງທີ່ມີຊີວິດອິດສະຫຼະ.
ຫຼັງຈາກການສ້າງແບບຈຳລອງໂປຣຕີນ ribosomal ແລະ rRNA ທີ່ເປັນມາດຕະຖານ, ພວກເຮົາພົບວ່າອົງປະກອບ ribosomal ທຳມະດາບໍ່ສາມາດອະທິບາຍສາມສ່ວນຂອງຮູບພາບ cryo-EM ໄດ້. ສອງຊິ້ນສ່ວນເຫຼົ່ານີ້ແມ່ນໂມເລກຸນຂະໜາດນ້ອຍ (ຮູບທີ 5, ຮູບທີ 8 ເພີ່ມເຕີມ). ສ່ວນທຳອິດຖືກຄั่นລະຫວ່າງໂປຣຕີນ ribosomal uL15 ແລະ eL18 ໃນຕຳແໜ່ງທີ່ປົກກະຕິແລ້ວຖືກຄອບຄອງໂດຍ C-terminus ຂອງ eL18, ເຊິ່ງສັ້ນລົງໃນ E. cuniculi. ເຖິງແມ່ນວ່າພວກເຮົາບໍ່ສາມາດກຳນົດຕົວຕົນຂອງໂມເລກຸນນີ້ໄດ້, ແຕ່ຂະໜາດ ແລະ ຮູບຮ່າງຂອງເກາະຄວາມໜາແໜ້ນນີ້ແມ່ນຖືກອະທິບາຍໄດ້ດີໂດຍການມີໂມເລກຸນ spermidine. ການຜູກມັດຂອງມັນກັບ ribosome ໄດ້ຮັບການສະຖຽນລະພາບໂດຍການກາຍພັນສະເພາະ microsporidia ໃນໂປຣຕີນ uL15 (Asp51 ແລະ Arg56), ເຊິ່ງເບິ່ງຄືວ່າຈະເພີ່ມຄວາມສຳພັນຂອງ ribosome ສຳລັບໂມເລກຸນຂະໜາດນ້ອຍນີ້, ຍ້ອນວ່າພວກມັນອະນຸຍາດໃຫ້ uL15 ຫໍ່ໂມເລກຸນຂະໜາດນ້ອຍເຂົ້າໄປໃນໂຄງສ້າງ ribosomal. ຮູບທີ 2 ເພີ່ມເຕີມ). 8, ຂໍ້ມູນເພີ່ມເຕີມ 1, 2).
ການຖ່າຍພາບ Cryo-EM ສະແດງໃຫ້ເຫັນເຖິງການມີນິວຄລີໂອໄທດ໌ຢູ່ນອກ ribose ທີ່ຜູກມັດກັບ ribosome E. cuniculi. ໃນ ribosome E. cuniculi, ນິວຄລີໂອໄທດ໌ນີ້ຢູ່ໃນບ່ອນດຽວກັນກັບນິວຄລີໂອໄທດ໌ 25S rRNA A3186 (Saccharomyces cerevisiae numbering) ໃນ ribosome eukaryotic ອື່ນໆສ່ວນໃຫຍ່. b ໃນໂຄງສ້າງ ribosome ຂອງ E. cuniculi, ນິວຄລີໂອໄທດ໌ນີ້ຕັ້ງຢູ່ລະຫວ່າງໂປຣຕີນ ribosomal uL9 ແລະ eL20, ດັ່ງນັ້ນຈຶ່ງເຮັດໃຫ້ການຕິດຕໍ່ລະຫວ່າງສອງໂປຣຕີນມີຄວາມໝັ້ນຄົງ. cd ການວິເຄາະການອະນຸລັກລໍາດັບ eL20 ໃນບັນດາຊະນິດ microsporidia. ຕົ້ນໄມ້ phylogenetic ຂອງຊະນິດ Microsporidia (c) ແລະການຈັດລຽງລໍາດັບຫຼາຍລໍາດັບຂອງໂປຣຕີນ eL20 (d) ສະແດງໃຫ້ເຫັນວ່າສານຕົກຄ້າງທີ່ຜູກມັດນິວຄລີໂອໄທດ໌ F170 ແລະ K172 ຍັງຄົງຢູ່ໃນ Microsporidia ສ່ວນໃຫຍ່, ຍົກເວັ້ນ S. lophii, ຍົກເວັ້ນ Microsporidia ທີ່ແຕກກິ່ງຕົ້ນ, ເຊິ່ງຍັງຄົງຮັກສາການຂະຫຍາຍ rRNA ES39L. e ຕົວເລກນີ້ສະແດງໃຫ້ເຫັນວ່າສານຕົກຄ້າງທີ່ຜູກມັດນິວຄລີໂອໄທດ໌ F170 ແລະ K172 ມີຢູ່ໃນ eL20 ຂອງຈີໂນມໄມໂຄຣສະປໍຣິເດຍທີ່ຖືກຫຼຸດລົງສູງເທົ່ານັ້ນ, ແຕ່ບໍ່ແມ່ນໃນຢູຄາຣິໂອດອື່ນໆ. ໂດຍລວມແລ້ວ, ຂໍ້ມູນເຫຼົ່ານີ້ຊີ້ໃຫ້ເຫັນວ່າໄຣໂບໂຊມໄມໂຄຣສະປໍຣິເດຍໄດ້ພັດທະນາສະຖານທີ່ຜູກມັດນິວຄລີໂອໄທດ໌ທີ່ປະກົດວ່າຜູກມັດໂມເລກຸນ AMP ແລະໃຊ້ພວກມັນເພື່ອສະຖຽນລະພາບການພົວພັນລະຫວ່າງໂປຣຕີນກັບໂປຣຕີນໃນໂຄງສ້າງໄຣໂບໂຊມ. ການອະນຸລັກສູງຂອງສະຖານທີ່ຜູກມັດນີ້ໃນໄມໂຄຣສະປໍຣິເດຍ ແລະ ການບໍ່ມີຢູ່ໃນຢູຄາຣິໂອດອື່ນໆຊີ້ໃຫ້ເຫັນວ່າສະຖານທີ່ນີ້ອາດຈະໃຫ້ປະໂຫຍດໃນການຢູ່ລອດທີ່ເລືອກໄດ້ສຳລັບໄມໂຄຣສະປໍຣິເດຍ. ດັ່ງນັ້ນ, ຖົງຜູກມັດນິວຄລີໂອໄທດ໌ໃນໄຣໂບໂຊມໄມໂຄຣສະປໍຣິເດຍບໍ່ປາກົດວ່າເປັນລັກສະນະທີ່ເສື່ອມໂຊມ ຫຼື ຮູບແບບສຸດທ້າຍຂອງການເສື່ອມສະພາບຂອງ rRNA ດັ່ງທີ່ໄດ້ອະທິບາຍໄວ້ກ່ອນໜ້ານີ້, ແຕ່ແທນທີ່ຈະເປັນນະວັດຕະກຳວິວັດທະນາການທີ່ເປັນປະໂຫຍດທີ່ຊ່ວຍໃຫ້ໄຣໂບໂຊມໄມໂຄຣສະປໍຣິເດຍຜູກມັດໂມເລກຸນຂະໜາດນ້ອຍໂດຍກົງ, ໂດຍໃຊ້ພວກມັນເປັນທ່ອນກໍ່ສ້າງໂມເລກຸນ. ທ່ອນກໍ່ສ້າງສຳລັບໄຣໂບໂຊມ. ການຄົ້ນພົບນີ້ເຮັດໃຫ້ໄຣໂບໂຊມໄມໂຄຣສະປໍຣິເດຍເປັນໄຣໂບໂຊມດຽວທີ່ຮູ້ຈັກວ່າໃຊ້ນິວຄລີໂອໄທດ໌ດຽວເປັນທ່ອນກໍ່ສ້າງໂຄງສ້າງຂອງມັນ. ເສັ້ນທາງວິວັດທະນາການສົມມຸດຖານທີ່ໄດ້ມາຈາກການຜູກມັດຂອງນິວຄລີໂອໄທດ໌.
ຄວາມໜາແໜ້ນຂອງນ້ຳໜັກໂມເລກຸນຕ່ຳອັນທີສອງແມ່ນຕັ້ງຢູ່ທີ່ຈຸດເຊື່ອມຕໍ່ລະຫວ່າງໂປຣຕີນ ribosomal uL9 ແລະ eL30 (ຮູບທີ 5a). ຈຸດເຊື່ອມຕໍ່ນີ້ໄດ້ຖືກອະທິບາຍໄວ້ກ່ອນໜ້ານີ້ໃນໂຄງສ້າງຂອງ ribosome Saccharomyces cerevisiae ເປັນບ່ອນຜູກມັດສຳລັບ nucleotide 25S ຂອງ rRNA A3186 (ສ່ວນໜຶ່ງຂອງການຂະຫຍາຍ rRNA ES39L)38. ມັນໄດ້ສະແດງໃຫ້ເຫັນວ່າໃນ ribosomes P. locustae ES39L ທີ່ເສື່ອມໂຊມ, ຈຸດເຊື່ອມຕໍ່ນີ້ຜູກມັດ nucleotide ດ່ຽວທີ່ບໍ່ຮູ້ຈັກ 31, ແລະມັນຖືກສົມມຸດວ່າ nucleotide ນີ້ແມ່ນຮູບແບບສຸດທ້າຍທີ່ຫຼຸດລົງຂອງ rRNA, ເຊິ່ງຄວາມຍາວຂອງ rRNA ແມ່ນ ~130-230 ຖານ. ES39L ຖືກຫຼຸດລົງເປັນ nucleotide ດ່ຽວ 32.43. ຮູບພາບ cryo-EM ຂອງພວກເຮົາສະໜັບສະໜູນແນວຄວາມຄິດທີ່ວ່າຄວາມໜາແໜ້ນສາມາດອະທິບາຍໄດ້ໂດຍ nucleotides. ຢ່າງໃດກໍຕາມ, ຄວາມລະອຽດທີ່ສູງຂຶ້ນຂອງໂຄງສ້າງຂອງພວກເຮົາສະແດງໃຫ້ເຫັນວ່າ nucleotide ນີ້ແມ່ນໂມເລກຸນ extraribosomal, ອາດຈະເປັນ AMP (ຮູບທີ 5a, b).
ຫຼັງຈາກນັ້ນ, ພວກເຮົາໄດ້ຖາມວ່າບ່ອນຜູກມັດນິວຄລີໂອໄທດ໌ໄດ້ປາກົດຢູ່ໃນໄຣໂບໂຊມ E. cuniculi ຫຼືວ່າມັນມີຢູ່ກ່ອນໜ້ານີ້ຫຼືບໍ່. ເນື່ອງຈາກການຜູກມັດນິວຄລີໂອໄທດ໌ສ່ວນໃຫຍ່ແມ່ນເກີດຈາກສານຕົກຄ້າງ Phe170 ແລະ Lys172 ໃນໂປຣຕີນໄຣໂບໂຊມ eL30, ພວກເຮົາໄດ້ປະເມີນການອະນຸລັກສານຕົກຄ້າງເຫຼົ່ານີ້ໃນຢູຄາຣິໂອດຕົວແທນ 4396 ໂຕ. ເຊັ່ນດຽວກັນກັບໃນກໍລະນີຂອງ uL15 ຂ້າງເທິງ, ພວກເຮົາພົບວ່າສານຕົກຄ້າງ Phe170 ແລະ Lys172 ແມ່ນຖືກອະນຸລັກໄວ້ສູງພຽງແຕ່ໃນ Microsporidia ທົ່ວໄປ, ແຕ່ບໍ່ມີຢູ່ໃນຢູຄາຣິໂອດອື່ນໆ, ລວມທັງ Microsporidia Mitosporidium ແລະ Amphiamblys ທີ່ບໍ່ປົກກະຕິ, ເຊິ່ງຊິ້ນສ່ວນ rRNA ES39L ບໍ່ໄດ້ຫຼຸດລົງ 44, 45, 46 (ຮູບທີ 5c). -e).
ເມື່ອພິຈາລະນາຮ່ວມກັນແລ້ວ, ຂໍ້ມູນເຫຼົ່ານີ້ສະໜັບສະໜູນແນວຄວາມຄິດທີ່ວ່າ E. cuniculi ແລະ ອາດຈະເປັນເຊື້ອຈຸລິນຊີຊະນິດອື່ນໆໄດ້ພັດທະນາຄວາມສາມາດໃນການຈັບເອົາສານເມຕາໂບໄລຂະໜາດນ້ອຍຈຳນວນຫຼວງຫຼາຍໃນໂຄງສ້າງ ribosome ເພື່ອຊົດເຊີຍການຫຼຸດລົງຂອງລະດັບ rRNA ແລະ ໂປຣຕີນ. ໃນການເຮັດເຊັ່ນນັ້ນ, ພວກເຂົາໄດ້ພັດທະນາຄວາມສາມາດທີ່ເປັນເອກະລັກໃນການຜູກມັດນິວຄລີໂອໄທດ໌ຢູ່ນອກ ribosome, ສະແດງໃຫ້ເຫັນວ່າໂຄງສ້າງໂມເລກຸນຂອງປາສິດຊົດເຊີຍໂດຍການຈັບເອົາສານເມຕາໂບໄລຂະໜາດນ້ອຍຈຳນວນຫຼວງຫຼາຍ ແລະ ນຳໃຊ້ພວກມັນເປັນໂຄງສ້າງທີ່ຄ້າຍຄືກັບ RNA ແລະ ຊິ້ນສ່ວນໂປຣຕີນທີ່ເສື່ອມໂຊມ.
ສ່ວນທີສາມທີ່ບໍ່ໄດ້ຈຳລອງຂອງແຜນທີ່ cryo-EM ຂອງພວກເຮົາ, ພົບໃນໜ່ວຍຍ່ອຍ ribosomal ຂະໜາດໃຫຍ່. ຄວາມລະອຽດທີ່ຂ້ອນຂ້າງສູງ (2.6 Å) ຂອງແຜນທີ່ຂອງພວກເຮົາຊີ້ໃຫ້ເຫັນວ່າຄວາມໜາແໜ້ນນີ້ເປັນຂອງໂປຣຕີນທີ່ມີການປະສົມປະສານທີ່ເປັນເອກະລັກຂອງສານຕົກຄ້າງຂອງຕ່ອງໂສ້ຂ້າງຂະໜາດໃຫຍ່, ເຊິ່ງຊ່ວຍໃຫ້ພວກເຮົາສາມາດລະບຸຄວາມໜາແໜ້ນນີ້ເປັນໂປຣຕີນ ribosomal ທີ່ບໍ່ຮູ້ຈັກມາກ່ອນທີ່ພວກເຮົາລະບຸວ່າມັນຖືກຕັ້ງຊື່ວ່າ msL2 (ໂປຣຕີນສະເພາະ Microsporidia L2) (ວິທີການ, ຮູບທີ 6). ການຄົ້ນຫາຄວາມຄ້າຍຄືກັນຂອງພວກເຮົາສະແດງໃຫ້ເຫັນວ່າ msL2 ຖືກອະນຸລັກໄວ້ໃນກຸ່ມ Microsporidia ຂອງສະກຸນ Encephaliter ແລະ Orosporidium, ແຕ່ບໍ່ມີຢູ່ໃນຊະນິດອື່ນໆ, ລວມທັງ Microsporidia ອື່ນໆ. ໃນໂຄງສ້າງ ribosomal, msL2 ຄອບຄອງຊ່ອງຫວ່າງທີ່ເກີດຈາກການສູນເສຍຂອງ rRNA ES31L ທີ່ຂະຫຍາຍອອກ. ໃນຊ່ອງວ່າງນີ້, msL2 ຊ່ວຍເຮັດໃຫ້ການພັບ rRNA ມີຄວາມໝັ້ນຄົງ ແລະ ສາມາດຊົດເຊີຍການສູນເສຍຂອງ ES31L (ຮູບທີ 6).
ກ. ຄວາມໜາແໜ້ນຂອງອີເລັກຕຣອນ ແລະ ຮູບແບບຂອງໂປຣຕີນ ribosomal ສະເພາະ Microsporidia msL2 ທີ່ພົບໃນ ribosomes E. cuniculi. ຂ. ribosomes eukaryotic ສ່ວນໃຫຍ່, ລວມທັງ ribosome 80S ຂອງ Saccharomyces cerevisiae, ມີການຂະຫຍາຍ rRNA ES19L ທີ່ສູນເສຍໄປໃນຊະນິດ Microsporidian ສ່ວນໃຫຍ່. ໂຄງສ້າງທີ່ສ້າງຕັ້ງຂຶ້ນກ່ອນໜ້ານີ້ຂອງ ribosome V. necatrix microsporidia ຊີ້ໃຫ້ເຫັນວ່າການສູນເສຍ ES19L ໃນແມ່ກາຝາກເຫຼົ່ານີ້ໄດ້ຮັບການຊົດເຊີຍໂດຍວິວັດທະນາການຂອງໂປຣຕີນ ribosomal msL1 ໃໝ່. ໃນການສຶກສານີ້, ພວກເຮົາພົບວ່າ ribosome E. cuniculi ຍັງໄດ້ພັດທະນາໂປຣຕີນທີ່ຄ້າຍຄືກັບ RNA ribosomal ເພີ່ມເຕີມເປັນການຊົດເຊີຍທີ່ຊັດເຈນສຳລັບການສູນເສຍ ES19L. ຢ່າງໃດກໍຕາມ, msL2 (ປະຈຸບັນມີຄຳອະທິບາຍເປັນໂປຣຕີນ ECU06_1135 ສົມມຸດຕິຖານ) ແລະ msL1 ມີຕົ້ນກຳເນີດທາງໂຄງສ້າງ ແລະ ວິວັດທະນາການທີ່ແຕກຕ່າງກັນ. ຄ ການຄົ້ນພົບການສ້າງໂປຣຕີນ ribosome msL1 ແລະ msL2 ທີ່ບໍ່ກ່ຽວຂ້ອງກັນທາງດ້ານວິວັດທະນາການນີ້ຊີ້ໃຫ້ເຫັນວ່າ ຖ້າ ribosome ສະສົມການກາຍພັນທີ່ເປັນອັນຕະລາຍໃນ rRNA ຂອງພວກມັນ, ພວກມັນສາມາດບັນລຸລະດັບຄວາມຫຼາກຫຼາຍຂອງອົງປະກອບທີ່ບໍ່ເຄີຍມີມາກ່ອນ ເຖິງແມ່ນວ່າໃນກຸ່ມຍ່ອຍນ້ອຍໆຂອງຊະນິດພັນທີ່ກ່ຽວຂ້ອງຢ່າງໃກ້ຊິດ. ການຄົ້ນພົບນີ້ສາມາດຊ່ວຍໃຫ້ເຂົ້າໃຈຕົ້ນກຳເນີດ ແລະ ວິວັດທະນາການຂອງ ribosome mitochondrial, ເຊິ່ງເປັນທີ່ຮູ້ຈັກສຳລັບ rRNA ທີ່ຫຼຸດລົງສູງ ແລະ ການປ່ຽນແປງທີ່ຜິດປົກກະຕິໃນອົງປະກອບຂອງໂປຣຕີນໃນທົ່ວຊະນິດພັນ.
ຫຼັງຈາກນັ້ນ, ພວກເຮົາໄດ້ປຽບທຽບໂປຣຕີນ msL2 ກັບໂປຣຕີນ msL1 ທີ່ໄດ້ອະທິບາຍໄວ້ກ່ອນໜ້ານີ້, ເຊິ່ງເປັນໂປຣຕີນ ribosomal ສະເພາະ microsporidia ທີ່ຮູ້ຈັກພຽງແຕ່ຊະນິດດຽວທີ່ພົບໃນ ribosome V. necatrix. ພວກເຮົາຕ້ອງການທົດສອບວ່າ msL1 ແລະ msL2 ມີຄວາມກ່ຽວຂ້ອງກັນທາງດ້ານວິວັດທະນາການຫຼືບໍ່. ການວິເຄາະຂອງພວກເຮົາສະແດງໃຫ້ເຫັນວ່າ msL1 ແລະ msL2 ຢູ່ໃນຊ່ອງດຽວກັນໃນໂຄງສ້າງ ribosomal, ແຕ່ມີໂຄງສ້າງປະຖົມ ແລະ ຊັ້ນສາມທີ່ແຕກຕ່າງກັນ, ເຊິ່ງຊີ້ບອກເຖິງຕົ້ນກຳເນີດວິວັດທະນາການທີ່ເປັນເອກະລາດຂອງພວກມັນ (ຮູບທີ 6). ດັ່ງນັ້ນ, ການຄົ້ນພົບ msL2 ຂອງພວກເຮົາໃຫ້ຫຼັກຖານວ່າກຸ່ມຂອງຊະນິດ eukaryotic ທີ່ກະທັດຮັດສາມາດວິວັດທະນາການໂປຣຕີນ ribosomal ທີ່ແຕກຕ່າງກັນທາງດ້ານໂຄງສ້າງເພື່ອຊົດເຊີຍການສູນເສຍຊິ້ນສ່ວນ rRNA. ການຄົ້ນພົບນີ້ແມ່ນໜ້າສັງເກດທີ່ ribosome eukaryotic cytoplasmic ສ່ວນໃຫຍ່ມີໂປຣຕີນທີ່ບໍ່ປ່ຽນແປງ, ລວມທັງກຸ່ມດຽວກັນຂອງໂປຣຕີນ ribosomal 81 ຊະນິດ. ການປະກົດຕົວຂອງ msL1 ແລະ msL2 ໃນກຸ່ມຕ່າງໆຂອງ microsporidia ເພື່ອຕອບສະໜອງຕໍ່ການສູນເສຍສ່ວນ rRNA ທີ່ຂະຫຍາຍອອກໄປຊີ້ໃຫ້ເຫັນວ່າການເສື່ອມໂຊມຂອງໂຄງສ້າງໂມເລກຸນຂອງປາສິດເຮັດໃຫ້ປາສິດຊອກຫາການກາຍພັນທີ່ຊົດເຊີຍ, ເຊິ່ງໃນທີ່ສຸດອາດຈະນໍາໄປສູ່ການໄດ້ມາຂອງພວກມັນໃນໂຄງສ້າງປະຊາກອນປາສິດທີ່ແຕກຕ່າງກັນ.
ສຸດທ້າຍ, ເມື່ອຮູບແບບຂອງພວກເຮົາສຳເລັດແລ້ວ, ພວກເຮົາໄດ້ປຽບທຽບອົງປະກອບຂອງ ribosome ຂອງ E. cuniculi ກັບສິ່ງທີ່ຄາດຄະເນຈາກລຳດັບຈີໂນມ. ໂປຣຕີນ ribosomal ຫຼາຍຊະນິດ, ລວມທັງ eL14, eL38, eL41, ແລະ eS30, ກ່ອນໜ້ານີ້ຄິດວ່າຫາຍໄປຈາກຈີໂນມຂອງ E. cuniculi ເນື່ອງຈາກບໍ່ມີ homologues ຈາກຈີໂນມຂອງ E. cuniculi. ການສູນເສຍໂປຣຕີນ ribosomal ຫຼາຍຊະນິດກໍ່ຖືກຄາດຄະເນໄວ້ໃນປາສິດພາຍໃນຈຸລັງ ແລະ endosymbionts ທີ່ຖືກຫຼຸດລົງສູງອື່ນໆ. ຕົວຢ່າງ, ເຖິງແມ່ນວ່າເຊື້ອແບັກທີເຣັຍທີ່ມີຊີວິດຊີວາສ່ວນໃຫຍ່ມີກຸ່ມດຽວກັນຂອງໂປຣຕີນ ribosomal 54 ຊະນິດ, ແຕ່ມີພຽງແຕ່ 11 ຊະນິດຂອງໂປຣຕີນເຫຼົ່ານີ້ເທົ່ານັ້ນທີ່ມີ homologues ທີ່ສາມາດກວດພົບໄດ້ໃນແຕ່ລະຈີໂນມທີ່ວິເຄາະຂອງເຊື້ອແບັກທີເຣັຍທີ່ຖືກຈຳກັດໂດຍເຈົ້າພາບ. ເພື່ອສະໜັບສະໜູນແນວຄວາມຄິດນີ້, ການສູນເສຍໂປຣຕີນ ribosomal ໄດ້ຖືກສັງເກດເຫັນໂດຍການທົດລອງໃນ V. necatrix ແລະ P. locustae microsporidia, ເຊິ່ງຂາດໂປຣຕີນ eL38 ແລະ eL4131,32.
ເຖິງຢ່າງໃດກໍ່ຕາມ, ໂຄງສ້າງຂອງພວກເຮົາສະແດງໃຫ້ເຫັນວ່າມີພຽງແຕ່ eL38, eL41, ແລະ eS30 ເທົ່ານັ້ນທີ່ສູນເສຍໄປໃນ ribosome E. cuniculi. ໂປຣຕີນ eL14 ໄດ້ຖືກອະນຸລັກໄວ້ ແລະ ໂຄງສ້າງຂອງພວກເຮົາໄດ້ສະແດງໃຫ້ເຫັນວ່າເປັນຫຍັງໂປຣຕີນນີ້ຈຶ່ງບໍ່ສາມາດພົບໄດ້ໃນການຄົ້ນຫາຄວາມຄ້າຍຄືກັນ (ຮູບທີ 7). ໃນ ribosome E. cuniculi, ສ່ວນໃຫຍ່ຂອງສະຖານທີ່ຜູກມັດ eL14 ແມ່ນສູນເສຍໄປຍ້ອນການເສື່ອມສະພາບຂອງ ES39L ທີ່ຖືກຂະຫຍາຍ rRNA. ໃນເວລາທີ່ບໍ່ມີ ES39L, eL14 ໄດ້ສູນເສຍໂຄງສ້າງທີສອງສ່ວນໃຫຍ່ຂອງມັນ, ແລະ ມີພຽງແຕ່ 18% ຂອງລໍາດັບ eL14 ທີ່ຄືກັນໃນ E. cuniculi ແລະ S. cerevisiae. ການຮັກສາລໍາດັບທີ່ບໍ່ດີນີ້ແມ່ນໜ້າສັງເກດເພາະວ່າແມ່ນແຕ່ Saccharomyces cerevisiae ແລະ Homo sapiens - ສິ່ງມີຊີວິດທີ່ວິວັດທະນາການຫ່າງກັນ 1.5 ຕື້ປີ - ແບ່ງປັນຫຼາຍກວ່າ 51% ຂອງສານຕົກຄ້າງດຽວກັນໃນ eL14. ການສູນເສຍການອະນຸລັກທີ່ຜິດປົກກະຕິນີ້ອະທິບາຍວ່າເປັນຫຍັງ E. cuniculi eL14 ຈຶ່ງຖືກລະບຸວ່າເປັນໂປຣຕີນ M970_061160 ທີ່ເປັນທີ່ຄາດໄວ້ ແລະ ບໍ່ແມ່ນໂປຣຕີນ ribosomal eL1427.
ແລະ ribosome Microsporidia ໄດ້ສູນເສຍການຂະຫຍາຍ rRNA ຂອງ ES39L, ເຊິ່ງໄດ້ກຳຈັດສະຖານທີ່ຜູກມັດໂປຣຕີນ ribosomal eL14 ບາງສ່ວນ. ໃນເວລາທີ່ບໍ່ມີ ES39L, ໂປຣຕີນ microspore eL14 ຈະສູນເສຍໂຄງສ້າງທີສອງ, ເຊິ່ງ α-helix ທີ່ຜູກມັດ rRNA ເກົ່າຈະເສື່ອມສະພາບລົງເປັນວົງແຫວນຄວາມຍາວໜ້ອຍທີ່ສຸດ. b ການຈັດລຽງລຳດັບຫຼາຍອັນສະແດງໃຫ້ເຫັນວ່າໂປຣຕີນ eL14 ແມ່ນຖືກອະນຸລັກໄວ້ສູງໃນຊະນິດ eukaryotic (ຄວາມຄ້າຍຄືກັນຂອງລຳດັບ 57% ລະຫວ່າງເຊື້ອລາ ແລະ homologues ຂອງມະນຸດ), ແຕ່ຖືກອະນຸລັກໄວ້ບໍ່ດີ ແລະ ແຕກຕ່າງກັນໃນ microsporidia (ເຊິ່ງບໍ່ເກີນ 24% ຂອງສານຕົກຄ້າງຄືກັນກັບ homologue eL14). ຈາກ S. cerevisiae ຫຼື H. sapiens). ການອະນຸລັກລຳດັບທີ່ບໍ່ດີ ແລະ ການປ່ຽນແປງໂຄງສ້າງທີສອງນີ້ອະທິບາຍວ່າເປັນຫຍັງ homologue eL14 ຈຶ່ງບໍ່ເຄີຍພົບໃນ E. cuniculi ແລະ ເປັນຫຍັງໂປຣຕີນນີ້ຈຶ່ງຄິດວ່າໄດ້ສູນເສຍໄປໃນ E. cuniculi. ໃນທາງກົງກັນຂ້າມ, E. cuniculi eL14 ເຄີຍຖືກລະບຸວ່າເປັນໂປຣຕີນ M970_061160 ທີ່ສົມມຸດຕິຖານ. ການສັງເກດການນີ້ຊີ້ໃຫ້ເຫັນວ່າຄວາມຫຼາກຫຼາຍຂອງຈີໂນມຂອງ microsporidia ໃນປະຈຸບັນຖືກປະເມີນເກີນໄປ: ບາງຍີນທີ່ຄິດວ່າສູນເສຍໄປໃນ microsporidia ໃນປະຈຸບັນຍັງຄົງຖືກຮັກສາໄວ້, ເຖິງແມ່ນວ່າຈະຢູ່ໃນຮູບແບບທີ່ແຕກຕ່າງກັນສູງ; ແທນທີ່ຈະ, ບາງອັນຖືກຄິດວ່າລະຫັດສໍາລັບຍີນ microsporidia ສໍາລັບໂປຣຕີນສະເພາະຂອງແມ່ທ້ອງ (ເຊັ່ນ, ໂປຣຕີນສົມມຸດຖານ M970_061160) ຕົວຈິງແລ້ວລະຫັດສໍາລັບໂປຣຕີນທີ່ຫຼາກຫຼາຍຫຼາຍທີ່ພົບໃນ eukaryotes ອື່ນໆ.
ການຄົ້ນພົບນີ້ຊີ້ໃຫ້ເຫັນວ່າການເສື່ອມສະພາບຂອງ rRNA ສາມາດນໍາໄປສູ່ການສູນເສຍລໍາດັບການອະນຸລັກຢ່າງຫຼວງຫຼາຍໃນໂປຣຕີນ ribosomal ທີ່ຢູ່ຕິດກັນ, ເຮັດໃຫ້ໂປຣຕີນເຫຼົ່ານີ້ບໍ່ສາມາດກວດພົບໄດ້ສໍາລັບການຄົ້ນຫາຄວາມຄ້າຍຄືກັນ. ດັ່ງນັ້ນ, ພວກເຮົາອາດຈະປະເມີນລະດັບການເສື່ອມສະພາບຂອງໂມເລກຸນຕົວຈິງໃນສິ່ງມີຊີວິດຈີໂນມຂະໜາດນ້ອຍເກີນຈິງ, ເນື່ອງຈາກວ່າໂປຣຕີນບາງຊະນິດທີ່ຄິດວ່າສູນເສຍໄປຕົວຈິງຍັງຄົງຢູ່, ເຖິງແມ່ນວ່າຈະຢູ່ໃນຮູບແບບທີ່ມີການປ່ຽນແປງຫຼາຍ.
ປາສິດສາມາດຮັກສາໜ້າທີ່ຂອງເຄື່ອງຈັກໂມເລກຸນຂອງພວກມັນໄດ້ແນວໃດພາຍໃຕ້ເງື່ອນໄຂຂອງການຫຼຸດຜ່ອນຈີໂນມຢ່າງຮຸນແຮງ? ການສຶກສາຂອງພວກເຮົາຕອບຄຳຖາມນີ້ໂດຍການອະທິບາຍໂຄງສ້າງໂມເລກຸນທີ່ສັບສົນ (ribosome) ຂອງ E. cuniculi, ສິ່ງມີຊີວິດທີ່ມີຈີໂນມ eukaryotic ທີ່ນ້ອຍທີ່ສຸດອັນໜຶ່ງ.
ເປັນທີ່ຮູ້ກັນມາເກືອບສອງທົດສະວັດແລ້ວວ່າໂມເລກຸນໂປຣຕີນ ແລະ RNA ໃນປາສິດຈຸລິນຊີມັກຈະແຕກຕ່າງຈາກໂມເລກຸນທີ່ຄ້າຍຄືກັນໃນຊະນິດພັນທີ່ມີຊີວິດອິດສະຫຼະ ເພາະວ່າພວກມັນຂາດສູນຄວບຄຸມຄຸນນະພາບ, ຖືກຫຼຸດລົງເຖິງ 50% ຂອງຂະໜາດຂອງມັນໃນຈຸລິນຊີທີ່ມີຊີວິດອິດສະຫຼະ, ແລະອື່ນໆ. ມີການກາຍພັນທີ່ເຮັດໃຫ້ຮ່າງກາຍອ່ອນແອຫຼາຍທີ່ເຮັດໃຫ້ການພັບ ແລະ ການເຮັດວຽກຜິດປົກກະຕິ. ຕົວຢ່າງ, ribosome ຂອງສິ່ງມີຊີວິດຈີໂນມຂະໜາດນ້ອຍ, ລວມທັງປາສິດພາຍໃນຈຸລັງ ແລະ endosymbionts ຫຼາຍຊະນິດ, ຄາດວ່າຈະຂາດໂປຣຕີນ ribosomal ຫຼາຍຊະນິດ ແລະ nucleotides rRNA ເຖິງໜຶ່ງສ່ວນສາມ ເມື່ອທຽບກັບຊະນິດພັນທີ່ມີຊີວິດອິດສະຫຼະ 27, 29, 30, 49. ຢ່າງໃດກໍຕາມ, ວິທີການທີ່ໂມເລກຸນເຫຼົ່ານີ້ເຮັດວຽກໃນປາສິດຍັງຄົງເປັນຄວາມລຶກລັບສ່ວນໃຫຍ່, ເຊິ່ງໄດ້ສຶກສາສ່ວນໃຫຍ່ຜ່ານ genomics ປຽບທຽບ.
ການສຶກສາຂອງພວກເຮົາສະແດງໃຫ້ເຫັນວ່າໂຄງສ້າງຂອງມະຫາໂມເລກຸນສາມາດເປີດເຜີຍຫຼາຍດ້ານຂອງວິວັດທະນາການທີ່ຍາກທີ່ຈະສະກັດອອກມາຈາກການສຶກສາຈີໂນມປຽບທຽບແບບດັ້ງເດີມຂອງແມ່ກາຝາກພາຍໃນຈຸລັງ ແລະ ສິ່ງມີຊີວິດທີ່ຖືກຈຳກັດໂດຍເຈົ້າພາບອື່ນໆ (ຮູບເພີ່ມເຕີມ 7). ຕົວຢ່າງ, ຕົວຢ່າງຂອງໂປຣຕີນ eL14 ສະແດງໃຫ້ເຫັນວ່າພວກເຮົາສາມາດປະເມີນລະດັບການເສື່ອມໂຊມຕົວຈິງຂອງອຸປະກອນໂມເລກຸນໃນຊະນິດແມ່ກາຝາກ. ແມ່ກາຝາກ encephalitic ປະຈຸບັນເຊື່ອກັນວ່າມີຍີນສະເພາະ microsporidia ຫຼາຍຮ້ອຍໂຕ. ຢ່າງໃດກໍຕາມ, ຜົນໄດ້ຮັບຂອງພວກເຮົາສະແດງໃຫ້ເຫັນວ່າບາງຍີນທີ່ເບິ່ງຄືວ່າສະເພາະເຫຼົ່ານີ້ແມ່ນພຽງແຕ່ຕົວແປທີ່ແຕກຕ່າງກັນຫຼາຍຂອງຍີນທີ່ພົບເລື້ອຍໃນ eukaryotes ອື່ນໆ. ຍິ່ງໄປກວ່ານັ້ນ, ຕົວຢ່າງຂອງໂປຣຕີນ msL2 ສະແດງໃຫ້ເຫັນວ່າພວກເຮົາມອງຂ້າມໂປຣຕີນ ribosomal ໃໝ່ ແລະ ປະເມີນເນື້ອໃນຂອງເຄື່ອງຈັກໂມເລກຸນແມ່ກາຝາກຕໍ່າເກີນໄປ. ຕົວຢ່າງຂອງໂມເລກຸນຂະໜາດນ້ອຍສະແດງໃຫ້ເຫັນວ່າພວກເຮົາສາມາດມອງຂ້າມນະວັດຕະກໍາທີ່ສະຫຼາດທີ່ສຸດໃນໂຄງສ້າງໂມເລກຸນແມ່ກາຝາກທີ່ສາມາດໃຫ້ກິດຈະກໍາທາງຊີວະພາບໃໝ່ແກ່ພວກມັນໄດ້ແນວໃດ.
ເມື່ອພິຈາລະນາຮ່ວມກັນແລ້ວ, ຜົນໄດ້ຮັບເຫຼົ່ານີ້ຊ່ວຍປັບປຸງຄວາມເຂົ້າໃຈຂອງພວກເຮົາກ່ຽວກັບຄວາມແຕກຕ່າງລະຫວ່າງໂຄງສ້າງໂມເລກຸນຂອງສິ່ງມີຊີວິດທີ່ຖືກຈຳກັດໂດຍເຈົ້າພາບ ແລະ ໂຄງສ້າງທີ່ຄ້າຍຄືກັນໃນສິ່ງມີຊີວິດທີ່ມີຊີວິດອິດສະຫຼະ. ພວກເຮົາສະແດງໃຫ້ເຫັນວ່າເຄື່ອງຈັກໂມເລກຸນ, ເຊິ່ງເຊື່ອກັນມາດົນແລ້ວວ່າຖືກຫຼຸດລົງ, ເສື່ອມໂຊມ, ແລະ ຂຶ້ນກັບການກາຍພັນທີ່ເຮັດໃຫ້ຮ່າງກາຍອ່ອນແອຕ່າງໆ, ແທນທີ່ຈະມີລັກສະນະໂຄງສ້າງທີ່ຜິດປົກກະຕິທີ່ຖືກມອງຂ້າມຢ່າງເປັນລະບົບ.
ໃນທາງກົງກັນຂ້າມ, ຊິ້ນສ່ວນ rRNA ທີ່ບໍ່ໃຫຍ່ໂຕ ແລະ ຊິ້ນສ່ວນທີ່ລວມເຂົ້າກັນທີ່ພວກເຮົາພົບໃນ ribosome ຂອງ E. cuniculi ຊີ້ໃຫ້ເຫັນວ່າການຫຼຸດຜ່ອນ genome ສາມາດປ່ຽນແປງແມ່ນແຕ່ສ່ວນຕ່າງໆຂອງເຄື່ອງຈັກໂມເລກຸນພື້ນຖານທີ່ຖືກຮັກສາໄວ້ໃນສາມໂດເມນຂອງຊີວິດ - ຫຼັງຈາກເກືອບ 3.5 ຕື້ປີ. ວິວັດທະນາການເອກະລາດຂອງຊະນິດພັນ.
ຊິ້ນສ່ວນ rRNA ທີ່ບໍ່ມີການໂປ່ງ ແລະ ປະສົມຢູ່ໃນ ribosomes E. cuniculi ມີຄວາມສົນໃຈເປັນພິເສດໃນການສຶກສາກ່ອນໜ້ານີ້ກ່ຽວກັບໂມເລກຸນ RNA ໃນເຊື້ອແບັກທີເຣັຍ endosymbiotic. ຕົວຢ່າງ, ໃນຕົວເພ້ຍ endosymbiont Buchnera aphidicola, ໂມເລກຸນ rRNA ແລະ tRNA ໄດ້ສະແດງໃຫ້ເຫັນວ່າມີໂຄງສ້າງທີ່ມີຄວາມອ່ອນໄຫວຕໍ່ອຸນຫະພູມເນື່ອງຈາກຄວາມລຳອຽງຂອງສ່ວນປະກອບ A+T ແລະ ສັດສ່ວນສູງຂອງຄູ່ຖານທີ່ບໍ່ເປັນ canonical20,50. ການປ່ຽນແປງເຫຼົ່ານີ້ໃນ RNA, ເຊັ່ນດຽວກັນກັບການປ່ຽນແປງໃນໂມເລກຸນໂປຣຕີນ, ປະຈຸບັນຄິດວ່າເປັນສາເຫດຂອງການເພິ່ງພາອາໄສຂອງ endosymbionts ຫຼາຍເກີນໄປຕໍ່ຄູ່ຮ່ວມງານ ແລະ ຄວາມບໍ່ສາມາດຂອງ endosymbionts ໃນການຖ່າຍໂອນຄວາມຮ້ອນ 21, 23. ເຖິງແມ່ນວ່າ parasitic microsporidia rRNA ມີການປ່ຽນແປງທາງດ້ານໂຄງສ້າງທີ່ແຕກຕ່າງກັນ, ລັກສະນະຂອງການປ່ຽນແປງເຫຼົ່ານີ້ຊີ້ໃຫ້ເຫັນວ່າຄວາມໝັ້ນຄົງທາງຄວາມຮ້ອນທີ່ຫຼຸດລົງ ແລະ ການເພິ່ງພາອາໄສໂປຣຕີນ chaperone ທີ່ສູງຂຶ້ນອາດເປັນລັກສະນະທົ່ວໄປຂອງໂມເລກຸນ RNA ໃນສິ່ງມີຊີວິດທີ່ມີຈີໂນມທີ່ຫຼຸດລົງ.
ໃນທາງກົງກັນຂ້າມ, ໂຄງສ້າງຂອງພວກເຮົາສະແດງໃຫ້ເຫັນວ່າ microsporidia ປາສິດໄດ້ພັດທະນາຄວາມສາມາດທີ່ເປັນເອກະລັກໃນການຕ້ານທານ rRNA ແລະຊິ້ນສ່ວນໂປຣຕີນທີ່ໄດ້ຮັບການອະນຸລັກຢ່າງກວ້າງຂວາງ, ພັດທະນາຄວາມສາມາດໃນການໃຊ້ metabolites ຂະໜາດນ້ອຍທີ່ມີຢູ່ຢ່າງຫຼວງຫຼາຍ ແລະ ພ້ອມທີ່ຈະເປັນໂຄງສ້າງທີ່ຄ້າຍຄືກັບ rRNA ແລະຊິ້ນສ່ວນໂປຣຕີນທີ່ເສື່ອມໂຊມ. ການເສື່ອມໂຊມຂອງໂຄງສ້າງໂມເລກຸນ. ຄວາມຄິດເຫັນນີ້ໄດ້ຮັບການສະໜັບສະໜູນຈາກຄວາມຈິງທີ່ວ່າໂມເລກຸນຂະໜາດນ້ອຍທີ່ຊົດເຊີຍການສູນເສຍຊິ້ນສ່ວນໂປຣຕີນໃນ rRNA ແລະ ribosome ຂອງ E. cuniculi ຜູກມັດກັບສານຕົກຄ້າງສະເພາະ microsporidia ໃນໂປຣຕີນ uL15 ແລະ eL30. ນີ້ຊີ້ໃຫ້ເຫັນວ່າການຜູກມັດຂອງໂມເລກຸນຂະໜາດນ້ອຍກັບ ribosome ອາດຈະເປັນຜະລິດຕະພັນຂອງການຄັດເລືອກໃນທາງບວກ, ເຊິ່ງການກາຍພັນສະເພາະ Microsporidia ໃນໂປຣຕີນ ribosome ໄດ້ຖືກຄັດເລືອກສຳລັບຄວາມສາມາດຂອງພວກມັນໃນການເພີ່ມຄວາມສຳພັນຂອງ ribosome ສຳລັບໂມເລກຸນຂະໜາດນ້ອຍ, ເຊິ່ງອາດຈະນຳໄປສູ່ສິ່ງມີຊີວິດ ribosomal ທີ່ມີປະສິດທິພາບຫຼາຍຂຶ້ນ. ການຄົ້ນພົບເປີດເຜີຍນະວັດຕະກຳທີ່ສະຫຼາດໃນໂຄງສ້າງໂມເລກຸນຂອງປາສິດຈຸລິນຊີ ແລະ ເຮັດໃຫ້ພວກເຮົາມີຄວາມເຂົ້າໃຈດີຂຶ້ນກ່ຽວກັບວິທີທີ່ໂຄງສ້າງໂມເລກຸນປາສິດຮັກສາໜ້າທີ່ຂອງມັນເຖິງວ່າຈະມີວິວັດທະນາການທີ່ຫຼຸດລົງ.
ໃນປະຈຸບັນ, ການລະບຸໂມເລກຸນຂະໜາດນ້ອຍເຫຼົ່ານີ້ຍັງບໍ່ຊັດເຈນ. ມັນຍັງບໍ່ຊັດເຈນວ່າເປັນຫຍັງຮູບລັກສະນະຂອງໂມເລກຸນຂະໜາດນ້ອຍເຫຼົ່ານີ້ໃນໂຄງສ້າງ ribosome ຈຶ່ງແຕກຕ່າງກັນລະຫວ່າງຊະນິດ microsporidia. ໂດຍສະເພາະ, ມັນຍັງບໍ່ຊັດເຈນວ່າເປັນຫຍັງການຜູກມັດນິວຄລີໂອໄທດ໌ຈຶ່ງສັງເກດເຫັນຢູ່ໃນ ribosome ຂອງ E. cuniculi ແລະ P. locustae, ແລະບໍ່ແມ່ນຢູ່ໃນ ribosome ຂອງ V. necatrix, ເຖິງວ່າຈະມີສານຕົກຄ້າງ F170 ໃນໂປຣຕີນ eL20 ແລະ K172 ຂອງ V. necatrix. ການລຶບນີ້ອາດຈະເກີດຈາກສານຕົກຄ້າງ 43 uL6 (ຕັ້ງຢູ່ຕິດກັບຖົງຜູກມັດນິວຄລີໂອໄທດ໌), ເຊິ່ງແມ່ນ tyrosine ໃນ V. necatrix ແລະບໍ່ແມ່ນ threonine ໃນ E. cuniculi ແລະ P. locustae. ລະບົບຕ່ອງໂສ້ຂ້າງ aromatic ຂະໜາດໃຫຍ່ຂອງ Tyr43 ສາມາດແຊກແຊງການຜູກມັດນິວຄລີໂອໄທດ໌ເນື່ອງຈາກການຊ້ອນກັນຂອງ steric. ອີກທາງເລືອກໜຶ່ງ, ການລຶບນິວຄລີໂອໄທດ໌ທີ່ເຫັນໄດ້ຊັດເຈນອາດຈະເປັນຍ້ອນຄວາມລະອຽດຕ່ຳຂອງການຖ່າຍພາບ cryo-EM, ເຊິ່ງເປັນອຸປະສັກຕໍ່ການສ້າງແບບຈຳລອງຂອງຊິ້ນສ່ວນ ribosomal ຂອງ V. necatrix.
ໃນທາງກົງກັນຂ້າມ, ວຽກງານຂອງພວກເຮົາຊີ້ໃຫ້ເຫັນວ່າຂະບວນການຂອງການເນົ່າເປື່ອຍຂອງຈີໂນມອາດເປັນແຮງປະດິດສ້າງ. ໂດຍສະເພາະ, ໂຄງສ້າງຂອງ ribosome E. cuniculi ຊີ້ໃຫ້ເຫັນວ່າການສູນເສຍ rRNA ແລະຊິ້ນສ່ວນໂປຣຕີນໃນ ribosome microsporidia ສ້າງຄວາມກົດດັນດ້ານວິວັດທະນາການທີ່ສົ່ງເສີມການປ່ຽນແປງໃນໂຄງສ້າງ ribosome. ການປ່ຽນແປງເຫຼົ່ານີ້ເກີດຂຶ້ນໄກຈາກສະຖານທີ່ທີ່ມີການເຄື່ອນໄຫວຂອງ ribosome ແລະເບິ່ງຄືວ່າຈະຊ່ວຍຮັກສາ (ຫຼືຟື້ນຟູ) ການປະກອບ ribosome ທີ່ດີທີ່ສຸດທີ່ຖ້າບໍ່ດັ່ງນັ້ນຈະຖືກລົບກວນໂດຍ rRNA ທີ່ຫຼຸດລົງ. ນີ້ຊີ້ໃຫ້ເຫັນວ່ານະວັດຕະກໍາທີ່ສໍາຄັນຂອງ ribosome microsporidia ເບິ່ງຄືວ່າໄດ້ພັດທະນາໄປສູ່ຄວາມຕ້ອງການໃນການປ້ອງກັນການເລື່ອນຂອງ gene.
ບາງທີສິ່ງນີ້ອາດຈະສະແດງໃຫ້ເຫັນດີທີ່ສຸດໂດຍການຜູກມັດນິວຄລີໂອໄທດ໌, ເຊິ່ງບໍ່ເຄີຍສັງເກດເຫັນໃນສິ່ງມີຊີວິດອື່ນໆມາຮອດປະຈຸບັນ. ຄວາມຈິງທີ່ວ່າສານຕົກຄ້າງທີ່ຜູກມັດນິວຄລີໂອໄທດ໌ມີຢູ່ໃນໄມໂຄຣສະປໍຣິເດຍທົ່ວໄປ, ແຕ່ບໍ່ແມ່ນຢູ່ໃນຢູຄາຣິໂອດອື່ນໆ, ຊີ້ໃຫ້ເຫັນວ່າສະຖານທີ່ຜູກມັດນິວຄລີໂອໄທດ໌ບໍ່ພຽງແຕ່ເປັນຊາກທີ່ລໍຖ້າການຫາຍໄປ, ຫຼືສະຖານທີ່ສຸດທ້າຍສຳລັບ rRNA ທີ່ຈະຟື້ນຟູໃຫ້ເປັນຮູບແບບຂອງນິວຄລີໂອໄທດ໌ແຕ່ລະອັນ. ແທນທີ່ຈະ, ສະຖານທີ່ນີ້ເບິ່ງຄືວ່າເປັນລັກສະນະທີ່ເປັນປະໂຫຍດທີ່ສາມາດພັດທະນາໄດ້ໃນໄລຍະຫຼາຍຮອບຂອງການຄັດເລືອກໃນທາງບວກ. ສະຖານທີ່ຜູກມັດນິວຄລີໂອໄທດ໌ອາດເປັນຜົນຜະລິດຂອງການຄັດເລືອກໂດຍທຳມະຊາດ: ເມື່ອ ES39L ຖືກທຳລາຍ, ໄມໂຄຣສະປໍຣິເດຍຖືກບັງຄັບໃຫ້ຊອກຫາການຊົດເຊີຍເພື່ອຟື້ນຟູຊີວະວິທະຍາຂອງໄຣໂບໂຊມທີ່ດີທີ່ສຸດໃນການບໍ່ມີ ES39L. ເນື່ອງຈາກນິວຄລີໂອໄທດ໌ນີ້ສາມາດລອກລຽນການຕິດຕໍ່ໂມເລກຸນຂອງນິວຄລີໂອໄທດ໌ A3186 ໃນ ES39L, ໂມເລກຸນນິວຄລີໂອໄທດ໌ກາຍເປັນຕັນການກໍ່ສ້າງຂອງໄຣໂບໂຊມ, ການຜູກມັດຂອງມັນໄດ້ຮັບການປັບປຸງຕື່ມອີກໂດຍການກາຍພັນຂອງລຳດັບ eL30.
ກ່ຽວກັບວິວັດທະນາການທາງໂມເລກຸນຂອງແມ່ກາຝາກພາຍໃນຈຸລັງ, ການສຶກສາຂອງພວກເຮົາສະແດງໃຫ້ເຫັນວ່າກຳລັງຂອງການຄັດເລືອກໂດຍທຳມະຊາດຂອງດາວິນ ແລະ ການເຄື່ອນທີ່ທາງພັນທຸກຳຂອງການເສື່ອມໂຊມຂອງຈີໂນມບໍ່ໄດ້ເຮັດວຽກຄຽງຄູ່ກັນ, ແຕ່ມີການສັ່ນສະເທືອນ. ທຳອິດ, ການເຄື່ອນທີ່ທາງພັນທຸກຳລົບລ້າງລັກສະນະທີ່ສຳຄັນຂອງຊີວະໂມເລກຸນ, ເຮັດໃຫ້ການຊົດເຊີຍມີຄວາມຈຳເປັນຢ່າງຫຼວງຫຼາຍ. ພຽງແຕ່ເມື່ອແມ່ກາຝາກຕອບສະໜອງຄວາມຕ້ອງການນີ້ຜ່ານການຄັດເລືອກໂດຍທຳມະຊາດຂອງດາວິນເທົ່ານັ້ນ ໂມເລກຸນໃຫຍ່ຂອງພວກມັນຈະມີໂອກາດທີ່ຈະພັດທະນາລັກສະນະທີ່ໜ້າປະທັບໃຈ ແລະ ມີນະວັດຕະກຳທີ່ສຸດຂອງມັນ. ສິ່ງສຳຄັນ, ວິວັດທະນາການຂອງສະຖານທີ່ຜູກມັດນິວຄລີໂອໄທດ໌ໃນໄຣໂບໂຊມ E. cuniculi ຊີ້ໃຫ້ເຫັນວ່າຮູບແບບການສູນເສຍຫາກຳໄລຂອງວິວັດທະນາການໂມເລກຸນນີ້ບໍ່ພຽງແຕ່ຫຼຸດຜ່ອນການກາຍພັນທີ່ເປັນອັນຕະລາຍເທົ່ານັ້ນ, ແຕ່ບາງຄັ້ງກໍ່ໃຫ້ໜ້າທີ່ໃໝ່ທັງໝົດໃນມະຫາໂມເລກຸນແມ່ກາຝາກ.
ແນວຄວາມຄິດນີ້ສອດຄ່ອງກັບທິດສະດີສົມດຸນການເຄື່ອນທີ່ຂອງ Sewell Wright, ເຊິ່ງລະບຸວ່າລະບົບການຄັດເລືອກໂດຍທຳມະຊາດທີ່ເຂັ້ມງວດຈຳກັດຄວາມສາມາດຂອງສິ່ງມີຊີວິດໃນການປະດິດສ້າງ51,52,53. ຢ່າງໃດກໍຕາມ, ຖ້າການຫັນປ່ຽນທາງພັນທຸກໍາລົບກວນການຄັດເລືອກໂດຍທຳມະຊາດ, ການຫັນປ່ຽນເຫຼົ່ານີ້ສາມາດຜະລິດການປ່ຽນແປງທີ່ບໍ່ໄດ້ປັບຕົວ (ຫຼືແມ້ກະທັ້ງເປັນອັນຕະລາຍ) ໃນຕົວມັນເອງແຕ່ນໍາໄປສູ່ການປ່ຽນແປງຕື່ມອີກທີ່ໃຫ້ຄວາມແຂງແຮງສູງຂຶ້ນຫຼືກິດຈະກໍາທາງຊີວະພາບໃຫມ່. ຂອບການເຮັດວຽກຂອງພວກເຮົາສະຫນັບສະຫນູນແນວຄວາມຄິດນີ້ໂດຍການສະແດງໃຫ້ເຫັນວ່າການກາຍພັນປະເພດດຽວກັນທີ່ຫຼຸດຜ່ອນການພັບແລະຫນ້າທີ່ຂອງຊີວະໂມເລກຸນເບິ່ງຄືວ່າເປັນຕົວກະຕຸ້ນຫຼັກສໍາລັບການປັບປຸງຂອງມັນ. ສອດຄ່ອງກັບຮູບແບບວິວັດທະນາການທີ່ຊະນະທັງສອງຝ່າຍ, ການສຶກສາຂອງພວກເຮົາສະແດງໃຫ້ເຫັນວ່າການເສື່ອມໂຊມຂອງຈີໂນມ, ເຊິ່ງຖືກເບິ່ງວ່າເປັນຂະບວນການເສື່ອມໂຊມຕາມປະເພນີ, ຍັງເປັນຕົວຂັບເຄື່ອນທີ່ສໍາຄັນຂອງນະວັດຕະກໍາ, ບາງຄັ້ງແລະບາງທີອາດຈະອະນຸຍາດໃຫ້ໂມເລກຸນໃຫຍ່ໄດ້ຮັບກິດຈະກໍາປາສິດໃຫມ່. ສາມາດໃຊ້ພວກມັນໄດ້.